摘要 | 第5-6页 |
ABSTRACT | 第6-7页 |
缩略词表 | 第11-12页 |
第一章绪论 | 第12-24页 |
1.1 丁酰胆碱酯酶概述 | 第12-14页 |
1.1.1 丁酰胆碱酯酶结构 | 第12-13页 |
1.1.2 丁酰胆碱酯酶的功能 | 第13-14页 |
1.2 班布特罗概述 | 第14-16页 |
1.3 酶动力学 | 第16-21页 |
1.4 研究背景、意义和内容 | 第21-24页 |
1.4.1 研究背景和意义 | 第21-23页 |
1.4.2 研究内容 | 第23-24页 |
第二章MONO的制备 | 第24-35页 |
2.1 引言 | 第24页 |
2.2 实验材料 | 第24-26页 |
2.2.1 实验仪器 | 第24-25页 |
2.2.2 实验试剂 | 第25-26页 |
2.3 实验方法 | 第26-29页 |
2.3.1 合成方法 | 第26页 |
2.3.2 固相萃取分离 | 第26-27页 |
2.3.3 化学纯度检测 | 第27页 |
2.3.4 对映体过剩检测 | 第27页 |
2.3.5 结构表征 | 第27-29页 |
2.4 结果与讨论 | 第29-34页 |
2.4.1 合成方法 | 第29-30页 |
2.4.2 SPE纯化 | 第30-31页 |
2.4.3 纯度检测 | 第31-33页 |
2.4.4 结构表征 | 第33-34页 |
2.5 本章小结 | 第34-35页 |
第三章BMB和MONO作为BCh E抑制剂的研究 | 第35-49页 |
3.1 引言 | 第35-36页 |
3.2 实验材料 | 第36-37页 |
3.2.1 实验仪器 | 第36-37页 |
3.2.2 实验试剂 | 第37页 |
3.3 实验方法 | 第37-40页 |
3.3.1 储备液 | 第37-38页 |
3.3.2 低浓度酶抑制动力学:测定k_I和IC_(50) | 第38-40页 |
3.3.3 生理浓度条件下抑制剂对酶的抑制作用 | 第40页 |
3.3.4 测定酶活性恢复速率k_3 | 第40页 |
3.4 数据处理 | 第40-42页 |
3.4.1 低浓度酶抑制动力学:测定k_I和IC_(50) | 第40-42页 |
3.4.2 生理浓度条件下抑制剂对酶的抑制作用 | 第42页 |
3.4.3 测定酶活性恢复速率k_3 | 第42页 |
3.5 结果与讨论 | 第42-48页 |
3.5.1 低浓度酶抑制动力学:测定k_I和IC_(50) | 第42-46页 |
3.5.2 生理浓度条件下抑制剂对酶的抑制作用 | 第46-47页 |
3.5.3 测定酶活性恢复速率k_3 | 第47-48页 |
3.6 本章小结 | 第48-49页 |
第四章BMB和MONO作为BCh E底物的研究 | 第49-60页 |
4.1 引言 | 第49-50页 |
4.2 实验材料 | 第50-51页 |
4.2.1 实验仪器 | 第50页 |
4.2.2 实验试剂 | 第50-51页 |
4.3 实验方法 | 第51-56页 |
4.3.1 溶液的配制 | 第51-54页 |
4.3.2 样品准备 | 第54页 |
4.3.3 实验方法 | 第54-56页 |
4.4 结果与讨论 | 第56-59页 |
4.5 本章小结 | 第59-60页 |
第五章ENZO拟合计算 | 第60-73页 |
5.1 引言 | 第60-63页 |
5.2 实验方法 | 第63-66页 |
5.2.1 计算酶动力学酰化速率常数k3 | 第63-66页 |
5.2.2 评价MONO对BMB抑制BCh E的影响 | 第66页 |
5.2.3 评价抑制作用对生成产物TBT的影响 | 第66页 |
5.3 结果与讨论 | 第66-72页 |
5.3.1 计算酶动力学酰化速率常数 | 第66-69页 |
5.3.2 评价MONO对BMB抑制BCh E的影响 | 第69-71页 |
5.3.3 评价抑制作用对生成产物TBT的影响 | 第71-72页 |
5.4 本章小结 | 第72-73页 |
结论与展望 | 第73-75页 |
结论 | 第73-74页 |
创新之处 | 第74页 |
展望 | 第74-75页 |
参考文献 | 第75-83页 |
附录 | 第83-86页 |
附录1 | 第83-84页 |
附录2 | 第84-85页 |
附录3 | 第85-86页 |
攻读硕士学位期间取得的研究成果 | 第86-87页 |
致谢 | 第87-88页 |
附件 | 第88页 |