| 致谢 | 第4-5页 |
| 中文摘要 | 第5-6页 |
| 英文摘要 | 第6-8页 |
| 缩略词简表 | 第8-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-21页 |
| 前言 | 第11-12页 |
| 1.1 谷氨酸脱氢酶蛋白结构 | 第12-13页 |
| 1.2 谷氨酸脱氢酶动力学 | 第13-14页 |
| 1.3 细胞内的谷氨酸脱氢酶变构调节剂 | 第14-15页 |
| 1.3.1 ADP对谷氨酸脱氢酶的抑制 | 第14-15页 |
| 1.3.2 GTP对谷氨酸脱氢酶的抑制 | 第15页 |
| 1.4 谷氨酸脱氢酶抑制剂 | 第15-18页 |
| 1.4.1 表没食子儿茶素没食子酸酯/表儿茶素没食子酸酯 | 第15-16页 |
| 1.4.2 大分子亲水化合物 | 第16-17页 |
| 1.4.3 小分子疏水化合物 | 第17-18页 |
| 1.4.4 其他新型抑制剂 | 第18页 |
| 1.5 谷氨酸脱氢酶和高胰岛素血症/高氨血症的关系 | 第18-19页 |
| 1.6 研究意义 | 第19-21页 |
| 第二章 人源谷氨酸脱氢酶基因工程菌的构建及其蛋白的表达纯化 | 第21-43页 |
| 2.1 实验仪器与材料 | 第21-25页 |
| 2.1.1 实验仪器 | 第21-22页 |
| 2.1.2 菌种和质粒 | 第22页 |
| 2.1.3 实验试剂 | 第22-23页 |
| 2.1.4 溶液配制 | 第23-25页 |
| 2.2 实验方法 | 第25-31页 |
| 2.2.1 表达菌株的选择 | 第25页 |
| 2.2.2 质粒载体的选择 | 第25-26页 |
| 2.2.3 基因工程菌的构建 | 第26-28页 |
| 2.2.4 重组蛋白的诱导表达 | 第28-30页 |
| 2.2.5 纯化蛋白活性检测 | 第30-31页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第31-42页 |
| 2.3.1 TA克隆 | 第31-35页 |
| 2.3.2 克隆载体构建 | 第35-38页 |
| 2.3.3 重组蛋白诱导表达及分离纯化 | 第38-40页 |
| 2.3.4 重组蛋白活性检测 | 第40-42页 |
| 2.4 小结 | 第42-43页 |
| 第三章 谷氨酸脱氢酶抑制剂机制机理研究 | 第43-63页 |
| 3.1 实验仪器与材料 | 第43-47页 |
| 3.1.1 实验仪器 | 第43-44页 |
| 3.1.2 菌种和质粒 | 第44页 |
| 3.1.3 实验试剂 | 第44-45页 |
| 3.1.4 溶液配制 | 第45-47页 |
| 3.2 实验方法 | 第47-53页 |
| 3.2.1 谷氨酸脱氢酶抑制剂筛选 | 第47页 |
| 3.2.2 生物分子相互作用分析 | 第47-48页 |
| 3.2.3 胶迁移实验 | 第48页 |
| 3.2.4 蛋白质组学分析 | 第48-49页 |
| 3.2.5 酶的点突变分析 | 第49-52页 |
| 3.2.6 依布硒啉抗肿瘤活性检测实验 | 第52-53页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第53-62页 |
| 3.3.1 谷氨酸脱氢酶抑制剂筛选 | 第53-54页 |
| 3.3.2 生物分子相互作用分析 | 第54页 |
| 3.3.3 胶迁移实验 | 第54-55页 |
| 3.3.4 蛋白质组学分析 | 第55-57页 |
| 3.3.5 酶的点突变分析 | 第57-61页 |
| 3.3.6 依布硒啉抗肿瘤活性检测实验 | 第61-62页 |
| 3.4 小结 | 第62-63页 |
| 总结与展望 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-70页 |
| 硕士期间发表的论文和专利 | 第70页 |
