| 摘要 | 第4-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第1章 绪论 | 第15-33页 |
| 1.1 分子动力学模拟原理 | 第15-17页 |
| 1.2 粗粒化模型及简化表征 | 第17-18页 |
| 1.3 加速分子构象采样(sampling)的方法 | 第18-21页 |
| 1.4 SBM模型与能量地貌理论 | 第21-23页 |
| 1.5 蛋白质折叠过程 | 第23-26页 |
| 1.6 相互耦合的蛋白质结合折叠过程 | 第26页 |
| 1.7 蛋白质结合折叠的能量地貌表述 | 第26-27页 |
| 1.8 构象选择与诱导契合机制 | 第27-28页 |
| 1.9 蛋白质折叠研究热点-天然无规则蛋白 | 第28-29页 |
| 1.10 蛋白质的构象转变问题 | 第29-31页 |
| 1.11 论文的选题和意义 | 第31-33页 |
| 第2章 分子柔性及静电相互作用对Chz.core与H2A.z-H2B聚合体结合折叠机制的影响 | 第33-65页 |
| 2.1 引言 | 第33-35页 |
| 2.1.1 Chz1与H2A.z-H2B相互作用背景 | 第33-34页 |
| 2.1.2 研究思路 | 第34-35页 |
| 2.2 模型和方法 | 第35-39页 |
| 2.2.1 原子水平SBM模型 | 第35-37页 |
| 2.2.2 Chz.core链内柔性调节 | 第37页 |
| 2.2.3 俘获与结合的定量判断 | 第37页 |
| 2.2.4 模拟方案 | 第37-39页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第39-63页 |
| 2.3.1 结合-折叠过程的能量地貌 | 第39-46页 |
| 2.3.2 温度与盐浓度对结合-折叠机制影响 | 第46-50页 |
| 2.3.3 Chz.core柔性变化对结合机制与动力学的影响 | 第50-56页 |
| 2.3.4 识别过程的静电相互作用 | 第56-57页 |
| 2.3.5 Chz.core二级结构形成与三级结构的伸展与弯曲 | 第57-59页 |
| 2.3.6 飞掷效应与识别-结合过程的动力学分析 | 第59-63页 |
| 2.4 总结 | 第63-65页 |
| 第3章 探究亨德拉与立百病毒核蛋白分子识别片段与磷酸蛋白X结构域的相互作用 | 第65-86页 |
| 3.1 引言 | 第65-67页 |
| 3.1.1 研究对象 | 第65-67页 |
| 3.1.2 研究思路 | 第67页 |
| 3.2 模型与方法 | 第67-73页 |
| 3.2.1 原子水平SBM模型 | 第67-71页 |
| 3.2.2 分子动力学模拟方案 | 第71-72页 |
| 3.2.3 二级结构化学位移与反应坐标α-RMSD | 第72-73页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第73-84页 |
| 3.3.1 游离态MoRE的构象分析 | 第73-75页 |
| 3.3.2 特征结构与局部螺旋倾向 | 第75-78页 |
| 3.3.3 MoRE/XD蛋白质聚合体伴随的结合-折叠机制 | 第78-81页 |
| 3.3.4 过渡态分析及MoRE/XD的结合折叠路径 | 第81-84页 |
| 3.4 总结 | 第84-86页 |
| 第4章 T4溶菌酶的配体结合以及构象转变研究 | 第86-105页 |
| 4.1 研究背景 | 第86-89页 |
| 4.1.1 T4噬菌体溶菌酶的构象转变 | 第86-87页 |
| 4.1.2 研究思路 | 第87-89页 |
| 4.2 模型与方法 | 第89-94页 |
| 4.2.1 混合的原子水平力场 | 第89-93页 |
| 4.2.2 分子动力学模拟方案 | 第93-94页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第94-105页 |
| 4.3.1 T4溶菌酶的构象转变过程的能量地貌 | 第94-98页 |
| 4.3.2 T4溶菌酶与配体的结合过程以及对构象转变的影响 | 第98-101页 |
| 4.3.3 T4溶菌酶的配体结合路径 | 第101-102页 |
| 4.3.4 总结与讨论 | 第102-105页 |
| 第5章 总结与展望 | 第105-107页 |
| 参考文献 | 第107-132页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文与研究成果 | 第132-133页 |
| 致谢 | 第133页 |
