| 摘要 | 第2-3页 |
| Abstract | 第3页 |
| 第一章 文献综述 | 第7-14页 |
| 1.1 引言 | 第7-8页 |
| 1.2 纤维素 | 第8-9页 |
| 1.2.1 纤维素的结构 | 第8-9页 |
| 1.2.2 纤维素的水解 | 第9页 |
| 1.3 纤维素酶 | 第9-13页 |
| 1.3.1 纤维素酶的分子结构与作用机制 | 第9-10页 |
| 1.3.2 发展背景 | 第10-11页 |
| 1.3.3 国内外的研究进展 | 第11-13页 |
| 1.4 立题意义 | 第13页 |
| 1.5 研究内容 | 第13-14页 |
| 第二章 CcCel9A、CcCel48A、CcCel9B和Blg A的表达与纯化 | 第14-23页 |
| 2.1 引言 | 第14页 |
| 2.2 实验材料 | 第14-16页 |
| 2.2.1 培养基与菌种 | 第14-15页 |
| 2.2.2 试剂与仪器 | 第15-16页 |
| 2.3 实验方法 | 第16-20页 |
| 2.3.1 CcCel9A和CcCel9B蛋白的表达 | 第16页 |
| 2.3.2 CcCel48A蛋白的表达 | 第16-19页 |
| 2.3.2.1 引物设计及PCR扩增 | 第16-17页 |
| 2.3.2.2 转化Trans1-T1感受态细胞 | 第17页 |
| 2.3.2.3 阳性克隆的筛选 | 第17-18页 |
| 2.3.2.4 转化BL21(DE3) | 第18-19页 |
| 2.3.2.5 葡萄糖苷酶BlgA的蛋白表达 | 第19页 |
| 2.3.3 重组蛋白的纯化 | 第19-20页 |
| 2.4 结果与讨论 | 第20-22页 |
| 2.5 本章小节 | 第22-23页 |
| 第三章 多酶协同作用的研究 | 第23-41页 |
| 3.1 引言 | 第23页 |
| 3.2 材料与方法 | 第23-24页 |
| 3.2.2 试剂与仪器 | 第23-24页 |
| 3.3 实验方法 | 第24-27页 |
| 3.3.1 纤维素酶活的测定方法 | 第24页 |
| 3.3.2 酶解纤维寡糖 | 第24-25页 |
| 3.3.3 内切葡聚酶酶谱中灰度值（GSV）的计算 | 第25页 |
| 3.3.4 多酶协同的最佳比例研究 | 第25-26页 |
| 3.3.5 随时间酶解不溶性底物分析 | 第26页 |
| 3.3.6 协同率和糖转化率的测定 | 第26页 |
| 3.3.7 酶解产物谱分析-HPAEC-PAD | 第26-27页 |
| 3.3.8 酶解产物谱分析-FACE | 第27页 |
| 3.4 结果与讨论 | 第27-40页 |
| 3.4.1 标准曲线 | 第27-28页 |
| 3.4.2 纤维素酶活的测定 | 第28-29页 |
| 3.4.3 酶解纤维寡糖分析 | 第29-31页 |
| 3.4.4 内切葡聚酶酶谱中CcCel9A和CcCel9B灰度值（GSV）的计算 | 第31-32页 |
| 3.4.5 多酶协同的最佳比例分析 | 第32-35页 |
| 3.4.6 随时间酶解不溶性底物分析 | 第35页 |
| 3.4.7 协同率和糖转化率的测定 | 第35-37页 |
| 3.4.8 HPAEC-PAD高效离子色谱分析 | 第37-38页 |
| 3.4.9 FACE荧光辅助糖电泳分析 | 第38-39页 |
| 3.4.10 多酶协同作用的模式图 | 第39-40页 |
| 3.5 本章小节 | 第40-41页 |
| 第四章 混合酶系在玉米秸秆降解中的应用 | 第41-45页 |
| 4.1 引言 | 第41页 |
| 4.2 材料与方法 | 第41-42页 |
| 4.2.2 试剂与仪器 | 第41-42页 |
| 4.3 实验方法 | 第42页 |
| 4.3.1 多酶协同降解纤维素 | 第42页 |
| 4.3.2 糖转化率 | 第42页 |
| 4.3.3.酶解产物谱分析-HPAEC-PAD高效离子色谱分析 | 第42页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第42-44页 |
| 4.4.1 多酶协同降解玉米秸秆 | 第42-43页 |
| 4.4.2 糖转化率的计算 | 第43页 |
| 4.4.3 HPAEC-PAD高效离子色谱分析 | 第43-44页 |
| 4.5 本章小节 | 第44-45页 |
| 第五章 结论与展望 | 第45-47页 |
| 5.1 总结 | 第45页 |
| 5.2 展望 | 第45-47页 |
| 参考文献 | 第47-52页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第52-53页 |
| 附录英文缩略词说明 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
