| 目录 | 第1-7页 |
| 第一章 引言 | 第7-21页 |
| ·免疫学发展简史及现状 | 第7-15页 |
| ·疫苗的发展历程及现状 | 第7-8页 |
| ·疫苗的成份及特征 | 第8页 |
| ·疫苗设计的生物学基础 | 第8-9页 |
| ·抗体工程药物的发展现状 | 第9-10页 |
| ·抗体的分子结构,分布及种类 | 第10-14页 |
| ·轻链和重链 | 第11页 |
| ·可变区和恒定区 | 第11-12页 |
| ·功能区 | 第12-14页 |
| ·抗体药物的特异性 | 第14-15页 |
| ·抗体研究的意义 | 第15页 |
| ·研究抗体亲和力变化的方法和意义 | 第15-17页 |
| ·研究抗体亲和力变化的方法 | 第15-16页 |
| ·研究抗体亲和力的传统方法 | 第16页 |
| ·近年来免疫分析中测定亲合力的新方法 | 第16-17页 |
| ·研究抗体亲和力变化的意义 | 第17页 |
| ·本课题实验设计思路及创新性 | 第17-21页 |
| ·多克隆抗体亲和力与亲合力的测定 | 第17-18页 |
| ·不同抗原表位之间的竞争差异及亲和力计算 | 第18-21页 |
| 第二章 材料与方法 | 第21-29页 |
| ·主要材料 | 第21-23页 |
| ·试剂 | 第21-22页 |
| ·主要仪器 | 第22页 |
| ·其它材料 | 第22-23页 |
| ·实验方法 | 第23-29页 |
| ·高效价多克隆抗体的制备 | 第23页 |
| ·多克隆抗体效价的测定 | 第23-24页 |
| ·多克隆抗体血清的纯化 | 第24-25页 |
| ·ELISA 方法实验条件的确立 | 第25-26页 |
| ·ELISA 抗原包被浓度的选定 | 第25页 |
| ·ELISA 抗体稀释浓度的选定 | 第25页 |
| ·ELISA 方法实验条件的确立 | 第25-26页 |
| ·毛细管电泳测定抗体成分及IgG 纯度 | 第26页 |
| ·毛细管电泳测定抗原表位与抗BSA 多克隆抗体亲和力 | 第26页 |
| ·B 淋巴细胞的分离纯化 | 第26-27页 |
| ·亲和力计算方法 | 第27-28页 |
| ·BSA 单个抗原表位的确定 | 第28页 |
| ·BSA 线性表位的制备 | 第28-29页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第29-48页 |
| ·高效价多克隆抗体的制备及纯化 | 第29-31页 |
| ·抗体亲和合力测定中洗脱条件的确立 | 第31-34页 |
| ·高效价多克隆抗体与其纯化后IgG的亲和力的变化 | 第34-35页 |
| ·抗BSA 多克隆抗体亲和力变化及抗体亲和常数的测定 | 第35-41页 |
| ·抗BSA 多克隆抗体亲和力变化测定 | 第35-36页 |
| ·抗BSA 多克隆抗体亲和常数变化测定 | 第36-39页 |
| ·长久间隔免疫与多次免疫周期下抗体亲和力变化 | 第39-40页 |
| ·BCR 连续突变与抗体亲和力变化的关系 | 第40-41页 |
| ·BSA 不同抗原表位对其多克隆抗体亲和力变化的影响 | 第41-48页 |
| 第四章 总结与展望 | 第48-50页 |
| ·总结 | 第48页 |
| ·展望 | 第48-50页 |
| 参考文献 | 第50-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
| 个人简历 | 第54页 |
