| 第一章 文献综述 | 第1-46页 |
| 第一节 基体辅助激光解吸电离飞行时间质谱及其应用 | 第9-29页 |
| ·MALDITOF-MS简介 | 第9-14页 |
| ·MALDITOF-MS发展简史 | 第9-11页 |
| ·典型MALDI分析步骤及仪器 | 第11-12页 |
| ·MALDI基本原理 | 第12-13页 |
| ·MALDITOF-MS特点 | 第13-14页 |
| ·MALDI研究进展 | 第14-24页 |
| ·离子化机理 | 第14-17页 |
| ·基体及辅助添加物 | 第17-19页 |
| ·靶体及其表面修饰 | 第19-21页 |
| ·样品制备方法 | 第21-23页 |
| ·定量方法 | 第23-24页 |
| ·MALDI的应用 | 第24-29页 |
| ·蛋白质 | 第25-26页 |
| ·核酸 | 第26页 |
| ·糖类 | 第26-27页 |
| ·高聚物 | 第27-28页 |
| ·小分子物质 | 第28-29页 |
| 第二节 固定化酶与肽谱分析 | 第29-40页 |
| ·固定化酶技术 | 第29-35页 |
| ·固定化酶简史 | 第29-30页 |
| ·酶的固定化方法 | 第30-33页 |
| ·固定化酶性质 | 第33-35页 |
| ·蛋白质肽谱分析 | 第35-39页 |
| ·裂解方法 | 第36-37页 |
| ·基于分离的肽谱分析 | 第37-38页 |
| ·基于MS的肽谱分析 | 第38-39页 |
| ·本论文工作 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-46页 |
| 第二章 固定化酶毛细管微反应器的制备 | 第46-58页 |
| 第一节 引言 | 第46-47页 |
| 第二节 实验部分 | 第47-52页 |
| ·仪器与试剂 | 第47页 |
| ·毛细管的清洗及蚀刻 | 第47-48页 |
| ·GLYMO-IDA-Silane的合成 | 第48-49页 |
| ·酶共价键合固定化反应 | 第49-51页 |
| ·酶金属螯合固定化反应 | 第51-52页 |
| 第三节 结果与讨论 | 第52-56页 |
| ·熔融石英毛细管的预处理 | 第52-54页 |
| ·毛细管微反应器中酶的固载量 | 第54-55页 |
| ·GLYMO-IDA-Silane合成的优点 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-58页 |
| 第三章 固定化酶毛细管微反应器的性能 | 第58-75页 |
| 第一节 MALDI质谱定量分析N_α-苯甲酰-L-精氨酸 | 第59-65页 |
| ·引言 | 第59页 |
| ·实验部分 | 第59-60页 |
| ·仪器与试剂 | 第59页 |
| ·实验方法 | 第59-60页 |
| ·结果和讨论 | 第60-64页 |
| ·质谱分析重现性的考察 | 第60-62页 |
| ·内标物对结果的影响 | 第62-64页 |
| ·定量方式对结果的影响 | 第64页 |
| ·小结 | 第64-65页 |
| 第二节 固定化酶毛细管微反应器的性质 | 第65-73页 |
| ·引言 | 第65页 |
| ·实验部分 | 第65-67页 |
| ·仪器与试剂 | 第65-66页 |
| ·胰蛋白酶的固定化 | 第66页 |
| ·固定化酶的保存 | 第66页 |
| ·酶活性测定 | 第66-67页 |
| ·酶米氏常数K_m的质谱测定 | 第67页 |
| ·质谱分析 | 第67页 |
| ·结果和讨论 | 第67-73页 |
| ·游离胰蛋白酶活性两种测定方法的比较 | 第67-69页 |
| ·反应条件的影响 | 第69-70页 |
| ·稳定性考察 | 第70-71页 |
| ·固定化酶的米氏常数测定 | 第71-73页 |
| ·小结 | 第73页 |
| 参考文献 | 第73-75页 |
| 第四章 固定化酶微反应器在蛋白质肽谱分析中的应用 | 第75-101页 |
| 第一节 共价键合酶毛细管微反应器在肽谱分析中的应用 | 第75-91页 |
| ·引言 | 第75-76页 |
| ·实验部分 | 第76-77页 |
| ·仪器与试剂 | 第76页 |
| ·毛细管酶微反应器酶解蛋白 | 第76-77页 |
| ·MALDI质谱测定 | 第77页 |
| ·结果和讨论 | 第77-90页 |
| ·共价键合酶固定化毛细管微反应器特点 | 第78-79页 |
| ·基体及样品制备方法对测定结果的影响 | 第79页 |
| ·马心细胞色素c的肽谱分析 | 第79-84页 |
| ·天花粉蛋白的肽谱分析 | 第84-88页 |
| ·牛血清白蛋白的肽谱分析 | 第88-90页 |
| ·小结 | 第90-91页 |
| 第二节 金属螯合酶毛细管微反应器在肽谱分析中的应用 | 第91-100页 |
| ·引言 | 第91页 |
| ·实验部分 | 第91-92页 |
| ·仪器与试剂 | 第91页 |
| ·毛细管酶微反应器酶解蛋白 | 第91-92页 |
| ·MALDI质谱测定 | 第92页 |
| ·结果和讨论 | 第92-99页 |
| ·金属螯合固定化酶毛细管微反应器的制备及其特点 | 第92-93页 |
| ·酶解时间影响 | 第93-95页 |
| ·毛细管微反应器的再生 | 第95-96页 |
| ·蛋白质的肽谱分析 | 第96-99页 |
| ·小结 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-101页 |
| 第五章 基体信号抑制的激光解吸电离质谱(MSLDI) | 第101-129页 |
| 第一节 表面活性剂的MALDI分析 | 第102-111页 |
| ·引言 | 第102页 |
| ·实验部分 | 第102-103页 |
| ·仪器与试剂 | 第102-103页 |
| ·实验方法 | 第103页 |
| ·结果和讨论 | 第103-110页 |
| ·样品准备方法比较 | 第103-106页 |
| ·离子型表面活性剂 | 第106-107页 |
| ·非离子型表面活性剂 | 第107-110页 |
| ·小结 | 第110-111页 |
| 第二节 利用表面活性剂抑制基体信号分析小分子化合物 | 第111-122页 |
| ·引言 | 第111页 |
| ·实验部分 | 第111-112页 |
| ·仪器与试剂 | 第111页 |
| ·实验方法 | 第111-112页 |
| ·结果和讨论 | 第112-118页 |
| ·基体信号抑制现象 | 第112-114页 |
| ·CHCA／CTAB比例对分析结果的影响 | 第114-118页 |
| ·MSLDI的检测灵敏度 | 第118页 |
| ·原理推测 | 第118-119页 |
| ·MSLDI的应用 | 第119-121页 |
| ·氨基酸、多肽分析 | 第119-120页 |
| ·药物分析 | 第120页 |
| ·环糊精类 | 第120-121页 |
| ·小结 | 第121-122页 |
| 第三节 MSLDI的质谱定量分析 | 第122-127页 |
| ·引言 | 第122页 |
| ·实验部分 | 第122-123页 |
| ·仪器与试剂 | 第122-123页 |
| ·实验方法 | 第123页 |
| ·结果和讨论 | 第123-127页 |
| ·重现性考察 | 第123-125页 |
| ·内标物影响 | 第125页 |
| ·定量方式影响 | 第125-126页 |
| ·MSLDI测定固定化酶的米氏常数 | 第126-127页 |
| ·小结 | 第127页 |
| 参考文献 | 第127-129页 |
| 英文简写 | 第129-130页 |
| 个人简历及论文发表情况 | 第130-132页 |
| 致谢 | 第132页 |
