| 中文摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略语 | 第10-12页 |
| 前言 | 第12-17页 |
| 研究现状、成果 | 第12-15页 |
| 研究目的、方法 | 第15-17页 |
| 一、Ago2蛋白受泛素化调控 | 第17-34页 |
| 1.1 材料和方法 | 第17-29页 |
| 1.1.1 实验材料 | 第17-20页 |
| 1.1.2 实验方法 | 第20-29页 |
| 1.2 结果 | 第29-32页 |
| 1.2.1 蛋白酶体抑制剂促进泛素化的Ago2在细胞内累积 | 第29-30页 |
| 1.2.2 确定Ago2的泛素化位点 | 第30-32页 |
| 1.3 讨论 | 第32-33页 |
| 1.4 小结 | 第33-34页 |
| 二、RBBP6调节Ago2蛋白泛素化 | 第34-57页 |
| 2.1 材料和方法 | 第34-49页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第34-37页 |
| 2.1.2 实验方法 | 第37-49页 |
| 2.2 结果 | 第49-53页 |
| 2.2.1 Ago2相互作用蛋白筛选 | 第49-50页 |
| 2.2.2 RBBP6促进Ago2蛋白泛素化 | 第50-52页 |
| 2.2.3 RBBP6调节Ago2的蛋白水平 | 第52-53页 |
| 2.3 讨论 | 第53-56页 |
| 2.4 小结 | 第56-57页 |
| 三、USP14去泛素化Ago2蛋白 | 第57-75页 |
| 3.1 材料和方法 | 第57-67页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第57-59页 |
| 3.1.2 实验方法 | 第59-67页 |
| 3.2 结果 | 第67-72页 |
| 3.2.1 USP14与PSMC3相互作用 | 第67-68页 |
| 3.2.2 USP14与Ago2相互作用 | 第68-69页 |
| 3.2.3 沉默USP14降低Ago2蛋白的稳定性 | 第69-70页 |
| 3.2.4 USP14通过泛素化-蛋白酶体途径调节Ago2蛋白水平 | 第70-72页 |
| 3.3 讨论 | 第72-74页 |
| 3.4 小结 | 第74-75页 |
| 四、PSMC3促进USP14去泛素化Ago2蛋白 | 第75-90页 |
| 4.1 材料和方法 | 第75-85页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第75-77页 |
| 4.1.2 实验方法 | 第77-85页 |
| 4.2 结果 | 第85-88页 |
| 4.2.1 沉默PSMC3抑制USP14稳定Ago2蛋白作用 | 第85-86页 |
| 4.2.2 USP14的 350-494结构域与PSMC3相互作用 | 第86-87页 |
| 4.2.3 USP14的 1-91结构域与Ago2相互作用 | 第87-88页 |
| 4.3 讨论 | 第88-89页 |
| 4.4 小结 | 第89-90页 |
| 五、USP14、RBBP6及PSMC3对RNAi效率的影响 | 第90-98页 |
| 5.1 材料和方法 | 第90-93页 |
| 5.1.1 实验材料 | 第90-91页 |
| 5.1.2 实验方法 | 第91-93页 |
| 5.2 结果 | 第93-95页 |
| 5.2.1 过表达RBBP6抑制shR-GRSF1干扰效率 | 第93-94页 |
| 5.2.2 过表达USP14或PSMC3增强shR-GRSF1干扰效率 | 第94-95页 |
| 5.3 讨论 | 第95-97页 |
| 5.4 小结 | 第97-98页 |
| 全文结论 | 第98-101页 |
| 论文创新点 | 第101-102页 |
| 参考文献 | 第102-114页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第114-115页 |
| 综述 Argonaute2蛋白的调控 | 第115-130页 |
| 综述参考文献 | 第122-130页 |
| 致谢 | 第130-131页 |
| 个人简历 | 第131页 |
