| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 第1章 引言 | 第8-24页 |
| ·Wnt 信号通路 | 第8-14页 |
| ·经典Wnt 信号通路 | 第8-9页 |
| ·Wnt 受体 | 第9-11页 |
| ·Frizzled | 第9-10页 |
| ·Arrow/LRP5/LRP6 | 第10-11页 |
| ·Wnt 拮抗分子Dickkopf | 第11-12页 |
| ·单跨膜受体Kremen | 第12-14页 |
| ·受体的主要内吞途径 | 第14-22页 |
| ·依赖Clathrin 的内吞途径 | 第14-19页 |
| ·参与依赖Clathrin 内吞途径的接头蛋白 | 第16-17页 |
| ·货物蛋白上分类信号的识别 | 第17-18页 |
| ·受体内吞与信号转导之间的紧密联系 | 第18-19页 |
| ·依赖Caveolin 的内吞途径 | 第19-21页 |
| ·Caveolin 家族蛋白 | 第19-20页 |
| ·Caveolae 结构及Caveolae 的内吞 | 第20-21页 |
| ·Wnt 信号通路中的受体内吞 | 第21-22页 |
| ·课题概述 | 第22-24页 |
| 第2章 实验材料、试剂和仪器 | 第24-26页 |
| ·实验材料 | 第24页 |
| ·实验试剂 | 第24-25页 |
| ·实验仪器 | 第25-26页 |
| 第3章 主要实验方法 | 第26-33页 |
| ·重组质粒的构建 | 第26页 |
| ·荧光素酶检测实验 | 第26-27页 |
| ·细胞免疫染色 | 第27-28页 |
| ·Dkk1-Flag 和Wnt8-NFz5-Myc 蛋白的收集和定量 | 第28-29页 |
| ·细胞膜表面蛋白结合实验 | 第29-30页 |
| ·免疫共沉淀 | 第30-31页 |
| ·生物素标记细胞膜表面蛋白 | 第31页 |
| ·酵母双杂交检测蛋白相互作用 | 第31-33页 |
| 第4章 实验结果及讨论 | 第33-62页 |
| ·Dkk1 能够竞争性抑制Wnt-NFz5 融合蛋白与受体LRP6 的结合 | 第33-41页 |
| ·XWnt8-NhFz5 融合蛋白的富集与定量 | 第33-36页 |
| ·细胞膜表面蛋白半定量染色方法的建立 | 第36-38页 |
| ·Wnt-NFz 融合蛋白能与细胞膜表面的LRP6 结合且Dkk1 能够竞争性抑制Wnt-NFz 融合蛋白与受体LRP6 的结合 | 第38-41页 |
| ·Kremen2 的胞内端对于Dkk1-LRP6-Kremen 三元复合物的内吞是必需的 | 第41-50页 |
| ·Dkk1-LRP6-Kremen 三元复合物的内吞 | 第41-43页 |
| ·Kremen2 的胞内端对于三元复合物的内吞是必需的 | 第43-47页 |
| ·研究三元复合物内吞机制的初步尝试 | 第47-49页 |
| ·寻找介导三元复合物内吞的接头蛋白的尝试 | 第49-50页 |
| ·Kremen2 的胞内端在Dkk1 介导的抑制经典Wnt 信号过程中发挥作用 | 第50-56页 |
| ·与Krm2 胞内端相互作用蛋白的筛选 | 第56-62页 |
| ·使用酵母双杂交技术筛选与Krm2 胞内端相互作用的蛋白 | 第56-58页 |
| ·部分候选蛋白的再检验 | 第58-62页 |
| ·PIST 与Krm2 相互作用的再检验 | 第58-60页 |
| ·Endophilin B1 与Krm2 相互作用的再检验 | 第60-62页 |
| 第5章 结论 | 第62-64页 |
| 参考文献 | 第64-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文及研究成果 | 第76页 |
