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α-突触核蛋白的合成及致病机理的研究

摘要第3-4页
abstract第4-5页
第1章 引言第11-32页
    1.1 帕金森症概述第11-12页
    1.2 α-突触核蛋白(α-syn)概述第12-22页
        1.2.1 α-syn蛋白的生理功能第12-13页
        1.2.2 α-syn蛋白的结构第13-15页
        1.2.3 α-syn蛋白的聚集体第15-17页
        1.2.4 α-syn蛋白的聚集机制第17-18页
        1.2.5 α-syn蛋白的毒性第18-19页
        1.2.6 α-syn蛋白的翻译后修饰第19-21页
        1.2.7 α-syn蛋白的降解第21-22页
    1.3 α-syn蛋白的朊病毒样致病机理假说第22-25页
        1.3.1 strains的概念第22-23页
        1.3.2 α-syn蛋白的strains第23-24页
        1.3.3 α-syn蛋白聚集体的传播第24-25页
    1.4 α-syn蛋白的合成概述第25-27页
        1.4.1 蛋白质的化学合成第25-26页
        1.4.2 α-syn蛋白的合成第26-27页
    1.5 以α-syn蛋白为药物靶点的研究进展第27-30页
        1.5.1 促进α-syn蛋白的降解第27-28页
        1.5.2 抑制α-syn蛋白的聚集与传播第28-30页
    1.6 本论文研究的主要内容第30-32页
第2章 磷酸化α-突触核蛋白的合成第32-53页
    2.1 本章引论第32-33页
    2.2 实验部分第33-44页
        2.2.1 主要试剂第33-35页
        2.2.2 仪器第35页
        2.2.3 常用溶液及试剂的配置第35-37页
        2.2.4 实验方法第37-44页
    2.3 实验结果第44-51页
        2.3.1 硫酯蛋白的制备第44-45页
        2.3.2 磷酸化多肽的合成第45-47页
        2.3.3 磷酸化α-syn蛋白的合成第47-49页
        2.3.4 野生型α-syn蛋白的制备第49-50页
        2.3.5 野生型α-syn蛋白和磷酸化α-syn蛋白的二级结构第50-51页
    2.4 本章小结第51-53页
第3章 磷酸化α-突触核蛋白的性质及致病机理研究第53-82页
    3.1 本章引论第53-54页
    3.2 实验部分第54-63页
        3.2.1 主要试剂第54页
        3.2.2 仪器第54-55页
        3.2.3 常用溶液及试剂的配置第55页
        3.2.4 实验方法第55-63页
    3.3 实验结果和讨论第63-80页
        3.3.1 磷酸化α-syn蛋白聚集过程的研究第63-64页
        3.3.2 磷酸化α-syn蛋白聚集体的结构表征第64-68页
        3.3.3 磷酸化α-syn蛋白聚集体的细胞毒性第68-72页
        3.3.4 WTfiber和PSfiber诱导α-syn蛋白聚集第72-76页
        3.3.5 WTstrain和PSstrain诱导细胞内α-syn蛋白聚集第76-80页
    3.4 本章小结第80-82页
第4章 诱导细胞内α-突触核蛋白降解的活性分子的研究第82-102页
    4.1 本章引论第82-85页
    4.2 实验部分第85-88页
        4.2.1 主要试剂第85页
        4.2.2 标记羧基荧光素的多肽的合成方法第85-86页
        4.2.3 缀合金刚烷的多肽的合成方法第86页
        4.2.4 招募E3连接酶分子的合成第86-87页
        4.2.5 流式细胞仪检测荧光多肽跨膜第87-88页
    4.3 实验结果和讨论第88-100页
        4.3.1 诱导细胞内α-syn蛋白降解的多肽分子的设计合成与初步筛选第88-97页
        4.3.2 诱导细胞内α-syn蛋白降解的多肽分子的表征第97-100页
    4.4 本章小结第100-102页
第5章 结论第102-104页
参考文献第104-114页
致谢第114-116页
个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果第116页

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