| 摘要 | 第1-13页 |
| 英文摘要 | 第13-20页 |
| 研究背景和立题依据 | 第20-48页 |
| 1.研究背景 | 第20-45页 |
| ·蛋白酶结构和功能的研究进展 | 第20-31页 |
| ·蛋白酶的分类 | 第20-22页 |
| ·外肽酶 | 第20-21页 |
| ·内肽酶 | 第21-22页 |
| ·蛋白酶的催化机理和结构特征 | 第22-24页 |
| ·蛋白酶的催化机理 | 第22-23页 |
| ·适冷蛋白酶的结构特征 | 第23-24页 |
| ·蛋白酶结构与功能的研究方法 | 第24-29页 |
| ·圆二色光谱分析蛋白质构象 | 第25-27页 |
| ·荧光光谱法分析蛋白质的构象 | 第27-29页 |
| ·蛋白酶的用途 | 第29-31页 |
| ·洗涤剂用蛋白酶 | 第29页 |
| ·蛋白酶在皮革工业中的应用 | 第29-30页 |
| ·食品工业 | 第30页 |
| ·医药工业 | 第30-31页 |
| ·海洋蛋白资源酶解利用的研究进展 | 第31-45页 |
| ·海洋低值蛋白资源的酶解利用 | 第31-44页 |
| ·酶解海洋蛋白资源所用的工具酶 | 第32-35页 |
| ·酶解的海洋蛋白资源的种类 | 第35-38页 |
| ·海洋蛋白酶解的一般特性 | 第38-39页 |
| ·海洋蛋白资源酶解产物的开发利用 | 第39-43页 |
| ·今后酶解海洋蛋白的研究方向 | 第43-44页 |
| ·海洋优质水产品的保鲜增鲜研究进展 | 第44-45页 |
| 2.立题依据 | 第45-48页 |
| ·适冷蛋白酶结构和功能研究存在的不足之处 | 第45页 |
| ·海洋蛋白资源酶解利用研究的不足之处 | 第45-46页 |
| ·研究内容和意义 | 第46-48页 |
| ·MCP—01和BP—01结构和功能的比较 | 第46页 |
| ·海洋低值蛋白资源的酶解利用研究 | 第46-47页 |
| ·海洋高附加值蛋白资源的保鲜增鲜 | 第47-48页 |
| 第一部分 | 第48-105页 |
| 第一章 MCP-01和BP-01的分离纯化和性质研究 | 第49-64页 |
| ·材料与方法 | 第49-52页 |
| ·实验材料 | 第49-50页 |
| ·实验方法 | 第50-52页 |
| ·结果与分析 | 第52-63页 |
| ·适冷蛋白酶MCP-01的纯化及性质 | 第52-54页 |
| ·适冷蛋白酶MCP-01的纯化 | 第52-53页 |
| ·适冷蛋白酶MCP-01的性质测定 | 第53-54页 |
| ·菌株Bacillus sp.SM98011的菌种鉴定 | 第54-56页 |
| ·菌体形态特征 | 第54页 |
| ·培养特征 | 第54页 |
| ·生理生化特征 | 第54-55页 |
| ·菌株Bacillus sp.SM98011的16SrDNA序列扩增测序 | 第55-56页 |
| ·Bacillus subtilis SM98011发酵条件的确定 | 第56-59页 |
| ·不同氮源对产酶的影响 | 第56-57页 |
| ·不同碳源对产酶的影响 | 第57页 |
| ·发酵时间对产酶的影响 | 第57-58页 |
| ·摇瓶装量对产酶的影响 | 第58页 |
| ·培养基起始pH值对产酶的影响 | 第58页 |
| ·培养温度对产酶的影响 | 第58-59页 |
| ·Bacillus subtilis SM98011所产蛋白酶的纯化及酶学性质研究 | 第59-63页 |
| ·Bacillus subtilis SM98011所产蛋白酶的纯化 | 第59-60页 |
| ·Bacillus subtilis SM98011所产蛋白酶纯酶的性质 | 第60-63页 |
| ·讨论 | 第63-64页 |
| 第二章 MCP-01和BP-01的结构分析 | 第64-79页 |
| ·材料与方法 | 第64-67页 |
| ·试验材料 | 第64-65页 |
| ·试验方法 | 第65-67页 |
| ·结果和分析 | 第67-77页 |
| ·BP—01的基因克隆 | 第67-70页 |
| ·编码BP—01活性中心保守片段S1的DNA片段克隆和测序 | 第67-68页 |
| ·BP—01基因的克隆和氨基酸序列推导 | 第68-70页 |
| ·MCP—01与BP—01的一级结构比较 | 第70页 |
| ·MCP-01和BP-01的同源模建三维结构比较分析 | 第70-71页 |
| ·MPC-01和BP-01在溶液中的结构分析 | 第71-75页 |
| ·荧光光谱分析 | 第71-73页 |
| ·园二色光谱分析 | 第73-74页 |
| ·MCP-01和BP-01的变构温度测定 | 第74-75页 |
| ·蛋白酶的抑制剂对BP—01和MCP—01结构的影响 | 第75-77页 |
| ·讨论 | 第77-79页 |
| 第三章 MCP-01和BP-01构象与功能的关系 | 第79-104页 |
| ·材料和方法 | 第80-82页 |
| ·试验材料 | 第80页 |
| ·试验方法 | 第80-82页 |
| ·结果和分析 | 第82-102页 |
| ·MCP—01和BP—01在盐酸胍溶液中的构象和功能 | 第82-87页 |
| ·MCP—01在盐酸胍溶液中构象的变化 | 第82-84页 |
| ·BP—01在盐酸胍中构象的变化 | 第84-85页 |
| ·MCP—01和BP—01在盐酸胍中构象和功能的关系 | 第85-87页 |
| ·MCP-01和BP-01在不同缓冲系统中的构象和功能 | 第87-91页 |
| ·不同缓冲系统对MCP-01的最适酶活温度及稳定性的影响 | 第87-88页 |
| ·不同缓冲系统对BP-01的最适酶活温度及稳定性的影响 | 第88页 |
| ·MCP-01和BP-01在不同缓冲系统中的构象 | 第88-89页 |
| ·MCP—01和BP—01在不同缓冲液中热稳定性的变化 | 第89-91页 |
| ·MCP-01和BP-01在TFE溶液中的构象和功能 | 第91-97页 |
| ·MCP-01在TFE溶液中构象的变化 | 第91-93页 |
| ·BP-01在TFE溶液中构象的变化 | 第93-95页 |
| ·MCP—01和BP—01在TFE中构象和功能的关系 | 第95-97页 |
| ·不同浓度TMAO对MCP-01和BP-01构象和功能的影响 | 第97-98页 |
| ·TMAO对MCP-01和BP-01构象的影响 | 第97-98页 |
| ·TMAO对MCP-01和BP-01酶活力的影响 | 第98页 |
| ·TFE和TMAO对MCP-01和BP-01稳定性的影响 | 第98-102页 |
| ·保温过程中MCP—01和BP—01构象的变化 | 第98-100页 |
| ·MCP-01变性过程中热力学参数的测定 | 第100-102页 |
| ·讨论 | 第102-104页 |
| 第一部分 总结 | 第104-105页 |
| 第二部分 | 第105-159页 |
| 第四章 MCP-01在冰鲜品增鲜中的应用 | 第106-113页 |
| ·材料与方法 | 第106-108页 |
| ·主要材料、试剂和仪器 | 第106-107页 |
| ·实验方法 | 第107-108页 |
| ·结果和分析 | 第108-112页 |
| ·MCP-01和BP-01的酶学特性比较 | 第108-109页 |
| ·MCP-01和BP-01对冰鲜品酶解增鲜作用的比较 | 第109-111页 |
| ·MCP-01和BP-01处理后冰鲜品中风味氨基酸的变化 | 第111页 |
| ·MCP-01和BP-01处理后必需氨基酸的变化 | 第111-112页 |
| ·讨论 | 第112-113页 |
| 第五章 富含ACE抑制肽的海洋蛋白酶解物的高通量筛选 | 第113-124页 |
| ·材料与方法 | 第114-116页 |
| ·材料 | 第114页 |
| ·实验方法 | 第114-116页 |
| ·结果和分析 | 第116-121页 |
| ·用毛细管电泳分析ACE抑制剂的抑制活力 | 第116-117页 |
| ·毛细管电泳的方法快速测定海洋蛋白酶解产物的ACE抑制活力 | 第117-121页 |
| ·讨论 | 第121-124页 |
| 第六章 新型ACE抑制肽的分离纯化、结构鉴定及机理分析 | 第124-134页 |
| ·材料和方法 | 第124-126页 |
| ·试验材料 | 第124-125页 |
| ·实验方法 | 第125-126页 |
| ·结果和分析 | 第126-133页 |
| ·从中国毛虾的酶解产物中分离纯化ACE抑制肽 | 第126-129页 |
| ·用超滤方法从中国毛虾酶解液中分离ACE抑制组分 | 第126页 |
| ·通过分子筛层析从超滤液中分离纯化ACE抑制组分 | 第126-128页 |
| ·应用HPLC从峰Ⅱ，峰Ⅲ和峰Ⅳ中纯化ACE抑制肽 | 第128-129页 |
| ·ACE抑制肽的氨基酸序列鉴定 | 第129-130页 |
| ·三种新型ACE抑制肽的抑制活性和机理研究 | 第130-133页 |
| ·讨论 | 第133-134页 |
| 第七章 中国毛虾高值化酶解综合利用技术的研究 | 第134-147页 |
| ·材料和方法 | 第134-139页 |
| ·试验材料 | 第134-135页 |
| ·试验方法 | 第135-139页 |
| ·结果和分析 | 第139-146页 |
| ·中国毛虾营养成分分析 | 第139-140页 |
| ·毛虾酶解利用的工艺流程 | 第140页 |
| ·海洋毛虾酶解条件研究 | 第140-141页 |
| ·蛋白酶的用量 | 第141页 |
| ·酶解时间 | 第141页 |
| ·中国毛虾酶解产物的特性研究 | 第141-146页 |
| ·中国毛虾酶解液感观分析 | 第141-142页 |
| ·中国毛虾酶解液氨基酸和肽含量的分析 | 第142-143页 |
| ·中国毛虾酶解液抗氧化活性和ACE抑制活性的评价 | 第143-145页 |
| ·利用中国毛虾酶解残渣分离制备甲壳素和壳聚糖及其特性分析 | 第145-146页 |
| ·讨论 | 第146-147页 |
| 第八章 中国毛虾酶解利用的中试和工业化生产 | 第147-157页 |
| ·材料和方法 | 第147-149页 |
| ·试验材料 | 第147-148页 |
| ·实验方法 | 第148-149页 |
| ·结果和分析 | 第149-156页 |
| ·中温蛋白酶BP-01的中试生产 | 第149-151页 |
| ·中国毛虾酶解利用的中试及工业化生产技术 | 第151-153页 |
| ·中国毛虾酶解利用的中试生产技术 | 第152页 |
| ·中国毛虾酶解利用的工业化生产技术 | 第152-153页 |
| ·中国毛虾中试和工业化生产的产品组成分析与功能评价 | 第153-156页 |
| ·中国毛虾小试、中试和工业化生产酶解产品肽组成的比较 | 第154页 |
| ·中国毛虾酶解液、浓缩液和干粉的肽谱分析 | 第154-155页 |
| ·中国毛虾中试和工业化酶解利用的产品的ACE抑制活性 | 第155-156页 |
| ·讨论 | 第156-157页 |
| 第二部分 总结 | 第157-159页 |
| 参考文献 | 第159-175页 |
| 创新性结果 | 第175-177页 |
| 在读博士期间发表的论文 | 第177-179页 |
| 致谢 | 第179-180页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第180页 |
