摘要 | 第1-12页 |
Abstract | 第12-14页 |
第一章 前言 | 第14-30页 |
·嗜热微生物与嗜热酶 | 第14页 |
·普鲁兰酶 | 第14-18页 |
·普鲁兰酶的分类 | 第15-16页 |
·普鲁兰酶的研究概况 | 第16-17页 |
·普鲁兰酶的定位和分泌 | 第17页 |
·普鲁兰酶的应用 | 第17-18页 |
·蛋白酶 | 第18-22页 |
·蛋白酶概况 | 第18-19页 |
·蛋白酶的分类 | 第19-21页 |
·蛋白酶在工业领域的应用 | 第21-22页 |
·极端酶的异源表达策略 | 第22-29页 |
·大肠杆菌表达系统 | 第22-26页 |
·枯草芽孢杆菌表达系统 | 第26-29页 |
·课题的研究意义 | 第29-30页 |
第二章 高温普鲁兰酶产生菌的筛选及酶的异源表达 | 第30-62页 |
引言 | 第30页 |
·实验材料 | 第30-34页 |
·菌株 | 第30页 |
·培养基 | 第30-31页 |
·主要试剂及其配制过程 | 第31-33页 |
·主要仪器 | 第33-34页 |
·实验方法 | 第34-42页 |
·普鲁兰酶高产菌株的筛选 | 第34页 |
·普鲁兰酶Pul A的异源表达及其纯化 | 第34-37页 |
·普鲁兰酶Pul A的酶学性质研究 | 第37-40页 |
·普鲁兰酶发酵培养基的优化 | 第40-41页 |
·普鲁兰酶酶制剂的制备 | 第41-42页 |
·实验结果与分析 | 第42-59页 |
·产酶菌株的筛选 | 第42-43页 |
·普鲁兰酶的异源表达与纯化 | 第43-47页 |
·普鲁兰酶Pul A的酶学性质研究 | 第47-57页 |
·普鲁兰酶发酵培养基的优化 | 第57-58页 |
·普鲁兰酶的酶保护剂 | 第58-59页 |
·小结与讨论 | 第59-62页 |
·本章小结 | 第59-60页 |
·讨论 | 第60-62页 |
第三章 蛋白酶VFP的异源表达及表达策略的优化 | 第62-91页 |
引言 | 第62页 |
·实验材料 | 第62-64页 |
·菌株 | 第62页 |
·主要试剂 | 第62-64页 |
·实验方法 | 第64-72页 |
·蛋白酶VFP的分离纯化与鉴定 | 第64-66页 |
·蛋白酶VFP的异源表达 | 第66-67页 |
·蛋白酶VFP表达策略的优化 | 第67-69页 |
·蛋白酶VFP酶学性质的分析 | 第69-71页 |
·优化后的表达策略在其他蛋白表达上的应用 | 第71-72页 |
·实验结果与分析 | 第72-87页 |
·蛋白酶VFP的分离纯化与鉴定 | 第72-77页 |
·蛋白酶VFP表达策略的优化 | 第77-81页 |
·蛋白酶酶学性质的分析 | 第81-86页 |
·优化后的表达策略在其他蛋白酶表达上的应用 | 第86-87页 |
·小结与讨论 | 第87-91页 |
·本章小结 | 第87-88页 |
·讨论 | 第88-91页 |
第四章 蛋白酶Calolysin在大肠杆菌及枯草芽孢杆菌中的表达 | 第91-113页 |
引言 | 第91页 |
·实验材料 | 第91-92页 |
·菌株 | 第91页 |
·培养基 | 第91-92页 |
·实验方法 | 第92-96页 |
·菌株Caloranaerobacter sp. TR13的培养与基因组DNA的提取 | 第92页 |
·蛋白酶Calolysin基因序列的分析 | 第92页 |
·蛋白酶Calolysin在大肠杆菌中的表达 | 第92-93页 |
·蛋白酶Calolysin在枯草芽孢杆菌中的表达 | 第93-95页 |
·重组蛋白酶Calolysin的酶学性质 | 第95-96页 |
·实验结果与分析 | 第96-110页 |
·蛋白酶Calolysin基因序列的分析 | 第96-97页 |
·蛋白酶Calolysin在大肠杆菌中的表达 | 第97-100页 |
·蛋白酶在枯草芽孢杆菌Bacillus subtilis WB800N中的表达 | 第100-102页 |
·蛋白酶Calolysin的酶学性质 | 第102-110页 |
·小结与讨论 | 第110-113页 |
·本章小结 | 第110-112页 |
·讨论 | 第112-113页 |
第五章 总结与展望 | 第113-116页 |
·总结 | 第113-114页 |
·展望 | 第114-116页 |
参考文献 | 第116-123页 |
附录 | 第123-124页 |
致谢 | 第124-125页 |