中文摘要 | 第4-6页 |
Abstract | 第6-7页 |
缩略语/符号说明 | 第11-13页 |
前言 | 第13-15页 |
研究现状、成果 | 第13-14页 |
研究目的、方法 | 第14-15页 |
一、抗gp96特异性Fab抗体的富集筛选 | 第15-27页 |
1.1 对象和方法 | 第15-21页 |
1.1.1 实验材料 | 第15-16页 |
1.1.2 主要溶液的配制 | 第16页 |
1.1.3 主要仪器 | 第16-17页 |
1.1.4 方法 | 第17-21页 |
1.2 结果 | 第21-23页 |
1.2.1 抗体库的鉴定 | 第21页 |
1.2.2 抗体库的富集筛选 | 第21-23页 |
1.3 讨论 | 第23-26页 |
1.4 小结 | 第26-27页 |
二、第二部分 抗gp96蛋白Fab抗体的可溶性表达 | 第27-45页 |
2.1 对象和方法 | 第27-37页 |
2.1.1 实验材料 | 第27页 |
2.1.2 主要溶液的配制 | 第27-29页 |
2.1.3 主要仪器 | 第29页 |
2.1.4 方法 | 第29-37页 |
2.2 结果 | 第37-43页 |
2.2.1 可溶性表达噬菌粒的构建 | 第37-39页 |
2.2.2 Fab抗体表达条件的优化 | 第39-40页 |
2.2.3 可溶性Fab抗体的优化表达 | 第40页 |
2.2.4 Western Blot分析 | 第40-41页 |
2.2.5 抗原结合活性检测 | 第41-42页 |
2.2.6 Fab抗体的纯化 | 第42-43页 |
2.3 讨论 | 第43-44页 |
2.4 小结 | 第44-45页 |
三、膀胱癌组织gp96—肽复合物的纯化 | 第45-51页 |
3.1 对象和方法 | 第45-48页 |
3.1.1 标本来源 | 第45页 |
3.1.2 实验材料 | 第45页 |
3.1.3 主要溶液的配制 | 第45-46页 |
3.1.4 主要仪器 | 第46-47页 |
3.1.5 方法 | 第47-48页 |
3.2 结果 | 第48-49页 |
3.2.1 gp96蛋白的纯化及Western Blot检测 | 第48页 |
3.2.2 gp96蛋白浓度的检测 | 第48-49页 |
3.3 讨论 | 第49-50页 |
3.4 小结 | 第50-51页 |
四、膀胱癌组织gp96结合肽库的初步鉴定 | 第51-84页 |
4.1 对象和方法 | 第51-53页 |
4.1.1 实验材料 | 第51页 |
4.1.2 主要溶液的配制 | 第51页 |
4.1.3 主要仪器 | 第51-52页 |
4.1.4 方法 | 第52-53页 |
4.2 结果 | 第53-74页 |
4.2.1 gp96结合多肽的质谱分析 | 第53-64页 |
4.2.2 gp96结合多肽的生物信息学分析 | 第64-74页 |
4.3 讨论 | 第74-83页 |
4.3.1 酸洗脱结合肽的条件优化 | 第75-76页 |
4.3.2 gp96结合肽的特点 | 第76-79页 |
4.3.3 不同膀胱组织gp96结合抗原肽的分析 | 第79-80页 |
4.3.4 不同膀胱组织gp96结合肽库的差异分析 | 第80-81页 |
4.3.5 gp96—肽复合物肿瘤疫苗 | 第81-83页 |
4.4 小结 | 第83-84页 |
全文结论 | 第84-85页 |
问题与展望 | 第85-86页 |
论文创新点 | 第86-87页 |
参考文献 | 第87-91页 |
发表论文和参加科研情况说明 | 第91-92页 |
综述 热休克蛋白gp96与肿瘤免疫研究进展 | 第92-126页 |
综述参考文献 | 第116-126页 |
致谢 | 第126页 |