摘要 | 第5-7页 |
Abstract | 第7-8页 |
缩略语表 | 第13-15页 |
引言 | 第15-16页 |
第一章 文献综述 | 第16-31页 |
1.高温胁迫对植物生长和产量的影响 | 第16-17页 |
2.高温逆境胁迫对植物生理特性的影响 | 第17-23页 |
2.1 高温逆境对植物体内脯氨酸含量和蛋白含量的影响 | 第17-20页 |
2.2 高温逆境对植物细胞膜脂过氧化的影响 | 第20-21页 |
2.3 高温逆境对细胞膜保护酶系统的影响 | 第21-22页 |
2.4 高温逆境对As A-GSH循环代谢系统的影响 | 第22-23页 |
3.SA对植物的抗热性的影响 | 第23-25页 |
4.高温胁迫下的信号转导 | 第25-27页 |
5.高温及SA诱导的蛋白激酶及蛋白质磷酸化 | 第27-29页 |
5.1 植物MAPK及其在植物细胞信号转导中的作用 | 第28-29页 |
5.2 植物钙依赖性蛋白激酶(CDPK)及其在信号转导中的作用 | 第29页 |
6.研究展望 | 第29-31页 |
第二章 高温胁迫下外源SA对葡萄幼苗膜脂过氧化的影响 | 第31-43页 |
1.材料与方法 | 第31-33页 |
1.1 试验材料的培养 | 第31页 |
1.2 试验设计 | 第31-32页 |
1.3 实验指标及测定方法 | 第32-33页 |
1.3.1 蛋白提取液的制备及蛋白激酶活性的测定 | 第32页 |
1.3.2 抗氧化酶活性测定 | 第32-33页 |
1.3.3 电解质渗透率和丙二醛含量的测定 | 第33页 |
1.3.4 可溶性蛋白含量和游离脯氨酸含量的测定 | 第33页 |
1.3.5 过氧化氢含量及超氧阴离子产生速率的测定 | 第33页 |
1.4 数据分析 | 第33页 |
2.结果与分析 | 第33-40页 |
2.1 高温胁迫下,外源SA预处理对葡萄幼苗丙二醛含量和电解质渗透率的影响 | 第33-35页 |
2.2 外源SA预处理对高温胁迫下葡萄幼苗可溶性蛋白和游离脯氨酸含量的影响 | 第35-36页 |
2.3 外源SA预处理对高温胁迫下葡萄幼苗蛋白激酶活性的影响 | 第36-37页 |
2.4 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片SOD、POD、CAT活性的影响 | 第37-39页 |
2.5 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片过氧化氢含量和超氧阴离子自由基产生速率的影响 | 第39-40页 |
3 讨论 | 第40-42页 |
4 本章小结 | 第42-43页 |
第三章 SA对高温胁迫下葡萄叶片As A-GSH循环代谢的影响 | 第43-53页 |
1.材料与方法 | 第43页 |
1.1 试验材料培养、处理及试验设计 | 第43页 |
1.2 测定的指标及方法 | 第43页 |
1.2.1 抗氧化物质含量 | 第43页 |
1.2.2 酶活性的测定 | 第43页 |
1.3 数据处理 | 第43页 |
2.结果与分析 | 第43-50页 |
2.1 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内As A含量的影响 | 第43-44页 |
2.2 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内DHA含量的影响 | 第44-45页 |
2.3 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内GSSG含量的影响 | 第45页 |
2.4 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内GSH含量的影响 | 第45-46页 |
2.5 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内APX活性的影响 | 第46-47页 |
2.6 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内GR活性的影响 | 第47页 |
2.7 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内MDHAR活性的影响 | 第47-48页 |
2.8 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片内DHAR活性的影响 | 第48页 |
2.9 外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片As A/DHA的影响 | 第48-49页 |
2.10外源SA对高温胁迫下葡萄幼苗叶片GSH/GSSG的影响 | 第49-50页 |
3.讨论 | 第50-52页 |
4.本章小结 | 第52-53页 |
第四章 不同条件对高温及外源SA诱导的蛋白激酶活性影响 | 第53-67页 |
1.材料与方法 | 第53-57页 |
1.1 试验材料的培养 | 第53页 |
1.2 实验处理及取样 | 第53-54页 |
1.3 蛋白提取液的制备 | 第54页 |
1.4 可溶性蛋白含量的测定 | 第54页 |
1.5 不同实验条件下蛋白激酶活性的测定 | 第54-57页 |
1.5.1 不同底物种类及浓度的蛋白激酶活性 | 第54-55页 |
1.5.2 不同 ATP 浓度的蛋白激酶活性 | 第55-56页 |
1.5.3 不同的反应时间 | 第56页 |
1.5.4 不同的离子及其浓度 | 第56-57页 |
2.结果与分析 | 第57-64页 |
2.1 MBP和Histone-III对蛋白激酶活性的影响 | 第57-59页 |
2.1.1 以MBP为底物时蛋白激酶活性的变化 | 第57-58页 |
2.1.2 以Histone-III为底物时蛋白激酶活性的变化 | 第58-59页 |
2.2 不同反应时间对蛋白激酶活性的影响 | 第59-60页 |
2.4 以MBP为底物时不同离子及其不同浓度对蛋白激酶活性的影响 | 第60-63页 |
2.4.1 不同浓度Ca2+对蛋白激酶活性的影响 | 第60-61页 |
2.4.2 不同浓度Mg2+对蛋白激酶活性的影响 | 第61-62页 |
2.4.3 ATP不同浓度对蛋白激酶活性的影响 | 第62页 |
2.4.4 不同浓度Mn2+对蛋白激酶活性的影响 | 第62-63页 |
2.5 以Histone-Ⅲ为底物时不同离子及其不同浓度对蛋白激酶活性的影响 | 第63-64页 |
2.5.1 不同浓度Ca2+对蛋白激酶活性的影响 | 第63-64页 |
2.5.2 不同浓度Mg2+对蛋白激酶活性的影响 | 第64页 |
2.5.3 不同浓度Mn2+对蛋白激酶活性的影响 | 第64页 |
3.讨论 | 第64-66页 |
3.1 高温胁迫下蛋白质磷酸化底物种类及其浓度与蛋白激酶活性 | 第64-65页 |
3.2 反应时间与蛋白激酶活性 | 第65页 |
3.3 ATP浓度与蛋白激酶活性 | 第65页 |
3.4 金属离子与蛋白激酶活性 | 第65-66页 |
4.本章小结 | 第66-67页 |
第五章 SA和高温胁迫诱导的蛋白激酶性质初探 | 第67-76页 |
1.材料与方法 | 第67-68页 |
1.1 试验材料的培养、处理及取样 | 第67页 |
1.2 蛋白提取液的制备 | 第67页 |
1.3 不同条件下蛋白激酶活性的测定 | 第67-68页 |
1.3.1 W7处理对蛋白激酶活性的影响 | 第68页 |
1.3.2 PD98059处理对蛋白激酶活性的影响 | 第68页 |
1.3.3 特异性蛋白磷酸酶和Na3VO4处理对蛋白激酶活性的影响 | 第68页 |
2.结果与分析 | 第68-74页 |
2.1 W7对不同处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第68-70页 |
2.1.1 W7对高温处理下蛋白激酶活性的影响 | 第68-69页 |
2.1.2 W7对外源SA处理下蛋白激酶活性的影响 | 第69页 |
2.1.3 W7对交叉处理下蛋白激酶活性的影响 | 第69-70页 |
2.2 YOP和Na3VO4对不同处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第70-72页 |
2.2.1 YOP和Na3VO4对高温处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第70-71页 |
2.2.2 YOP和Na3VO4对SA处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第71-72页 |
2.2.3 YOP 和 Na3VO4对交叉处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第72页 |
2.3 PD98059对不同处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第72-74页 |
2.3.1 PD98059对高温处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第72-73页 |
2.3.2 PD98059对SA处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第73-74页 |
2.3.3 PD98059对交叉处理条件下蛋白激酶活性的影响 | 第74页 |
3.讨论 | 第74-75页 |
4.本章小结 | 第75-76页 |
第六章 研究结论、创新点与展望 | 第76-78页 |
1.研究结论 | 第76页 |
2.主要创新点 | 第76-77页 |
3.后续研究计划及展望 | 第77-78页 |
参考文献 | 第78-87页 |
作者简介 | 第87-88页 |
致谢 | 第88-89页 |
导师评阅表 | 第89页 |