| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 1 前言 | 第10-22页 |
| 1.1 绿僵菌素的研究现状 | 第10-14页 |
| 1.1.1 绿僵菌素对昆虫的活性 | 第10-11页 |
| 1.1.2 绿僵菌素对昆虫的作用机制 | 第11-14页 |
| 1.2 结合蛋白的主要研究方法 | 第14-18页 |
| 1.2.1 电泳技术 | 第14-15页 |
| 1.2.2 同位素示踪法 | 第15页 |
| 1.2.3 亲和层析法 | 第15-16页 |
| 1.2.4 酶解法 | 第16页 |
| 1.2.5 生物质谱 | 第16-17页 |
| 1.2.6 同源建模与分子对接 | 第17-18页 |
| 1.3 RNAi技术的应用 | 第18-20页 |
| 1.3.1 RNAi技术的产生和发展 | 第18-19页 |
| 1.3.2 RNAi干涉机制 | 第19页 |
| 1.3.3 RNAi技术在昆虫功能基因研究中的应用 | 第19-20页 |
| 1.4 立题依据以及研究思路 | 第20-22页 |
| 2 材料与方法 | 第22-37页 |
| 2.1 绿僵菌素A结合蛋白的分离与鉴定 | 第22-29页 |
| 2.1.1 绿僵菌素A结合蛋白的分离 | 第22-26页 |
| 2.1.2 绿僵菌素A结合蛋白的鉴定 | 第26-29页 |
| 2.2 绿僵菌素A结合蛋白的同源建模与分子对接 | 第29-31页 |
| 2.2.1 同源建模 | 第29-30页 |
| 2.2.2 分子对接 | 第30-31页 |
| 2.3 绿僵菌素A对转录因子BmRel/Relish基因表达与调控的影响 | 第31-37页 |
| 2.3.1 实验材料 | 第31页 |
| 2.3.2 实验试剂与仪器 | 第31页 |
| 2.3.3 siRNA和引物 | 第31-33页 |
| 2.3.4 实验方法 | 第33-37页 |
| 3 结果与分析 | 第37-68页 |
| 3.1 绿僵菌素A结合蛋白的分离与鉴定 | 第37-39页 |
| 3.1.1 绿僵菌素A结合蛋白的分离 | 第37-38页 |
| 3.1.2 绿僵菌素A结合蛋白鉴定 | 第38-39页 |
| 3.2 绿僵菌素A结合蛋白的同源建模与分子对接 | 第39-64页 |
| 3.3 绿僵菌素A对转录因子BmRel/Relish基因表达与调控影响 | 第64-68页 |
| 3.3.1 对BmRel/Relish转录基因RNAi效率 | 第64页 |
| 3.3.2 绿僵菌素A对抗菌肽cecropin B和gloverin 4 基因表达的影响 | 第64-66页 |
| 3.3.3 绿僵菌素A影响转录因子BmRel/Relish调控基因表达 | 第66-68页 |
| 4 结论与讨论 | 第68-73页 |
| 4.1 结论 | 第68-69页 |
| 4.1.1 绿僵菌素A结合蛋白的分离与鉴定 | 第68页 |
| 4.1.2 绿僵菌素A结合蛋白的同源建模与分子对接 | 第68页 |
| 4.1.3 绿僵菌素A对抗菌肽cecropin B和gloverin 4 基因表达的影响 | 第68页 |
| 4.1.4 绿僵菌素A影响转录因子BmRel/Relish调控基因表达 | 第68-69页 |
| 4.2 讨论 | 第69-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
| 参考文献 | 第74-81页 |
| 附录A：112种差异蛋白 | 第81-87页 |
| 附录B：同源建模的26种蛋白质氨基酸序列 | 第87-104页 |
| 附录C：家蚕Bm17, Bm42, Bm045, Bm066, Bm133基因序列 | 第104-106页 |
| 附录D：攻读硕士期间主要成果 | 第106页 |
