中文摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-8页 |
ABBREVIATION | 第8-13页 |
第1章 绪论 | 第13-24页 |
·蛋白错误聚集/成纤维所致淀粉样变性病 | 第13-14页 |
·乳房淀粉样变性病 | 第14-15页 |
·κ-酪蛋白聚集/成纤维研究进展 | 第15-18页 |
·κ-酪蛋白形成淀粉样纤维的关键部位 | 第15-16页 |
·寡聚体的解聚是 κ-酪蛋白形成淀粉样纤维的关键步骤 | 第16-17页 |
·κ-酪蛋白聚集/成纤维的抑制剂研究现状 | 第17-18页 |
·L-精氨酸 | 第18-19页 |
·人参皂苷 | 第19-20页 |
·检测手段 | 第20-22页 |
·ThT荧光检测 | 第20-21页 |
·同步荧光法 | 第21页 |
·共振散射技术 | 第21-22页 |
·荧光共振能量转移 | 第22页 |
·其他方法 | 第22页 |
·研究目的及内容 | 第22-24页 |
·研究目的 | 第22-23页 |
·主要研究内容 | 第23-24页 |
第2章 RCMκ-酪蛋白的制备 | 第24-34页 |
·引言 | 第24页 |
·材料与仪器 | 第24-25页 |
·材料 | 第24-25页 |
·仪器 | 第25页 |
·DEAE阴离子交换法分离纯化酪蛋白成分 | 第25-27页 |
·酪蛋白制备 | 第25-26页 |
·层析条件 | 第26页 |
·结果与分析 | 第26-27页 |
·酪蛋白成分的反相高效液相色谱检测 | 第27-31页 |
·样品处理 | 第27页 |
·色谱条件 | 第27-28页 |
·结果与分析 | 第28-31页 |
·RCMκ-酪蛋白的制备和SDS-PAGE鉴定 | 第31-34页 |
·RCMκ-酪蛋白的制备 | 第31页 |
·SDS-PAGE电泳 | 第31-33页 |
·结果与分析 | 第33-34页 |
第3章 ARG对RCMκ-酪蛋白成淀粉样纤维的影响及二者相互作用的光谱学研究 | 第34-44页 |
·引言 | 第34-35页 |
·结果与讨论 | 第35-43页 |
·ARG抑制RCMκ-酪蛋白fibril的形成 | 第35-36页 |
·ARG与RCMκ-酪蛋白相互作用的光谱学研究 | 第36-43页 |
·结论 | 第43-44页 |
第4章 GS对RCMκ-酪蛋白成淀粉样纤维的影响 | 第44-51页 |
·引言 | 第44-45页 |
·结果 | 第45-49页 |
·Rg_1和Rb_1抑制RCMκ-酪蛋白fibril的形成 | 第45-47页 |
·Rb_1和Rg_1使RCMκ-酪蛋白天然状态保持稳定 | 第47-48页 |
·Re促进RCMκ-酪蛋白fibril的形成而Rc对fibril形成无影响 | 第48-49页 |
·讨论 | 第49-50页 |
·结论 | 第50-51页 |
第5章 GS与RCMκ-酪蛋白相互作用的光谱学研究 | 第51-65页 |
·引言 | 第51-52页 |
·结果与讨论 | 第52-64页 |
·GS对RCMκ-酪蛋白fibril生成的影响 | 第52-53页 |
·RLS表征GS与RCMκ-酪蛋白的相互作用 | 第53-54页 |
·RCMκ-酪蛋白与GS发生相互作用并形成了基态复合物 | 第54-55页 |
·RCMκ-酪蛋白结合GS后的荧光寿命 | 第55-57页 |
·GS与RCMκ-酪蛋白的结合导致荧光显著增强且伴随着蛋白结构的改变 | 第57-58页 |
·GS改变了RCMκ-酪蛋白Trp97所处微环境的极性 | 第58-59页 |
·GS通过疏水作用力与RCMκ-酪蛋白结合 | 第59-61页 |
·GS与RCMκ-酪蛋白发生结合反应的结合常数及位点数 | 第61-62页 |
·FRET计算GS与RCMκ-酪蛋白Trp 97的距离 | 第62-63页 |
·Rg_1和Rb_1降低了RCMκ-酪蛋白进入溶液的能力并阻止了其由寡聚体解聚为单体 | 第63-64页 |
·结论 | 第64-65页 |
第6章 RCMκ-酪蛋白成纤维的抑制与机制研究实验部分 | 第65-67页 |
·材料与仪器 | 第65页 |
·材料 | 第65页 |
·仪器 | 第65页 |
·方法 | 第65-67页 |
·ThT荧光实验 | 第65页 |
·TEM实验 | 第65-66页 |
·荧光光谱实验 | 第66页 |
·共振散射荧光实验 | 第66页 |
·荧光寿命测量 | 第66页 |
·同步荧光实验 | 第66页 |
·共振能量转移实验 | 第66-67页 |
第7章 结论和建议 | 第67-69页 |
参考文献 | 第69-78页 |
作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第78-80页 |
致谢 | 第80页 |