摘要 | 第1-10页 |
ABSTRACT | 第10-12页 |
缩略词表 | 第12-14页 |
1 前言 | 第14-26页 |
·研究问题的由来 | 第14页 |
·文献综述 | 第14-24页 |
·MHC-Ⅲ的研究进展 | 第14-15页 |
·G4基因的介绍 | 第15-16页 |
·与G4蛋白相互作用的FGFR3的研究进展 | 第16-19页 |
·FGFRs家族简介 | 第16页 |
·FGFR3所参与的信号通路 | 第16-17页 |
·FGFR3所涉及的生物学功能 | 第17-18页 |
·FGFR3两种剪接体具有亚细胞定位和表达模式上的差异 | 第18-19页 |
·FGFR3的活化及活化后的命运 | 第19页 |
·参与G4蛋白磷酸化的4个激酶简介 | 第19-24页 |
·糖原合成酶激酶-3 | 第19-21页 |
·酪蛋白激酶1 | 第21-22页 |
·酪蛋白激酶2 | 第22-23页 |
·钙离子/钙调蛋白依赖性蛋白激酶2 | 第23-24页 |
·研究目的和意义 | 第24-26页 |
2 材料与方法 | 第26-38页 |
·材料 | 第26-30页 |
·组织及DNA样品 | 第26页 |
·载体和菌株、细胞系 | 第26页 |
·主要试剂及技术服务 | 第26-27页 |
·试剂的配制 | 第27-29页 |
·主要仪器设备 | 第29页 |
·主要分子生物学软件和在线分析工具 | 第29-30页 |
·方法 | 第30-38页 |
·生物信息学分析 | 第30页 |
·RNA提取 | 第30-31页 |
·反转录 | 第31页 |
·组织表达谱分析 | 第31-32页 |
·载体构建 | 第32-34页 |
·载体设计 | 第32-34页 |
·载体构建流程 | 第34页 |
·CCK-8(Cell Counting Kit-8)分析 | 第34-35页 |
·脂质体法转染 | 第34页 |
·电穿孔法转染 | 第34-35页 |
·细胞定位 | 第35-36页 |
·猪G4蛋白的亚细胞定位 | 第35页 |
·小鼠G4蛋白的亚细胞定位 | 第35-36页 |
·N-末端18个氨基酸残基对小鼠G4蛋白亚细胞定位的影响 | 第36页 |
·G4蛋白与FGFR3的免疫共沉淀分析 | 第36-38页 |
·免疫共沉淀 | 第36-37页 |
·Western Blot | 第37-38页 |
3 结果 | 第38-49页 |
·生物信息学分析 | 第38-42页 |
·多物种G4蛋白序列比对 | 第38页 |
·G4蛋白进化树分析 | 第38-39页 |
·小鼠G4蛋白疏水跨膜区段分析 | 第39-41页 |
·小鼠G4蛋白信号肽分析 | 第41-42页 |
·小鼠G4蛋白三级结构预测 | 第42页 |
·组织表达谱 | 第42-43页 |
·猪G4基因的组织表达谱 | 第42-43页 |
·小鼠G4基因的组织表达谱 | 第43页 |
·CCK-8分析 | 第43-45页 |
·细胞定位 | 第45-47页 |
·猪G4蛋白的亚细胞定位 | 第45页 |
·小鼠G4蛋白的亚细胞定位 | 第45-46页 |
·N-末端18个氨基酸残基对小鼠G4蛋白亚细胞定位的影响 | 第46-47页 |
·免疫共沉淀 | 第47-49页 |
4 讨论 | 第49-55页 |
·基因表达的组织分布预示G4基因在神经系统中的潜在重要性 | 第49-50页 |
·蛋白序列中若干非中性或近中性的点突变可能整合为一段中性的进化过程 | 第50-51页 |
·G4蛋白通过其羧基端的疏水跨膜区域定为于线粒体的外膜上 | 第51-52页 |
·G4蛋白与FGFR3的相互作用很可能伴随着胞吞作用的发生 | 第52-55页 |
5 小结 | 第55-57页 |
·本研究的主要结果和结论 | 第55-56页 |
·本研究的创新点和特色 | 第56页 |
·本研究的不足之处及进一步工作的建议 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-68页 |
附录 | 第68-76页 |
致谢 | 第76页 |