| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 第一章 引言 | 第10-20页 |
| ·本课题研究意义 | 第10-11页 |
| ·国内外研究现状 | 第11-15页 |
| ·蛋白质结构研究常用方法简介 | 第15-18页 |
| ·蛋白之的折叠研究 | 第18-19页 |
| ·二硫键与蛋白质研究 | 第19页 |
| ·本课题研究内容 | 第19-20页 |
| 第二章 重组质粒构建及融合蛋白的纯化和成熟肽分离 | 第20-38页 |
| ·实验材料 | 第20-23页 |
| ·菌株和载体 | 第20页 |
| ·引物 | 第20页 |
| ·主要仪器和设备 | 第20-21页 |
| ·主要试剂 | 第21页 |
| ·主要溶液及配制 | 第21-23页 |
| ·实验方法 | 第23-32页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第23-26页 |
| ·重组质粒的诱导表达 | 第26-27页 |
| ·诱导表达上清中融合蛋白的纯化和脱盐 | 第27-28页 |
| ·考马斯亮蓝G-250法测定融合蛋白的浓度 | 第28-29页 |
| ·融合蛋白的Native-PAGE检测 | 第29-30页 |
| ·融合蛋白的肠激酶酶切 | 第30-31页 |
| ·HPLC 纯化酶切后目的蛋白 | 第31-32页 |
| ·实验结果 | 第32-36页 |
| ·重组质粒pET-32a (+)-gcgasa 的双酶切鉴定及诱导表达 | 第32-33页 |
| ·重组质粒pET-32 a(+)-gcgasa 的诱导表达上清中融合蛋白的纯化.. | 第33页 |
| ·纯化后收集组分的Native -PAGE 鉴定 | 第33-34页 |
| ·融合蛋白Trx-GcGASA 的肠激酶酶切结果 | 第34-35页 |
| ·酶切后HPLC 结果 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-38页 |
| 第三章 融合蛋白Trx-GcGASA 内源荧光的检测 | 第38-45页 |
| ·实验仪器和试剂 | 第38页 |
| ·实验仪器 | 第38页 |
| ·主要试剂 | 第38页 |
| ·实验方法 | 第38-39页 |
| ·荧光光谱研究样品制备 | 第38页 |
| ·稳态荧光光谱学研究 | 第38-39页 |
| ·实验结果 | 第39-43页 |
| ·二硫苏糖醇以及盐酸胍对融合蛋白Trx-GcGASA 内源荧光的影响. | 第39-41页 |
| ·不同氧化剂对融合蛋白Trx-GcGASA 内源荧光的影响 | 第41-42页 |
| ·融合蛋白的变性及变性还原曲线比较 | 第42-43页 |
| ·讨论 | 第43-45页 |
| 第四章 融合蛋白Trx-GcGASA 的体外抗氧化功能及抗菌功能研究 | 第45-50页 |
| ·实验仪器和试剂 | 第45-46页 |
| ·实验仪器 | 第45页 |
| ·主要试剂及配制 | 第45页 |
| ·菌株 | 第45-46页 |
| ·实验方法 | 第46-47页 |
| ·融合蛋白Trx-GcGASA 体外清除过氧化氢 | 第46页 |
| ·融合蛋白Trx-GcGASA 抗菌活性检测 | 第46-47页 |
| ·实验结果 | 第47-48页 |
| ·融合蛋白Trx-GcGASA 体外清除过氧化氢 | 第47-48页 |
| ·融合蛋白Trx-GcGASA 抗菌活性 | 第48页 |
| ·讨论 | 第48-50页 |
| 第五章 结论与展望 | 第50-51页 |
| 致谢 | 第51-52页 |
| 参考文献 | 第52-56页 |
| 攻硕期间取得的研究成果 | 第56-57页 |
