致谢 | 第4-5页 |
摘要 | 第5-6页 |
ABSTRACT | 第6-7页 |
缩略语表 | 第8-13页 |
第一章 绪论 | 第13-27页 |
1.1 酶固定化 | 第13-17页 |
1.1.1 发展历史 | 第13-14页 |
1.1.2 主要方法 | 第14-16页 |
1.1.3 现状及展望 | 第16-17页 |
1.2 脂肪酶 | 第17-21页 |
1.2.1 脂肪酶催化特点 | 第17-19页 |
1.2.2 脂肪酶在疏水载体上的活化 | 第19-21页 |
1.3 纳米微球 | 第21-25页 |
1.3.1 醛基化聚合物纳米微球及其应用 | 第22-24页 |
1.3.2 两亲性多糖修饰的纳米微球 | 第24-25页 |
1.4 课题的提出 | 第25-27页 |
第二章 核壳结构PBA-PAD NSs的制备 | 第27-43页 |
2.1 引言 | 第27-28页 |
2.2 实验部分 | 第28-33页 |
2.2.1 原料与试剂 | 第28-29页 |
2.2.2 原料与试剂的精制 | 第29页 |
2.2.3 仪器与表征方法 | 第29页 |
2.2.4 PAD的合成 | 第29-30页 |
2.2.5 PAD醛基含量的测定 | 第30页 |
2.2.6 两亲性核壳结构PBA-PAD NSs的制备 | 第30页 |
2.2.7 PBA-PAD NSs性能的研究 | 第30-32页 |
2.2.7.1 n-BA转化率的测定 | 第30-31页 |
2.2.7.2 PAD转化率的测定 | 第31页 |
2.2.7.3 PBA-PAD NSs醛基密度的测定 | 第31-32页 |
2.2.7.4 PBA-PAD NSs形貌的观察 | 第32页 |
2.2.7.5 PBA-PAD NSs稳定性的测定 | 第32页 |
2.2.8 亲水性核壳结构PAA-PAD NSs的制备 | 第32页 |
2.2.9 PAA-PAD NSs性能的研究 | 第32-33页 |
2.2.9.1 PAA-PAD NSs红外测定 | 第32页 |
2.2.9.2 PAA-PAD NSs形貌观察 | 第32页 |
2.2.9.3 PAA-PAD NSs pH响应性测定 | 第32-33页 |
2.3 结果与讨论 | 第33-41页 |
2.3.1 PAD的表征 | 第33-34页 |
2.3.2 PBA-PAD NSs的性能的研究 | 第34-39页 |
2.3.2.1 n-BA转化率的表征 | 第34-35页 |
2.3.2.2 PAD转化率的表征 | 第35-37页 |
2.3.2.3 PBA-PAD NSs醛基密度的表征 | 第37页 |
2.3.2.4 PBA-PAD NSs形貌分析 | 第37-38页 |
2.3.2.5 PBA-PAD NSs稳定性研究 | 第38-39页 |
2.3.3 PAA-PAD NSs的研究 | 第39-41页 |
2.3.3.1 PAA-PAD NSs红外表征 | 第39页 |
2.3.3.2 PAA-PAD NSs粒径及形貌表征 | 第39-40页 |
2.3.3.3 PAA-PAD NSs pH响应性探究 | 第40-41页 |
2.4 本章小结 | 第41-43页 |
第三章 脂肪酶的固定化及其催化行为研究 | 第43-63页 |
3.1 引言 | 第43-44页 |
3.2 实验部分 | 第44-50页 |
3.2.1 原料与试剂 | 第44-45页 |
3.2.2 原料与试剂的精制 | 第45页 |
3.2.3 仪器与表征方法 | 第45-46页 |
3.2.4 PBA-PAD NSs用于脂肪酶固定化的研究 | 第46-47页 |
3.2.4.1 酶载率的测定 | 第46页 |
3.2.4.2 固定化酶的制备 | 第46-47页 |
3.2.4.3 固定化前后PBA-PAD NSs形貌的观察 | 第47页 |
3.2.4.4 荧光标记实验 | 第47页 |
3.2.5 PAA-PAD NSs用于固定化酶的制备 | 第47页 |
3.2.6 酶活的测定 | 第47-49页 |
3.2.6.1 最适催化条件的测定 | 第48页 |
3.2.6.2 稳定性的测定 | 第48-49页 |
3.2.7 酶活动力学的表征 | 第49页 |
3.2.8 固定化酶重复使用性能的测定 | 第49-50页 |
3.3 结果与讨论 | 第50-61页 |
3.3.1 PBA-PAD-PPL NSs的研究 | 第50-54页 |
3.3.1.1 酶载率的表征 | 第50-51页 |
3.3.1.2 固定化条件分析 | 第51-52页 |
3.3.1.3 固定化前后PBA-PAD NSs形貌的表征 | 第52-53页 |
3.3.1.4 荧光标记研究 | 第53-54页 |
3.3.2 固定化酶活的研究 | 第54-59页 |
3.3.2.1 最适催化条件的分析 | 第54-58页 |
3.3.2.2 稳定性研究 | 第58-59页 |
3.3.3 酶促动力学的研究 | 第59-60页 |
3.3.4 固定化酶重复使用性能的研究 | 第60-61页 |
3.4 本章小结 | 第61-63页 |
全文总结与展望 | 第63-65页 |
参考文献 | 第65-72页 |
作者简介 | 第72页 |
硕士期间科研成果 | 第72页 |