| 中文摘要 | 第1-7页 |
| 英文摘要 | 第7-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-43页 |
| 1 ADR研究概况 | 第14-23页 |
| ·ADR与DNA的结合作用 | 第15-16页 |
| ·ADR与DNA的非共价结合作用 | 第15页 |
| ·ADR与DNA的共价结合作用 | 第15-16页 |
| ·ADR—铁配合物的性质 | 第16-18页 |
| ·ADR介导自由基的产生 | 第18-20页 |
| ·ADR心脏毒性 | 第20-23页 |
| 2 血清白蛋白研究概况 | 第23-28页 |
| ·血清白蛋白的结构 | 第23-24页 |
| ·血清白蛋白的分布 | 第24-25页 |
| ·血清白蛋白的生理功能 | 第25-27页 |
| ·血清白蛋白的光谱性质 | 第27-28页 |
| 3 肌球蛋白的研究概况 | 第28-32页 |
| ·肌球蛋白的结构 | 第28-30页 |
| ·肌球蛋白的性质 | 第30页 |
| ·肌球蛋白的功能 | 第30-32页 |
| ·肌球蛋白的提取及酶活测定 | 第32页 |
| 4 荧光光谱法在药物与生物大分子相互作用研究中的应用 | 第32-35页 |
| ·药物与蛋白质分子之间的结合常数和结合位点数 | 第33-34页 |
| ·药物与蛋白质分子之间的结合距离 | 第34页 |
| ·药物与蛋白质分子的结合部位 | 第34-35页 |
| ·药物与蛋白质分子之间相互作用力的类型 | 第35页 |
| ·荧光光谱法在研究药物与血清白蛋白分子之间相互作用的应用 | 第35页 |
| 5 光学生物传感器 | 第35-38页 |
| 6 分子对接方法 | 第38-40页 |
| ·分子对接的理论基础 | 第38-39页 |
| ·分子对接方法的分类 | 第39-40页 |
| ·AUTODOCK | 第40页 |
| 7 本课题的选题意义及研究内容 | 第40-43页 |
| 第二章 利用光学生物传感器研究ADR与HSA的相互作用 | 第43-52页 |
| 1 试剂与仪器 | 第43页 |
| 2 实验方法 | 第43-45页 |
| ·ADR—Fe(Ⅲ)配合物的制备 | 第43-44页 |
| ·HSA的固定化 | 第44页 |
| ·不同温度下，ADR与HSA的相互作用 | 第44-45页 |
| 3 结果与讨论 | 第45-52页 |
| ·HSA的结合量 | 第45页 |
| ·数据分析 | 第45-49页 |
| ·热力学分析 | 第49-52页 |
| 第三章 荧光光谱法研究ADR与HSA的相互作用 | 第52-69页 |
| 1 试剂与仪器 | 第54-55页 |
| 2 实验方法 | 第55-57页 |
| ·pH对ADR与HSA相互作用的影响 | 第55页 |
| ·HSA溶液的配制 | 第55页 |
| ·ADR与HSA相互作用的荧光光谱的测定 | 第55页 |
| ·ADR吸收光谱的测定 | 第55页 |
| ·不同缓冲体系对ADR与HSA相互作用的影响 | 第55-56页 |
| ·HSA溶液的配制 | 第55-56页 |
| ·ADR与HSA相互作用的荧光光谱的测定 | 第56页 |
| ·温度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第56页 |
| ·HSA溶液的配制 | 第56页 |
| ·ADR与HSA相互作用的荧光光谱的测定 | 第56页 |
| ·离子强度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第56-57页 |
| ·HSA溶液的配制 | 第56-57页 |
| ·ADR与HSA相互作用的荧光光谱的测定 | 第57页 |
| 3 结果与讨论 | 第57-69页 |
| ·pH对ADR与HSA相互作用的影响 | 第57-61页 |
| ·ADR对HSA荧光的猝灭作用 | 第57-58页 |
| ·ADR与HSA作用的荧光猝灭常数 | 第58-59页 |
| ·ADR与HSA间的结合距离 | 第59-61页 |
| ·不同缓冲体系对ADR与HSA相互作用的影响 | 第61-62页 |
| ·温度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第62-67页 |
| ·pH7.41时，温度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第62-64页 |
| ·pH4.97时，温度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第64-67页 |
| ·离子强度对ADR与HSA相互作用的影响 | 第67-69页 |
| 第四章 ADR与修饰后HSA相互作用的研究 | 第69-79页 |
| 1 试剂与仪器 | 第69-70页 |
| 2 实验方法 | 第70-71页 |
| ·HSA溶液的配制 | 第70页 |
| ·His残基的化学修饰 | 第70页 |
| ·Cys残基的化学修饰 | 第70页 |
| ·ADR与修饰后HSA相互作用的荧光光谱的测定 | 第70-71页 |
| 3 结果与讨论 | 第71-79页 |
| ·His修饰对ADR与HSA相互作用的影响 | 第71-74页 |
| ·Cys修饰对ADR与HSA相互作用的影响 | 第74-79页 |
| 第五章 AutoDOCK分子对接模拟ADR与HSA的相互作用 | 第79-87页 |
| 1 AutoDOCK分子对接程序的参数设置 | 第79-81页 |
| 2 AutoDOCK分子对接的实验结果 | 第81-87页 |
| 第六章 心肌肌球蛋白的分离纯化及ATPase活力测定 | 第87-99页 |
| 1 材料、试剂与仪器 | 第87-88页 |
| 2 实验方法 | 第88-92页 |
| ·猪心肌肌球蛋白的提取 | 第88-89页 |
| ·肌球蛋白的纯化—硫酸铵分级沉淀 | 第89-90页 |
| ·肌球蛋白浓度测定 | 第90页 |
| ·肌球蛋白及其纯度的鉴定 | 第90-91页 |
| ·肌球蛋白Ca~(2+)—ATPase活力测定 | 第91-92页 |
| ·磷标准曲线的制作 | 第91-92页 |
| ·肌球蛋白的Ca~(2+)—ATPase活力测定 | 第92页 |
| 3 结果 | 第92-96页 |
| ·硫酸铵分级沉淀 | 第92-93页 |
| ·肌球蛋白浓度及含量的测定 | 第93-94页 |
| ·肌球蛋白及其纯度鉴定 | 第94-96页 |
| ·肌球蛋白ATPase活力测定 | 第96页 |
| 4 讨论 | 第96-99页 |
| 第七章 ADR与心肌肌球蛋白相互作用的研究 | 第99-104页 |
| 1 材料、试剂与仪器 | 第99页 |
| 2 实验方法 | 第99-100页 |
| ·ADR对心肌肌球蛋白Ca~(2+)—ATPase活力的影响 | 第99-100页 |
| ·不同Ca~(2+)浓度下，ADR与心肌肌球蛋白相互作用的荧光光谱的测定 | 第100页 |
| 3 结果与讨论 | 第100-104页 |
| ·ADR对心肌肌球蛋白Ca~(2+)—ATPase活力的影响 | 第100-101页 |
| ·Ca~(2+)浓度对ADR与心肌肌球蛋白相互作用的影响 | 第101-104页 |
| 第八章 总结与创新 | 第104-108页 |
| 1 研究工作总结 | 第104-107页 |
| 2 本课题的特色与创新 | 第107-108页 |
| 参考文献 | 第108-125页 |
| 博士研究生期间已发表和待发表的论文 | 第125-126页 |
| 致谢 | 第126页 |
