| 内容提要 | 第1-5页 |
| 英文缩写词表 | 第5-8页 |
| 第一章 前言 | 第8-30页 |
| 1. 基质金属蛋白（MMPs） | 第8-22页 |
| ·细胞外基质概述 | 第8-12页 |
| ·基质金属蛋白酶的结构 | 第12-13页 |
| ·基质金属蛋白酶的分类 | 第13-14页 |
| ·基质金属蛋白酶的底物 | 第14页 |
| ·基质金属蛋白酶的活性调控 | 第14-16页 |
| ·基质金属蛋白酶的功能 | 第16-20页 |
| ·基质金属蛋白酶的抑制 | 第20-21页 |
| ·MMP-26 简介 | 第21-22页 |
| 2. ELPs 简介 | 第22-24页 |
| ·ELP 融合表达简介 | 第22-24页 |
| ·RDL 法 | 第24页 |
| 3. 外源蛋白的原核表达 | 第24-29页 |
| ·外源蛋白表达系统简介 | 第24-25页 |
| ·外源蛋白以包涵体形式表达 | 第25-27页 |
| ·外源蛋白以可溶形式表达 | 第27-28页 |
| ·活性蛋白的检测 | 第28-29页 |
| 4. 本论文的研究目的和策略 | 第29-30页 |
| 第二章 ELP-cdMMP-26 融合表达载体的构建 | 第30-52页 |
| 1. 实验材料 | 第30-31页 |
| ·实验仪器 | 第30页 |
| ·实验耗材 | 第30-31页 |
| ·实验用细菌株 | 第31页 |
| ·实验工作液 | 第31页 |
| 2. 实验方法 | 第31-41页 |
| ·ELP60 重组质粒的构建 | 第31-35页 |
| ·ELP 基因片段的扩增 | 第35-38页 |
| ·pET-32a(+)突变体（Trx-His6）的构建 | 第38-39页 |
| ·Trx-cdMMP-26 融合表达载体的构建 | 第39页 |
| ·Trx-ELP融合蛋白表达载体的构建 | 第39-40页 |
| ·Trx-ELP-cdMMP-26 融合蛋白表达载体的构建 | 第40-41页 |
| 3. 结果与讨论 | 第41-52页 |
| ·ELP 基因重组子的构建 | 第41-43页 |
| ·Trx-cdMMP-26 重组质粒的构建 | 第43-44页 |
| ·Trx-His6 质粒的构建 | 第44-45页 |
| ·Trx-ELP360和Trx-ELP_(720)重组质粒的构建 | 第45-49页 |
| ·Trx-ELP-cdMMP-26 融合表达载体的构建 | 第49-52页 |
| 第三章 重组蛋白MMP-26的表达 | 第52-76页 |
| 1. 实验材料 | 第52-59页 |
| ·实验仪器 | 第52页 |
| ·实验耗材 | 第52-53页 |
| ·实验菌株 | 第53页 |
| ·实验工作液 | 第53-59页 |
| 2. 方法 | 第59-62页 |
| ·ELPs 的诱导表达与纯化 | 第59-60页 |
| ·包涵体的表达与纯化 | 第60-62页 |
| ·cdMMP-26 和MMP-26 活力检测 | 第62页 |
| 3. 结果与讨论 | 第62-75页 |
| ·ELP 的表达和纯化 | 第62-68页 |
| ·cdMMP-26 和MMP-26 包涵体的诱导表达 | 第68-70页 |
| ·包涵体的纯化和复性 | 第70-75页 |
| 4. 结论 | 第75-76页 |
| 参考文献 | 第76-81页 |
| 中文摘要 | 第81-83页 |
| ABSTRACT | 第83-85页 |
| 致谢 | 第85页 |
