固定化配基与蛋白质相互作用的计算机模拟
| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-9页 |
| 引言 | 第9-10页 |
| 1 文献综述 | 第10-24页 |
| ·亲和色谱中配基研究的简介 | 第10-11页 |
| ·实验技术在色谱配基研究中的新进展 | 第11-13页 |
| ·计算机技术在色谱配基研究中的应用 | 第13-16页 |
| ·基于结构知识的配基-受体相互作用的研究方法 | 第16-23页 |
| ·分子对接方法 | 第16-21页 |
| ·分子动力学方法 | 第21-23页 |
| ·分子对接技术在色谱配基研究中的应用探讨 | 第23-24页 |
| 2 DOCK软件在蛋白质表面上对接性能的研究 | 第24-35页 |
| ·计算样本 | 第24-25页 |
| ·计算方法 | 第25-29页 |
| ·样本的预处理 | 第25-26页 |
| ·蛋白质表面的生成 | 第26页 |
| ·表面口袋的建立 | 第26-27页 |
| ·格点能量的计算 | 第27-28页 |
| ·整体对接 | 第28-29页 |
| ·对接结果的判定 | 第29页 |
| ·计算结果 | 第29-33页 |
| ·十五种蛋白质表面口袋的分布情况 | 第29-31页 |
| ·不同计算体系下DOCK软件的对接性能分析 | 第31-33页 |
| ·讨论 | 第33-34页 |
| ·小结 | 第34-35页 |
| 3 类药分子在免疫球蛋白IgG上的对接分析 | 第35-43页 |
| ·计算样本 | 第36-37页 |
| ·计算方法 | 第37-38页 |
| ·计算结果 | 第38-41页 |
| ·与Fab片段有良好相互作用的分子性质 | 第38-39页 |
| ·与Fc片段有良好相互作用的分子性质 | 第39-40页 |
| ·综合分析与IgG有良好相互作用的分子性质 | 第40-41页 |
| ·讨论 | 第41-42页 |
| ·小结 | 第42-43页 |
| 4 固定化因素在色谱配基对接研究中的影响 | 第43-56页 |
| ·试剂与仪器 | 第44页 |
| ·实验方法 | 第44-45页 |
| ·吸附剂的合成 | 第44页 |
| ·动态吸附评价 | 第44-45页 |
| ·对接样本 | 第45页 |
| ·计算方法 | 第45-48页 |
| ·样本的处理 | 第45页 |
| ·对接分析 | 第45-46页 |
| ·对接作用面的优化 | 第46-47页 |
| ·对接分子的优化 | 第47-48页 |
| ·结果 | 第48-54页 |
| ·蛋白质结构的分子动力学优化 | 第48-50页 |
| ·虚拟作用面的计算生成 | 第50-52页 |
| ·虚拟作用面对对接结果的影响 | 第52页 |
| ·吸附容量的测定 | 第52-53页 |
| ·不同虚拟作用面上对接结果与实验结果的相关性 | 第53-54页 |
| ·讨论 | 第54-55页 |
| ·小结 | 第55-56页 |
| 5 固定化配基与蛋白质相互作用的分析 | 第56-66页 |
| ·试剂与仪器 | 第57页 |
| ·实验方法 | 第57页 |
| ·吸附剂的合成 | 第57页 |
| ·吸附常数的测定 | 第57页 |
| ·计算样本 | 第57页 |
| ·计算方法 | 第57-58页 |
| ·对接结果的划分 | 第58-59页 |
| ·实验结果 | 第59-64页 |
| ·吸附常数的测定 | 第59-60页 |
| ·蛋白质整体表面上对接位点数量的分析 | 第60-61页 |
| ·蛋白质整体表面上对接能量分布的分析 | 第61-64页 |
| ·讨论 | 第64-65页 |
| ·小结 | 第65-66页 |
| 结论 | 第66页 |
| 特色与创新点 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-73页 |
| 附录A GRID主要参数及意义 | 第73-74页 |
| 附录B DOCK主要参数及意义 | 第74-79页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第79-80页 |
| 致谢 | 第80-81页 |
