| 中文摘要 | 第1-11页 |
| Abstract | 第11-16页 |
| 第一章 综述 | 第16-20页 |
| ·研究背景 | 第16-17页 |
| ·MFCC（Molecular Fractionation with Conjugate Caps）方法 | 第17-19页 |
| ·本文结构 | 第19-20页 |
| 第二章 连续介质模型（隐式溶剂模型） | 第20-28页 |
| ·导体极化连续介质模型 （Conductor Polarized Continuum Model—CPCM） | 第20-22页 |
| ·PCM 模型 | 第20-21页 |
| ·类导体屏蔽模型-COSMO（COnductor-like Screening Model） | 第21页 |
| ·CPCM 模型 | 第21-22页 |
| ·PB 模型 （Poisson-Boltzmann） | 第22-25页 |
| ·GB 模型 （Generalized Born） | 第25-28页 |
| 第三章 MFCC 方法计算HIV-1 蛋白酶和水分子的相互作用能 | 第28-36页 |
| ·前言 | 第28-29页 |
| ·方法 | 第29-30页 |
| ·决定初始结构 | 第29页 |
| ·MFCC 方法 | 第29-30页 |
| ·结果和讨论 | 第30-33页 |
| ·结论 | 第33-36页 |
| 第四章 MFCC-CPCM 方法研究W301水分子对HIV-1蛋白酶与配体复合物自由能的贡献 | 第36-50页 |
| ·前言 | 第36-39页 |
| ·方法 | 第39-42页 |
| ·决定初始结构 | 第39-40页 |
| ·热力学循环 | 第40-41页 |
| ·MFCC 方法 | 第41页 |
| ·MFCC-CPCM 方法 | 第41-42页 |
| ·结果和讨论 | 第42-49页 |
| ·四个质子化状态的结构 | 第42-43页 |
| ·W301 与HIV-1 蛋白酶与ABT-538 复合物在气象中的相互作用能 | 第43-45页 |
| ·静电相的溶剂化能 | 第45-48页 |
| ·结合自由能 | 第48-49页 |
| ·结论 | 第49-50页 |
| 第五章 MFCC-PB方法拟合的极化蛋白质专一性电荷(PPC)稳定模拟中的蛋白质内部氢键 | 第50-64页 |
| ·前言 | 第50-52页 |
| ·方法 | 第52-56页 |
| ·分子动力学模拟 | 第52页 |
| ·限制性静电势模型（RESP model） | 第52-54页 |
| A. ESP 模型 | 第52-53页 |
| B. RESP 模型 | 第53-54页 |
| ·MFCC-RESP-PB 模型——拟合PPC | 第54-56页 |
| ·结果和讨论 | 第56-63页 |
| ·结论 | 第63-64页 |
| 第六章 极化蛋白质专一性电荷稳定模拟中的蛋白质天然态结构 | 第64-76页 |
| ·前言 | 第64-65页 |
| ·理论方法 | 第65页 |
| ·结果和讨论 | 第65-75页 |
| ·结论 | 第75-76页 |
| 第七章 副本交换（REMD） 方法研究Trp-cage 蛋白折叠和去折叠热力学行为 | 第76-94页 |
| ·前言 | 第76-78页 |
| ·方法 | 第78-79页 |
| ·REMD 方法 | 第78-79页 |
| ·动力学模拟 | 第79页 |
| ·结果和讨论 | 第79-92页 |
| ·FF96/IGB5 | 第80-86页 |
| ·FF96/IGB1 | 第86-87页 |
| ·FF03/IGB5 | 第87-92页 |
| ·FF03/IGB1 | 第92页 |
| ·结论 | 第92-94页 |
| 第八章 实时拟合PPC 加速蛋白质折叠 | 第94-108页 |
| ·前言 | 第94-95页 |
| ·理论方法 | 第95-96页 |
| ·结果和讨论 | 第96-106页 |
| ·2I9M 在室温下折叠 | 第96-98页 |
| ·聚类分析 | 第98-99页 |
| ·Native contact 和helix content 分析 | 第99-101页 |
| ·氢键分析 | 第101-104页 |
| ·自由能分析 | 第104-106页 |
| ·结论 | 第106-108页 |
| 第九章 总结与展望 | 第108-110页 |
| 参考文献 | 第110-132页 |
| 攻读博士期间完成的论文 | 第132-134页 |
| 致谢 | 第134页 |
