| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-18页 |
| 1.1 多功能淀粉酶的概述 | 第10-11页 |
| 1.2 固定化酶的概述 | 第11-16页 |
| 1.2.1 固定化酶的由来 | 第11-12页 |
| 1.2.2 固定化酶的方法 | 第12-15页 |
| 1.2.3 固定化载体的研究 | 第15-16页 |
| 1.3 壳聚糖的介绍 | 第16-17页 |
| 1.3.1 壳聚糖的概述 | 第16页 |
| 1.3.2 壳聚糖载体的制备 | 第16-17页 |
| 1.4 论文选题意义及主要内容 | 第17-18页 |
| 第二章 壳聚糖微球的制备及酶的固定化 | 第18-35页 |
| 2.1 引言 | 第18-19页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第19-25页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第19页 |
| 2.2.2 仪器 | 第19-20页 |
| 2.2.3 相关试剂的配制 | 第20-21页 |
| 2.2.4 壳聚糖微球的制备 | 第21页 |
| 2.2.5 戊二醛的共价结合 | 第21-22页 |
| 2.2.6 多功能淀粉酶 OPMA-N 的制备 | 第22页 |
| 2.2.7 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第22-23页 |
| 2.2.8 蛋白浓度的测定 | 第23页 |
| 2.2.9 DNS 法测定酶活力 | 第23页 |
| 2.2.10 固定化酶的原理 | 第23-24页 |
| 2.2.11 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 的制备 | 第24页 |
| 2.2.12 载酶量及偶联率的计算 | 第24-25页 |
| 2.2.13 正交实验的设计 | 第25页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第25-34页 |
| 2.3.1 壳聚糖微球的制备结果 | 第25-26页 |
| 2.3.2 戊二醛的共价结合 | 第26-27页 |
| 2.3.3 多功能淀粉酶 OPMA-N 的制备 | 第27页 |
| 2.3.4 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 活力的检测 | 第27-29页 |
| 2.3.5 载体的偶联率及载酶量 | 第29页 |
| 2.3.6 正交实验的结果分析 | 第29-34页 |
| 2.4 本章小结 | 第34-35页 |
| 第三章 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 的性质分析 | 第35-45页 |
| 3.1 引言 | 第35页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第35-38页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第35-36页 |
| 3.2.2 实验仪器 | 第36页 |
| 3.2.3 DNS 法测酶活力 | 第36页 |
| 3.2.4 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 动力学参数的测定 | 第36页 |
| 3.2.5 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 操作稳定性和储存稳定性的计算 | 第36-37页 |
| 3.2.6 pH 对固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 的酶活力及酶分子稳定性的影响 | 第37页 |
| 3.2.7 温度对固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 的酶活力及酶分子稳定性的影响 | 第37页 |
| 3.2.8 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 催化产物的分析 | 第37-38页 |
| 3.3 实验结果 | 第38-44页 |
| 3.3.1 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 的动力学检测结果 | 第38-39页 |
| 3.3.2 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 与游离酶操作半衰期与储存半衰期的计算 | 第39-40页 |
| 3.3.3 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 与游离酶 pH 性质分析 | 第40-41页 |
| 3.3.4 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 与游离酶热稳定性的分析 | 第41-42页 |
| 3.3.5 固定化多功能淀粉酶 OPMA-N 与游离酶催化产物的分析 | 第42-44页 |
| 3.4 本章小结 | 第44-45页 |
| 全文总结 | 第45-46页 |
| 参考文献 | 第46-50页 |
| 硕士期间取得的成果和参加的会议 | 第50-51页 |
| 致谢 | 第51页 |
