| 缩略语及符号说明 | 第1-21页 |
| 第一章 文献综述 | 第21-78页 |
| ·引言 | 第21-22页 |
| ·D-氨基酸的理化性质 | 第22-24页 |
| ·D-氨基酸生理学特性 | 第24-37页 |
| ·D-氨基酸在生物体中的分布 | 第24-30页 |
| ·微生物中的D-氨基酸 | 第25-27页 |
| ·动、植物中的D-氨基酸 | 第27-29页 |
| ·人体中的D-氨基酸 | 第29-30页 |
| ·D-氨基酸的味感 | 第30-31页 |
| ·D-氨基酸对动物的营养价值和毒性 | 第31-34页 |
| ·D-氨基酸的代谢 | 第34-37页 |
| ·D-氨基酸的应用 | 第37-47页 |
| ·D-氨基酸在医药上的应用 | 第37-43页 |
| ·在多肽药物中的应用 | 第37-39页 |
| ·在半合成抗生素中的应用 | 第39-41页 |
| ·止痛镇痛药 | 第41页 |
| ·减肥药 | 第41-42页 |
| ·Ⅱ型糖尿病治疗药 | 第42-43页 |
| ·D-氨基酸在食品及食品添加剂中的应用 | 第43-45页 |
| ·D-氨基酸在农药中的应用 | 第45-46页 |
| ·其它用途 | 第46-47页 |
| ·D-氨基酸的制备方法及其进展 | 第47-64页 |
| ·D，L-氨基酸消旋体拆分法 | 第47-54页 |
| ·物理拆分法 | 第47-49页 |
| ·化学拆分法 | 第49-50页 |
| ·酶拆分法 | 第50-53页 |
| ·酶不对称降解法 | 第53-54页 |
| ·不对称化学合成法 | 第54-57页 |
| ·Kagan-Corey合成法 | 第54页 |
| ·不对称催化氢化合成法 | 第54-56页 |
| ·Evans合成法 | 第56页 |
| ·Oguri合成法 | 第56-57页 |
| ·其它不对称合成法 | 第57页 |
| ·发酵法 | 第57-59页 |
| ·酶法合成 | 第59-64页 |
| ·D-氨基酸转氨酶法 | 第59-60页 |
| ·β-氯代-D-丙氨酸裂解酶法 | 第60页 |
| ·海因酶法 | 第60-64页 |
| ·本论文研究的目的和意义 | 第64-67页 |
| ·本论文主要的研究内容 | 第67页 |
| ·参考文献 | 第67-78页 |
| 第二章 海因及5-取代海因的制备 | 第78-113页 |
| ·常压法合成海因新技术 | 第79-84页 |
| ·Bucherer-Berg's反应过程的调节控制 | 第80-82页 |
| ·实验部分 | 第82页 |
| ·实验试剂和药品 | 第82页 |
| ·实验仪器和设备 | 第82页 |
| ·实验方法 | 第82页 |
| ·分析方法 | 第82页 |
| ·海因的表征结论 | 第82页 |
| ·结果与讨论 | 第82-84页 |
| ·碳酸氢铵的加入方式对海因收率的影响 | 第82-83页 |
| ·羟基乙晴滴加速度对海因收率的影响 | 第83-84页 |
| ·CO_2的通入量对海因收率的影响 | 第84页 |
| ·缩合反应制备5-不饱和取代海因 | 第84-89页 |
| ·缩合反应机理分析 | 第85-86页 |
| ·实验部分 | 第86页 |
| ·实验试剂和药品 | 第86页 |
| ·实验仪器和设备 | 第86页 |
| ·实验方法 | 第86页 |
| ·分析方法 | 第86页 |
| ·产物的表征结论 | 第86-87页 |
| ·结果与讨论 | 第87-89页 |
| ·缩合催化剂的选择比较 | 第87-88页 |
| ·反应时间对缩合反应的影响 | 第88-89页 |
| ·5-不饱和取代海因加氢制备5-取代海因 | 第89-94页 |
| ·催化氢化反应机理 | 第89-90页 |
| ·实验部分 | 第90-91页 |
| ·实验试剂和药品 | 第90页 |
| ·实验仪器和设备 | 第90-91页 |
| ·实验方法 | 第91页 |
| ·分析方法 | 第91页 |
| ·产物的表征结论 | 第91页 |
| ·结果与讨论 | 第91-94页 |
| ·催化剂的类型及用量的选择 | 第91-93页 |
| ·溶剂的种类及浓度的选择 | 第93-94页 |
| ·加氢反应温度的选择 | 第94页 |
| ·氨基酸关环法制备5-取代海因 | 第94-99页 |
| ·实验部分 | 第95-96页 |
| ·实验试剂和药品 | 第95-96页 |
| ·实验仪器和设备 | 第96页 |
| ·实验方法 | 第96页 |
| ·分析方法 | 第96页 |
| ·产物的表征结论 | 第96页 |
| ·结果与讨论 | 第96-99页 |
| ·配料比的选择 | 第96-97页 |
| ·温度的选择 | 第97-98页 |
| ·关环反应的pH值的选择 | 第98-99页 |
| ·本章小结 | 第99-100页 |
| ·附录 | 第100-111页 |
| 附录1 海因及5-取代衍生物的熔点测定和元素分析结果 | 第100-101页 |
| 附录2 海因的红外谱图及其分析 | 第101-102页 |
| 附录3 亚苄基海因的红外谱图及其分析 | 第102-103页 |
| 附录4 对羟基亚苄基海因的红外谱图及其分析 | 第103-104页 |
| 附录5 吲哚亚甲基海因的红外谱图及其分析 | 第104-105页 |
| 附录6 苄基海因的红外谱图及其分析 | 第105-106页 |
| 附录7 对羟基苄基海因的红外谱图及其分析 | 第106-107页 |
| 附录8 吲哚甲基海因的红外谱图及其分析 | 第107-108页 |
| 附录9 异丙基海因的红外谱图及其分析 | 第108-109页 |
| 附录10 甲基海因的红外谱图及其分析 | 第109-110页 |
| 附录11 甲硫乙基海因的红外谱图及其分析 | 第110-111页 |
| ·参考文献 | 第111-113页 |
| 第三章 菌种的诱变及发酵产酶过程研究 | 第113-137页 |
| ·种源与菌种鉴定 | 第113页 |
| ·菌种的诱变 | 第113-120页 |
| ·材料与方法 | 第114-115页 |
| ·菌种 | 第114页 |
| ·培养基及培养条件 | 第114页 |
| ·紫外线及5-氟尿嘧啶(5-Fu)的复合处理 | 第114-115页 |
| ·激光诱变 | 第115页 |
| ·突变株筛选 | 第115页 |
| ·分析方法 | 第115页 |
| ·结果与讨论 | 第115-119页 |
| ·紫外及5-FU梯度平板复合诱变结果 | 第115-118页 |
| ·Nd:YAG倍频激光诱变结果 | 第118-119页 |
| ·Burkholderia cepecia 1003菌株所含酶对底物的特异性 | 第119-120页 |
| ·发酵产酶研究 | 第120-127页 |
| ·实验部分 | 第120-122页 |
| ·实验药品 | 第120-121页 |
| ·实验仪器 | 第121页 |
| ·菌种 | 第121页 |
| ·培养基 | 第121页 |
| ·种子的培养 | 第121页 |
| ·发酵 | 第121-122页 |
| ·菌体的收集 | 第122页 |
| ·培养基组成的优化 | 第122页 |
| ·发酵过程研究 | 第122页 |
| ·检测方法 | 第122页 |
| ·结果与讨论 | 第122-127页 |
| ·发酵培养时间及其发酵过程中pH的变化 | 第122-123页 |
| ·发酵培养基组成对菌体催化活性的影响 | 第123-127页 |
| ·菌体催化性质研究 | 第127-134页 |
| ·材料与方法 | 第127-128页 |
| ·菌种 | 第127页 |
| ·实验药品 | 第127页 |
| ·实验仪器 | 第127页 |
| ·利用菌体进行的酶催化实验 | 第127-128页 |
| ·检测方法 | 第128页 |
| ·结果与讨论 | 第128-134页 |
| ·pH值对酶催化反应的影响 | 第128-129页 |
| ·温度对酶催化反应的影响 | 第129页 |
| ·酶与底物的适应性对催化反应的影响 | 第129-132页 |
| ·酶对底物的立体选择性 | 第132-134页 |
| ·本章小结 | 第134-135页 |
| ·参考文献 | 第135-137页 |
| 第四章 酶催化过程的动力学和分析 | 第137-163页 |
| ·酶催化机理和体系反应过程的研究 | 第137-145页 |
| ·酶催化的反应过程 | 第137-138页 |
| ·酶催化机理 | 第138-143页 |
| ·二氢嘧啶酶催化二氢嘧啶水解反应的机理 | 第139页 |
| ·酰胺键水解酶模型 | 第139页 |
| ·N-氨甲酰-D-氨基酸水解酶活性中心存在的半胱氨酸的论证 | 第139-140页 |
| ·海因酶活性中心的结构框架的推测 | 第140-141页 |
| ·D-海因酶的催化模型 | 第141-142页 |
| ·N-氨甲酰-D-氨基酸水解酶的催化模型及失活机理分析 | 第142-143页 |
| ·转化体系中传递及反应过程的分析 | 第143-145页 |
| ·实验部分 | 第145-146页 |
| ·材料与方法 | 第145-146页 |
| ·菌种 | 第145页 |
| ·实验药品 | 第145页 |
| ·实验仪器 | 第145页 |
| ·底物D，L-苄基海因的溶解实验 | 第145页 |
| ·L-苄基海因的消旋实验 | 第145-146页 |
| ·酶的催化反应实验 | 第146页 |
| ·检测方法 | 第146页 |
| ·结果与讨论 | 第146-149页 |
| ·D，L-苄基海因溶解动力学 | 第146-147页 |
| ·L-苄基海因消旋动力学 | 第147页 |
| ·D-海因酶的酶催化反应动力学 | 第147-148页 |
| ·N-氨甲酰-D-氨基酸水解酶的酶催化反应动力学 | 第148-149页 |
| ·制备D-Phe过程的模拟和分析 | 第149-159页 |
| ·过程数学模型 | 第149-150页 |
| ·过程数学模拟 | 第150-151页 |
| ·影响体系转化过程的模拟分析 | 第151-154页 |
| ·D-HEn水解反应是快速反应 | 第152页 |
| ·D，L-BH的溶解及L-BH的消旋速度对转化过程的影响 | 第152-153页 |
| ·N-CAEn的反应速率是酶转化过程的控制步骤 | 第153页 |
| ·酶催化过程的最优操作条件 | 第153-154页 |
| ·酶转化过程参数显著性分析及优化 | 第154-159页 |
| ·正交试验的影响因子 | 第154页 |
| ·确定因子水平 | 第154页 |
| ·正交模拟试验结果及讨论 | 第154-159页 |
| ·本章小结 | 第159-161页 |
| ·参考文献 | 第161-163页 |
| 第五章 化学-酶法制备D-氨基酸的应用 | 第163-174页 |
| ·反应历程 | 第163-164页 |
| ·实验部分 | 第164页 |
| ·实验药品和仪器设备 | 第164页 |
| ·实验方法 | 第164页 |
| ·5-取代海因的化学合成方法 | 第164页 |
| ·酶催化制备D-氨基酸的方法 | 第164页 |
| ·实验内容 | 第164页 |
| ·检测方法 | 第164-165页 |
| ·定性分析 | 第164页 |
| ·定量分析 | 第164-165页 |
| ·结果与讨论 | 第165-166页 |
| ·产物的表征 | 第166-173页 |
| ·熔点、旋光度测定及元素分析 | 第166-167页 |
| ·红外谱图及其分析 | 第167-173页 |
| ·D-苯丙氨酸的红外谱图及其分析 | 第167-168页 |
| ·D-酪氨酸的红外谱图及其分析 | 第168-169页 |
| ·D-色氨酸的红外谱图及其分析 | 第169-170页 |
| ·D-缬氨酸的红外谱图及其分析 | 第170-171页 |
| ·D-丙氨酸的红外谱图及其分析 | 第171-172页 |
| ·D-蛋氨酸的红外谱图及其分析 | 第172-173页 |
| ·本章小结 | 第173页 |
| ·参考文献 | 第173-174页 |
| 第六章 结论与展望 | 第174-181页 |
| ·海因及5-取代海因的制备 | 第174-175页 |
| ·菌种的诱变和发酵产酶过程研究 | 第175页 |
| ·酶催化过程的动力学和分析 | 第175-179页 |
| ·化学-酶法制备D-氨基酸的应用 | 第179-180页 |
| ·本课题展望 | 第180-181页 |
| 附件一 本人主持和承担的与本文有关的科研项目 | 第181-182页 |
| 附件二 本人发表的与本文有关的论文和专利 | 第182-184页 |
| 致谢 | 第184页 |
