| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-44页 |
| 1.1 解旋酶 | 第12-27页 |
| 1.1.1 解旋酶的特点与分类 | 第12-15页 |
| 1.1.2 解旋酶的作用机理研究 | 第15-16页 |
| 1.1.3 解旋酶的酶学、结构特征 | 第16-17页 |
| 1.1.4 解旋酶的主要研究内容、常用研究方法与技术 | 第17-18页 |
| 1.1.5 解旋酶的常用研究方法与技术 | 第18-27页 |
| 1.2 RecQ解旋酶 | 第27-34页 |
| 1.2.1 RecQ解旋酶的分布广泛性与疾病相关性 | 第27-28页 |
| 1.2.2 RecQ解旋酶的多样化酶学特性 | 第28-29页 |
| 1.2.3 RecQ解旋酶的结构域保守性与特异性 | 第29-33页 |
| 1.2.4 RecQ解旋酶的功能多样性 | 第33-34页 |
| 1.3 布鲁姆综合征与BLM解旋酶 | 第34-41页 |
| 1.3.1 布鲁姆综合征 | 第34-36页 |
| 1.3.2 BLM解旋酶 | 第36-41页 |
| 1.4 研究目的与意义 | 第41-44页 |
| 第二章 gBLM解旋酶的表达纯化与酶学特性分析 | 第44-70页 |
| 2.1 主要实验仪器、材料与蛋白纯化溶液 | 第46-48页 |
| 2.1.1 主要实验仪器 | 第46页 |
| 2.1.2 实验材料与蛋白纯化溶液 | 第46-48页 |
| 2.2 实验方法 | 第48-54页 |
| 2.2.1 不同截短gBLM解旋酶的载体构建 | 第48-50页 |
| 2.2.2 不同截短gBLM蛋白的诱导表达 | 第50页 |
| 2.2.3 不同截短gBLM蛋白的纯化 | 第50-52页 |
| 2.2.4 不同截短gBLM蛋白的聚体形态分析 | 第52-53页 |
| 2.2.5 不同截短gBLM蛋白的解旋酶活性测定 | 第53-54页 |
| 2.3 实验结果 | 第54-67页 |
| 2.3.1 不同截短gBLM蛋白的载体构建与表达纯化 | 第54-57页 |
| 2.3.2 gBLM N端参与gBLM多聚体的形成 | 第57-59页 |
| 2.3.3 gBLM解旋酶的DNA结合活性 | 第59-64页 |
| 2.3.4 gBLM解旋酶的DNA解旋活性 | 第64-67页 |
| 2.4 总结与讨论 | 第67-70页 |
| 第三章 BLM DHBN的酶学特性与结构解析 | 第70-94页 |
| 3.1 主要实验仪器、材料与溶液 | 第70-71页 |
| 3.1.1 主要实验仪器 | 第70页 |
| 3.1.2 主要实验材料 | 第70-71页 |
| 3.2 实验方法 | 第71-73页 |
| 3.2.1 BLM N的生物信息学分析 | 第71页 |
| 3.2.2 不同截短gBLM蛋白的载体构建与表达纯化 | 第71-72页 |
| 3.2.3 BLM DHBN的酶学特性分析 | 第72页 |
| 3.2.4 不同截短BLM蛋白的晶体筛选、优化与衍射 | 第72-73页 |
| 3.2.5 gDHBN的突变分析 | 第73页 |
| 3.3 实验结果 | 第73-90页 |
| 3.3.1 BLM DHBN是脊椎动物BLM N端唯一保守且稳定的结构域 | 第73-79页 |
| 3.3.2 三种BLM DHBN的晶体优化与结构解析 | 第79-83页 |
| 3.3.3 BLM DHBN的相互作用力分析 | 第83-85页 |
| 3.3.4 BLM DHBN的数据库检索 | 第85-86页 |
| 3.3.5 DHBN对BLM聚体形态和酶学特性的影响 | 第86-90页 |
| 3.4 总结与讨论 | 第90-94页 |
| 第四章 结论与创新点 | 第94-96页 |
| 4.1 结论 | 第94-95页 |
| 4.2 创新点 | 第95-96页 |
| 参考文献 | 第96-111页 |
| 附录 | 第111-127页 |
| 缩略词 | 第127-128页 |
| 致谢 | 第128-129页 |
| 作者简介 | 第129页 |
