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κ-酪蛋白形成淀粉样纤维的抑制剂筛选与作用机理研究

中文摘要第1-6页
Abstract第6-8页
ABBREVIATION第8-13页
第1章 绪论第13-24页
   ·蛋白错误聚集/成纤维所致淀粉样变性病第13-14页
   ·乳房淀粉样变性病第14-15页
   ·κ-酪蛋白聚集/成纤维研究进展第15-18页
     ·κ-酪蛋白形成淀粉样纤维的关键部位第15-16页
     ·寡聚体的解聚是 κ-酪蛋白形成淀粉样纤维的关键步骤第16-17页
     ·κ-酪蛋白聚集/成纤维的抑制剂研究现状第17-18页
   ·L-精氨酸第18-19页
   ·人参皂苷第19-20页
   ·检测手段第20-22页
     ·ThT荧光检测第20-21页
     ·同步荧光法第21页
     ·共振散射技术第21-22页
     ·荧光共振能量转移第22页
     ·其他方法第22页
   ·研究目的及内容第22-24页
     ·研究目的第22-23页
     ·主要研究内容第23-24页
第2章 RCMκ-酪蛋白的制备第24-34页
   ·引言第24页
   ·材料与仪器第24-25页
     ·材料第24-25页
     ·仪器第25页
   ·DEAE阴离子交换法分离纯化酪蛋白成分第25-27页
     ·酪蛋白制备第25-26页
     ·层析条件第26页
     ·结果与分析第26-27页
   ·酪蛋白成分的反相高效液相色谱检测第27-31页
     ·样品处理第27页
     ·色谱条件第27-28页
     ·结果与分析第28-31页
   ·RCMκ-酪蛋白的制备和SDS-PAGE鉴定第31-34页
     ·RCMκ-酪蛋白的制备第31页
     ·SDS-PAGE电泳第31-33页
     ·结果与分析第33-34页
第3章 ARG对RCMκ-酪蛋白成淀粉样纤维的影响及二者相互作用的光谱学研究第34-44页
   ·引言第34-35页
   ·结果与讨论第35-43页
     ·ARG抑制RCMκ-酪蛋白fibril的形成第35-36页
     ·ARG与RCMκ-酪蛋白相互作用的光谱学研究第36-43页
   ·结论第43-44页
第4章 GS对RCMκ-酪蛋白成淀粉样纤维的影响第44-51页
   ·引言第44-45页
   ·结果第45-49页
     ·Rg_1和Rb_1抑制RCMκ-酪蛋白fibril的形成第45-47页
     ·Rb_1和Rg_1使RCMκ-酪蛋白天然状态保持稳定第47-48页
     ·Re促进RCMκ-酪蛋白fibril的形成而Rc对fibril形成无影响第48-49页
   ·讨论第49-50页
   ·结论第50-51页
第5章 GS与RCMκ-酪蛋白相互作用的光谱学研究第51-65页
   ·引言第51-52页
   ·结果与讨论第52-64页
     ·GS对RCMκ-酪蛋白fibril生成的影响第52-53页
     ·RLS表征GS与RCMκ-酪蛋白的相互作用第53-54页
     ·RCMκ-酪蛋白与GS发生相互作用并形成了基态复合物第54-55页
     ·RCMκ-酪蛋白结合GS后的荧光寿命第55-57页
     ·GS与RCMκ-酪蛋白的结合导致荧光显著增强且伴随着蛋白结构的改变第57-58页
     ·GS改变了RCMκ-酪蛋白Trp97所处微环境的极性第58-59页
     ·GS通过疏水作用力与RCMκ-酪蛋白结合第59-61页
     ·GS与RCMκ-酪蛋白发生结合反应的结合常数及位点数第61-62页
     ·FRET计算GS与RCMκ-酪蛋白Trp 97的距离第62-63页
     ·Rg_1和Rb_1降低了RCMκ-酪蛋白进入溶液的能力并阻止了其由寡聚体解聚为单体第63-64页
   ·结论第64-65页
第6章 RCMκ-酪蛋白成纤维的抑制与机制研究实验部分第65-67页
   ·材料与仪器第65页
     ·材料第65页
     ·仪器第65页
   ·方法第65-67页
     ·ThT荧光实验第65页
     ·TEM实验第65-66页
     ·荧光光谱实验第66页
     ·共振散射荧光实验第66页
     ·荧光寿命测量第66页
     ·同步荧光实验第66页
     ·共振能量转移实验第66-67页
第7章 结论和建议第67-69页
参考文献第69-78页
作者简介及在学期间所取得的科研成果第78-80页
致谢第80页

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