| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-75页 |
| ·PML和PML核体 | 第12-46页 |
| ·PML的结构 | 第12-15页 |
| ·PML异构体 | 第15-18页 |
| ·PML的翻译后修饰 | 第18-21页 |
| ·PML核体的动力学 | 第21-26页 |
| ·PML核体的生物学功能 | 第26-34页 |
| ·总结和展望 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-46页 |
| ·组蛋白乙酰化转移酶TIP60 | 第46-75页 |
| ·TIP60的结构和TIP60功能蛋白质群 | 第46-48页 |
| ·TIP60的催化底物和催化调节 | 第48-49页 |
| ·TIP60的功能 | 第49-61页 |
| ·总结和展望 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-75页 |
| 第二章 材料和方法 | 第75-88页 |
| ·实验材料 | 第75-77页 |
| ·实验方法 | 第77-88页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第88-136页 |
| ·TIP60分子动力学与可塑性的调控机制 | 第88-116页 |
| ·PML3募集TIP60上PML-NBs | 第89-93页 |
| ·PML3与TIP60相互作用不依赖于TIP60和PML3的SUMO化 | 第93-99页 |
| ·TIP60和PML3相互作用及负责TIP60PML-NBs定位的区段解析 | 第99-102页 |
| ·TIP60特异地和PML3的羧基端相互作用 | 第102-106页 |
| ·PML3通过与Mdm2竞争结合TIP60调节了TIP60的稳定性 | 第106-111页 |
| ·PML3控制了TIP60在PML-NBs上的动态性 | 第111-113页 |
| ·讨论与研究展望 | 第113-116页 |
| ·应急与凋亡:PML与PML核体调控细胞命运 | 第116-130页 |
| ·不同压力状态下Hela细胞中PML蛋白和PML-NBs的变化 | 第117-120页 |
| ·CdCl_2可诱导细胞中PML蛋白和Ubiquitin在胞质中的共定位及降解 | 第120-124页 |
| ·CdCl_2可诱导Hela细胞中PML蛋白的动态性进而介导凋亡 | 第124-127页 |
| ·实验小结 | 第127-128页 |
| ·讨论与研究展望 | 第128-130页 |
| 参考文献 | 第130-136页 |
| 致谢 | 第136-137页 |
| 攻读博士学位期间发表的论文 | 第137页 |
