| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第一章 前言 | 第8-22页 |
| ·蛋白质复性的意义和一般过程 | 第8-9页 |
| ·传统的蛋白质复性方法 | 第9页 |
| ·稀释法 | 第9页 |
| ·透析法 | 第9页 |
| ·蛋白折叠液相色谱法 | 第9-13页 |
| ·排阻色谱 | 第9-10页 |
| ·离子交换色谱 | 第10-11页 |
| ·疏水色谱 | 第11-12页 |
| ·亲和色谱 | 第12-13页 |
| ·蛋白复性过程中的二硫键对接 | 第13页 |
| ·色谱固定相对蛋白复性的影响 | 第13-14页 |
| ·精氨酸简介及其在蛋白质复性中的研究 | 第14-15页 |
| ·重组人粒细胞集落刺激因子(rhG-CSF)概述 | 第15-16页 |
| ·G-CSF的结构及生物学功能 | 第15-16页 |
| ·rhG-CSF的研究进展 | 第16页 |
| ·本实验的研究工作 | 第16-17页 |
| 参考文献 | 第17-22页 |
| 第二章 新型胍基蛋白折叠色谱固定相的合成路线优化 | 第22-31页 |
| ·前言 | 第22页 |
| ·实验部分 | 第22-25页 |
| ·仪器 | 第22页 |
| ·试剂 | 第22-23页 |
| ·新型胍基蛋白折叠色谱固定相的合成 | 第23-25页 |
| ·色谱柱的装填 | 第25页 |
| ·色谱条件 | 第25页 |
| ·结果与讨论 | 第25-30页 |
| ·SAX-1(精氨酸)型胍基蛋白折叠色谱固定相合成路线优化 | 第25-28页 |
| ·SAX-2(肌酸)型胍基蛋白折叠色谱固定相合成路线优化 | 第28-30页 |
| ·小结 | 第30-31页 |
| 第三章 新型胍基蛋白折叠色谱固定相的表征 | 第31-38页 |
| ·前言 | 第31页 |
| ·实验部分 | 第31-32页 |
| ·仪器 | 第31页 |
| ·试剂 | 第31页 |
| ·元素含量分析 | 第31页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第31-32页 |
| ·结果与讨论 | 第32-36页 |
| ·精氨酸型胍基色谱固定相的元素分析结果 | 第32页 |
| ·pH值对蛋白在精氨酸型胍基色谱固定相上保留的影响 | 第32-34页 |
| ·流速对蛋白在精氨酸型胍基色谱固定相上保留的影响 | 第34-35页 |
| ·蛋白在精氨酸型胍基色谱固定相上的质量回收率 | 第35-36页 |
| ·精氨酸型胍基色谱固定相的负载量 | 第36页 |
| ·小结 | 第36-37页 |
| 参考文献 | 第37-38页 |
| 第四章 新型胍基蛋白折叠色谱固定相对rhG-CSF的复性纯化研究 | 第38-52页 |
| ·前言 | 第38-39页 |
| ·实验方法 | 第39-40页 |
| ·仪器 | 第39页 |
| ·试剂 | 第39页 |
| ·菌体的破碎 | 第39-40页 |
| ·包涵体的洗涤 | 第40页 |
| ·包涵体的溶解 | 第40页 |
| ·液相色谱复性与同时纯化 | 第40页 |
| ·电泳样品的处理 | 第40页 |
| ·Bradford法测定蛋白含量 | 第40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-49页 |
| ·不同梯度对rhG-CSF复性的影响 | 第40-42页 |
| ·不同pH值对rhG-CSF复性的影响 | 第42-43页 |
| ·不同脲浓度对rhG-CSF复性质量回收率的影响 | 第43-45页 |
| ·不同流速对rhG-CSF复性质量回收率的影响 | 第45-47页 |
| ·二乙胺色谱固定相复性rhG-CSF | 第47-48页 |
| ·rhG-CSF复性过程中的质量损失 | 第48页 |
| ·结果讨论 | 第48-49页 |
| ·小结 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-52页 |
| 在读期间发表论文情况 | 第52-53页 |
| 致谢 | 第53页 |
