摘要 | 第6-8页 |
ABSTRACT | 第8-9页 |
第一章 绪论 | 第10-22页 |
1. 螺旋藻简介 | 第10-11页 |
2. 藻胆蛋白的组成及分类 | 第11-13页 |
3. 藻胆蛋白的纯化及光谱特性 | 第13-14页 |
4. 藻胆蛋白的应用 | 第14-17页 |
4.1 藻胆蛋白在光动力疗法中的应用 | 第14页 |
4.2 藻胆蛋白在清除羟基自由基中的应用 | 第14-17页 |
4.2.1 自由基研究进展 | 第14-16页 |
4.2.2 藻胆蛋白—天然抗氧化剂 | 第16-17页 |
5. 蛋白质结构研究方法 | 第17-19页 |
5.1 圆二色光谱分析蛋白质构象 | 第17-18页 |
5.2 荧光光谱法分析蛋白质的构象 | 第18-19页 |
5.3 紫外吸收光谱法分析蛋白质的构象 | 第19页 |
6. 蛋白资源的酶解利用 | 第19-22页 |
第二章 螺旋藻干粉蛋白粗提液酶解利用 | 第22-29页 |
2.1 材料与方法 | 第22-25页 |
2.1.1 材料 | 第22页 |
2.1.2 试剂和药品 | 第22页 |
2.1.3 仪器 | 第22-23页 |
2.1.4 螺旋藻干粉蛋白粗提液酶解 | 第23页 |
2.1.5 蛋白水解度的测定 | 第23-24页 |
2.1.6 α-脱氧核糖法样品清除羟基自由基活力的测定 | 第24页 |
2.1.7 ACE抑制活性分析方法 | 第24页 |
2.1.8 小分子凝胶电泳(Tricine-SDS-PAGE) | 第24-25页 |
2.2 结果与分析 | 第25-28页 |
2.2.1 两种不同酶解方法酶解产物光谱比较 | 第25页 |
2.2.2 两种不同酶解方法酶解产物的功能性评价 | 第25-27页 |
2.2.3 两种不同酶解方法酶解产物小分子电泳 | 第27-28页 |
2.3 讨论 | 第28-29页 |
第三章 藻蓝蛋白的分离纯化 | 第29-36页 |
3.1 材料与方法 | 第29-31页 |
3.1.1 材料 | 第29页 |
3.1.2 试剂和药品 | 第29页 |
3.1.3 实验仪器 | 第29-30页 |
3.1.4 藻胆蛋白的分离纯化 | 第30页 |
3.1.5 凝胶电泳(Native-PAGE和SDS-PAGE) | 第30页 |
3.1.6 藻蓝蛋白浓度与纯度测定 | 第30页 |
3.1.7 藻蓝蛋白溶液pH稳定性实验 | 第30-31页 |
3.1.8 藻蓝蛋白的光谱检测 | 第31页 |
3.2 结果与分析 | 第31-34页 |
3.2.1 藻蓝蛋白的纯化 | 第31-32页 |
3.2.2 藻蓝蛋白的光谱特性及聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第32-34页 |
3.2.3 藻蓝蛋白溶液pH稳定性试验 | 第34页 |
3.3 讨论 | 第34-36页 |
第四章 藻蓝蛋白的酶解利用 | 第36-46页 |
4.1 材料与方法 | 第36-37页 |
4.1.1 材料 | 第36页 |
4.1.2 材料、试剂和药品 | 第36页 |
4.1.3 实验仪器 | 第36-37页 |
4.1.4 藻蓝蛋白酶解 | 第37页 |
4.1.5 清除羟基自由基活力的测定(α-脱氧核糖法) | 第37页 |
4.1.6 ACE抑制活性分析方法 | 第37页 |
4.2 结果与分析 | 第37-44页 |
4.2.1 蛋白酶的用量选择 | 第37-38页 |
4.2.2 酶解时间的选择 | 第38-39页 |
4.2.3 酶解产物的ACE抑制活性评价 | 第39-40页 |
4.2.4 藻蓝蛋白蛋白酶解过程中光谱性质变化 | 第40-44页 |
4.2.4.1 藻蓝蛋白蛋白酶解过程中紫外吸收光谱的变化 | 第40-42页 |
4.2.4.2 藻蓝蛋白酶解过程中荧光光谱及 CD光谱变化 | 第42-44页 |
4.3 讨论 | 第44-46页 |
第五章 酶解产物色基多肽的纯化初探 | 第46-49页 |
5.1 材料与方法 | 第46-47页 |
5.1.1 材料 | 第46页 |
5.1.2 试剂和药品 | 第46页 |
5.1.3 实验仪器 | 第46-47页 |
5.1.4 藻蓝蛋白酶解 | 第47页 |
5.1.5 藻蓝蛋白酶解产物色基多肽纯化方法 | 第47页 |
5.1.6 清除羟基自由基活力的测定(α-脱氧核糖法) | 第47页 |
5.2 结果与分析 | 第47-48页 |
5.3 讨论 | 第48-49页 |
总结 | 第49-50页 |
参考文献 | 第50-58页 |
致谢 | 第58页 |