摘要 | 第3-4页 |
Summary | 第4-5页 |
缩略词中英文对照表 | 第6-9页 |
第一章 绪论 | 第9-18页 |
1 纤维素概述 | 第9-10页 |
1.1 纤维素的来源及作用 | 第9页 |
1.2 纤维素的分子结构 | 第9-10页 |
2 秸秆资源简介 | 第10-13页 |
2.1 秸秆的开发利用现状 | 第10-11页 |
2.1.1 饲料 | 第10页 |
2.1.2 肥料 | 第10页 |
2.1.3 其他用途 | 第10-11页 |
2.2 提高秸秆降解效率的预处理方式 | 第11-13页 |
2.2.1 有机溶剂处理 | 第11页 |
2.2.2 超声波处理 | 第11-12页 |
2.2.3 表面活性剂(surface active agent,SAA) | 第12页 |
2.2.4 机械处理 | 第12页 |
2.2.5 酸碱预处理 | 第12-13页 |
3 纤维素酶概述 | 第13-16页 |
3.1 产纤维素酶的微生物及降解方式 | 第13-14页 |
3.2 纤维素酶的分类 | 第14页 |
3.3 纤维素酶的分子结构 | 第14-15页 |
3.4 纤维素酶表达系统 | 第15-16页 |
3.4.1 原核表达系统 | 第15页 |
3.4.2 真核表达系统 | 第15-16页 |
3.5 纤维素酶的应用 | 第16页 |
4 研究的目的与意义 | 第16-17页 |
5 研究内容及方法 | 第17-18页 |
5.1 多粘类芽胞杆菌bgl A、bgl B和bgl基因在大肠杆菌中的表达 | 第17页 |
5.2 多粘类芽胞杆菌bgl A、bgl B及EG基因在乳酸菌中的分泌表达 | 第17-18页 |
第二章 多粘类芽胞杆菌 β-葡萄糖苷酶基因bgl A、bgl B及bgl在大肠杆菌中的表达 | 第18-32页 |
1 材料与方法 | 第18-27页 |
1.1 材料 | 第18-19页 |
1.1.1 菌种与载体 | 第18页 |
1.1.2 试剂 | 第18页 |
1.1.3 仪器设备 | 第18页 |
1.1.4 培养基 | 第18-19页 |
1.1.5 溶液配制 | 第19页 |
1.2 方法 | 第19-27页 |
1.2.1 基因组DNA的提取 | 第19页 |
1.2.2 感受态细胞的制备 | 第19-20页 |
1.2.3 β-葡萄糖苷酶基因的克隆和表达 | 第20-27页 |
2 结果与分析 | 第27-30页 |
2.1 bgl B克隆与表达载体的构建 | 第27页 |
2.2 bgl克隆与表达载体的构建 | 第27-28页 |
2.3 Bgl A、Bgl B及Bgl的诱导表达及SDS-PAGE电泳 | 第28-29页 |
2.4 DNS法测定重组 β-葡萄糖苷酶酶活 | 第29页 |
2.5 刚果红染色 | 第29-30页 |
3 讨论 | 第30-32页 |
第三章 多粘类芽胞杆菌纤维素酶基因bgl A、bgl B及EG在乳酸菌中的分泌表达 | 第32-41页 |
1 材料与方法 | 第32-37页 |
1.1 材料 | 第32-33页 |
1.1.1 菌种与载体 | 第32页 |
1.1.2 试剂 | 第32-33页 |
1.1.3 仪器设备 | 第33页 |
1.1.4 培养基 | 第33页 |
1.1.5 溶液配制 | 第33页 |
1.2 方法 | 第33-37页 |
1.2.1 CTAB法提取菌株总DNA | 第33页 |
1.2.2 乳酸菌感受态细胞的制备 | 第33页 |
1.2.3 分泌型表达载体p NZ-X的构建 | 第33-35页 |
1.2.4 分泌型表达载体p NZ-X::bgl A、p NZ-X::bgl B和p NZ-X::EG的构建 | 第35-37页 |
1.2.5 质粒电转L .lactis NZ9000 | 第37页 |
1.2.6 诱导表达 | 第37页 |
1.2.7 重组纤维素酶的定量分析和酶活力的测定 | 第37页 |
2 结果与分析 | 第37-40页 |
2.1 p NZ-X、p NZ-X::bgl A、p NZ-X::bgl B及p NZ-X::EG的构建 | 第37-38页 |
2.2 质粒p NZ-X::bgl A、p NZ-X::bgl B及p NZ-X::EG转化乳酸菌 | 第38页 |
2.3 重组蛋白的表达及SDS-PAGE电泳 | 第38-39页 |
2.4 DNS法测定重组菌株酶活 | 第39-40页 |
2.5 刚果红染色 | 第40页 |
3 讨论 | 第40-41页 |
结论 | 第41-42页 |
致谢 | 第42-43页 |
参考文献 | 第43-49页 |
作者简介 | 第49-50页 |
导师简介 | 第50-51页 |