| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 第一章 前言 | 第10-24页 |
| 1.1 COX-2 | 第10-15页 |
| 1.1.1 COX-2的发现及生物特性 | 第10-11页 |
| 1.1.2 COX-2的基因结构及表达调控 | 第11-13页 |
| 1.1.3 COX-2的蛋白结构 | 第13-14页 |
| 1.1.4 COX-2的催化活性 | 第14-15页 |
| 1.2 COX-2的生理作用 | 第15-17页 |
| 1.2.1 COX-2与肿瘤 | 第15-16页 |
| 1.2.2 COX-2与炎症 | 第16-17页 |
| 1.3 COX-2抑制剂 | 第17-19页 |
| 1.3.1 COX-2抑制剂的研究现状 | 第17-18页 |
| 1.3.2 COX-2抑制剂的局限性 | 第18-19页 |
| 1.4 单链抗体 | 第19-22页 |
| 1.4.1 单链抗体的特征 | 第19-20页 |
| 1.4.2 单链抗体的修饰 | 第20-21页 |
| 1.4.3 单链抗体的应用 | 第21-22页 |
| 1.5 抗原抗体相互作用分析 | 第22-23页 |
| 1.5.1 抗原表位 | 第22-23页 |
| 1.6 本论文的立题目的及意义 | 第23-24页 |
| 第二章 实验材料和方法 | 第24-42页 |
| 2.1 实验材料 | 第24-29页 |
| 2.1.1 菌株和质粒 | 第24页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第24-25页 |
| 2.1.3 各种试剂的配置 | 第25-28页 |
| 2.1.4 实验仪器 | 第28-29页 |
| 2.1.5 生物学软件 | 第29页 |
| 2.2 实验方法 | 第29-37页 |
| 2.2.1 重组人COX-2蛋白的表达纯化与活性分析 | 第29-30页 |
| 2.2.2 抗COX-2单链抗体的可溶性表达、纯化与活性分析 | 第30-31页 |
| 2.2.3 COX-2截短突变体的构建及验证 | 第31-37页 |
| 2.3 COX-2定点突变体的构建及验证 | 第37-42页 |
| 2.3.1 COX-2定点突变体的构建 | 第37-40页 |
| 2.3.2 COX-2定点突变体的蛋白表达与纯化 | 第40页 |
| 2.3.3 ELISA鉴定定点突变体的活性 | 第40-42页 |
| 第三章 实验结果 | 第42-56页 |
| 3.1 成功纯化抗COX-2人源单链抗体OX-1 | 第42-44页 |
| 3.1.1 成功纯化了抗COX-2人源单链抗体 | 第42-43页 |
| 3.1.2 ELISA鉴定抗COX-2单链抗体的结合活性 | 第43-44页 |
| 3.2 COX-2缺失突变体验证OX-1识别的模拟表位区间 | 第44-50页 |
| 3.2.1 COX-2缺失突变体的构建 | 第44-45页 |
| 3.2.2 COX-2缺失突变体的诱导表达 | 第45-46页 |
| 3.2.3 COX-2缺失突变体的表达纯化 | 第46-48页 |
| 3.2.4 Westernblot鉴定COX-2缺失突变体蛋白 | 第48页 |
| 3.2.5 ELISA验证COX-2缺失突变体与单链抗体的结合活性 | 第48-50页 |
| 3.3 trCOX-2定点突变实验验证抗原抗体相互作用关键氨基酸 | 第50-56页 |
| 3.3.1 trCOX-2定点突变体的构建与鉴定 | 第50-52页 |
| 3.3.2 COX-2定点突变体的表达纯化 | 第52-53页 |
| 3.3.3 COX-2定点突变体的生物活性鉴定 | 第53-54页 |
| 3.3.4 COX-2定点突变体与单链抗体OX-1的结合活性 | 第54-56页 |
| 第四章 讨论 | 第56-58页 |
| 第五章 结论 | 第58-59页 |
| 参考文献 | 第59-67页 |
| 致谢 | 第67页 |
