| 摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 前言 | 第8-17页 |
| 材料和方法 | 第17-30页 |
| 1 材料 | 第17-22页 |
| 2 实验方法 | 第22-30页 |
| 结果 | 第30-44页 |
| 1 FAT10基因的克隆 | 第30-31页 |
| 2 FAT10野生型及突变体真核表达载体的构建 | 第31-32页 |
| 3 FAT10及各突变体融合蛋白在HEK293T细胞中的表达 | 第32-34页 |
| 4 FAT10共价结合底物蛋白质的活性分析 | 第34-38页 |
| 4.1 野生型FAT10具有共价结合底物蛋白质的活性 | 第34-35页 |
| 4.2 FAT10通过C末端双甘氨酸基团及双泛素结构域共价结合底物蛋白质 | 第35-37页 |
| 4.3 FAT10与底物蛋白质结合后促进其在26S蛋白酶体的降解 | 第37-38页 |
| 5 FAT10促进EGFP蛋白质降解 | 第38-41页 |
| 5.1 pEGFP-N2-FAT10,pEGFP-N2-FAT10-N,pEGFP-N2-FAT10-C克隆构建 | 第38-39页 |
| 5.2 荧光检测EFAT10-GFP,FAT10-N-EGFP,-FAT10-C-EGFP融合蛋白质在HEK293T细胞中表达 | 第39-40页 |
| 5.3 FAT10,FAT10-N,FAT10-C促进长周期蛋白质EGFP降解 | 第40-41页 |
| 6 血清饥饿条件下FAT10,FAT10-N,FAT10-C对293T细胞凋亡活性的影响 | 第41-43页 |
| 7 FAT10,FAT10-N,FAT10-C对p53蛋白质的影响 | 第43-44页 |
| 讨论 | 第44-48页 |
| 小结 | 第48-49页 |
| References | 第49-53页 |
| 致谢 | 第53-54页 |
