| 摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-6页 |
| 目录 | 第6-8页 |
| 第1章 前言 | 第8-15页 |
| ·eIF2 α激酶的作用机制 | 第8页 |
| ·eIF2 α激酶家族 | 第8-12页 |
| ·HRI | 第8-9页 |
| ·GCN2 | 第9-10页 |
| ·PERK/PEK | 第10-11页 |
| ·PKR | 第11-12页 |
| ·PKZ的研究进展 | 第12-14页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第14-15页 |
| 第2章 材料和方法 | 第15-25页 |
| ·仪器与试剂 | 第15-17页 |
| ·主要仪器设备 | 第15页 |
| ·主要试剂、试剂盒 | 第15-16页 |
| ·载体和菌株 | 第16页 |
| ·实验材料 | 第16页 |
| ·引物 | 第16-17页 |
| ·相关软件 | 第17页 |
| ·实验方法 | 第17-25页 |
| ·PKZ的激酶活性 | 第17-21页 |
| ·pET-32a/PKZ原核表达载体的构建、表达及纯化 | 第17-20页 |
| ·CiPKZ对eIF2 α磷酸化 | 第20-21页 |
| ·CiPKZ对细胞翻译的阻碍作用 | 第21-23页 |
| ·PKZ系列真核表达载体的构建 | 第21页 |
| ·PKZ系列质粒与PGL3-promoter的瞬时共转染 | 第21-23页 |
| ·萤光素酶活性检测 | 第23页 |
| ·CiPKZ的转录调控机制的初探 | 第23-25页 |
| ·CiPKZ启动子基因的获取 | 第24页 |
| ·干扰素调节因子1和干扰素调节因子7重组蛋白的获取 | 第24页 |
| ·琼脂糖凝胶阻滞实验 | 第24-25页 |
| 第3章 实验结果 | 第25-32页 |
| ·PKZ的激酶活性 | 第25-27页 |
| ·pET-32a/PKZ原核表达载体的构建、表达及纯化 | 第25-26页 |
| ·CiPKZ对eIF2 α磷酸化 | 第26-27页 |
| ·CiPKZ对细胞翻译的阻碍作用 | 第27-29页 |
| ·PKZ系列真核表达载体的构建 | 第27-28页 |
| ·PKZ系列质粒与PGL3-promoter的瞬时共转染 | 第28-29页 |
| ·CiPKZ的转录调控机制的初探 | 第29-32页 |
| ·CiPKZ启动子的获取 | 第29-30页 |
| ·干扰素调节因子1和干扰素调节因子7重组蛋白的获取 | 第30页 |
| ·琼脂糖凝胶阻滞实验 | 第30-32页 |
| 第4章 讨论 | 第32-37页 |
| ·PKZ可能的一个激活机制 | 第32-34页 |
| ·PKZ激活剂的内源性 | 第32页 |
| ·PKZ二聚化的内源自发性 | 第32-33页 |
| ·PKZ的内源性激活 | 第33-34页 |
| ·PKZ可能的信号通路 | 第34-35页 |
| ·Zα对PKZ功能的影响 | 第35页 |
| ·PKZ中保守位点对PKZ功能的影响 | 第35页 |
| ·关于PKZ的展望 | 第35-37页 |
| ·关于PKZ进化机制的一个猜想 | 第35-36页 |
| ·关于PKZ的胞内定位 | 第36页 |
| ·关于PKZ与PKR激酶活性差异原因的设想 | 第36-37页 |
| 参考文献 | 第37-43页 |
| 致谢 | 第43-44页 |
| 附录：研究成果 | 第44页 |
