| 摘要 | 第4-7页 |
| ABSTRACT | 第7-9页 |
| 第一章 前言 | 第15-37页 |
| 1.1 蛋白质 | 第15-17页 |
| 1.1.1 氨基酸 | 第15-17页 |
| 1.1.2 肽键 | 第17页 |
| 1.2 蛋白质结构 | 第17-21页 |
| 1.2.2 一级结构 | 第19页 |
| 1.2.3 二级结构 | 第19-20页 |
| 1.2.4 三级结构和结构域 | 第20页 |
| 1.2.5 四级结构 | 第20-21页 |
| 1.3 蛋白质的相互作用 | 第21-23页 |
| 1.3.1 静电作用 | 第21页 |
| 1.3.2 范德瓦耳斯作用 | 第21-22页 |
| 1.3.3 氢键 | 第22页 |
| 1.3.4 疏水作用 | 第22-23页 |
| 1.4 蛋白质的折叠 | 第23-26页 |
| 1.4.1 热力学基础 | 第23-24页 |
| 1.4.2 动力学因素 | 第24-25页 |
| 1.4.3 折叠机制 | 第25-26页 |
| 1.5 蛋白质的聚合 | 第26-33页 |
| 1.5.1 蛋白质与有机分子的聚合 | 第26-29页 |
| 1.5.2 蛋白质与纳米材料的聚合 | 第29-31页 |
| 1.5.3 聚合过程的理论研究方法 | 第31-33页 |
| 参考文献 | 第33-37页 |
| 第二章 在Arc阻遏蛋白的聚合过程中Φ值分析有效性的研究 | 第37-61页 |
| 2.1 引言 | 第37-39页 |
| 2.2 模型与方法 | 第39-45页 |
| 2.2.1 连接和不连接模型 | 第39-40页 |
| 2.2.2 分子动力学模拟方法 | 第40-42页 |
| 2.2.3 伞形抽样 | 第42-43页 |
| 2.2.4 Φ值分析 | 第43-44页 |
| 2.2.5 有效俘获半径 | 第44-45页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第45-56页 |
| 2.3.1 连接和不连接模型的动力学特性 | 第45页 |
| 2.3.2 Φ值分析和转变态特性 | 第45-48页 |
| 2.3.3 平均力势和“钓鱼线”机制 | 第48-50页 |
| 2.3.4 Φ值分析的有效性 | 第50-54页 |
| 2.3.5 采用含非天然相互作用的Go模型的结果 | 第54-56页 |
| 2.4 结论 | 第56-58页 |
| 参考文献 | 第58-61页 |
| 第三章 极小纳米粒子与蛋白质相互作用的相图 | 第61-91页 |
| 3.1 引言 | 第61-64页 |
| 3.2 模型与方法 | 第64-68页 |
| 3.2.1 蛋白质与纳米粒子模型 | 第64-66页 |
| 3.2.2 描述蛋白质吸附于NP的物理量 | 第66-67页 |
| 3.2.3 描述蛋白质结构的物理量 | 第67-68页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第68-84页 |
| 3.3.1 α+β型蛋白质与疏水NP的相互作用 | 第68-74页 |
| 3.3.2 全α型和全β型蛋白质与疏水NP的相互作用 | 第74-78页 |
| 3.3.3 蛋白质与亲水NP相互作用 | 第78-84页 |
| 3.4 结论 | 第84-86页 |
| 参考文献 | 第86-91页 |
| 第四章 Janus纳米粒子与蛋白质的相互作用 | 第91-113页 |
| 4.1 引言 | 第91-93页 |
| 4.2 模型与方法 | 第93-97页 |
| 4.2.1 蛋白质与纳米粒子模型 | 第93-95页 |
| 4.2.2 描述蛋白质吸附于NP的物理量 | 第95-96页 |
| 4.2.3 描述蛋白质结构的物理量 | 第96-97页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第97-108页 |
| 4.3.1 α+β型蛋白质与Janus NP的相互作用 | 第97-103页 |
| 4.3.2 全α型和全β型蛋白质与Janus NP的相互作用 | 第103-108页 |
| 4.4 结论 | 第108-109页 |
| 参考文献 | 第109-113页 |
| 第五章 总结与展望 | 第113-117页 |
| 论文列表 | 第117-119页 |
| 致谢 | 第119-120页 |
