| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-17页 |
| 1 前言 | 第10页 |
| 2 组织蛋白酶D的概述 | 第10-15页 |
| ·组织蛋白酶D的发现 | 第10-12页 |
| ·组织蛋白酶D在细胞内的合成、运输及活化 | 第12-13页 |
| ·影响CTSD功能的主要因子 | 第13页 |
| ·组织蛋白酶D的功能及研究进展 | 第13-14页 |
| ·CTSD在食品工业中的应用 | 第14-15页 |
| 3 本文的研究目的及采用的技术路线 | 第15-17页 |
| ·研究目的 | 第15页 |
| ·技术路线 | 第15-17页 |
| 第二章 文昌鱼组织蛋白酶D基因的克隆,鉴定及功能研究 | 第17-84页 |
| 1 前言 | 第17页 |
| 2 材料与方法 | 第17-58页 |
| ·文昌鱼AmphiCTSD基因全长cDNA序列的克隆 | 第17-32页 |
| ·序列与系统进化分析 | 第32-33页 |
| ·文昌鱼组织蛋白酶D在不同组织中的表达情况 | 第33-35页 |
| ·切片原位杂交 | 第35-40页 |
| ·文昌鱼胚胎组织蛋白酶D基因的整体原位杂交 | 第40-44页 |
| ·重组蛋白pET28a/AmphiCTSD原核表达 | 第44-55页 |
| ·AmphiCTSD的酶活检测及抑制剂对酶活的影响 | 第55-57页 |
| ·文昌鱼AmphiCTSD免疫方面功能的初步探讨 | 第57-58页 |
| 3 结果 | 第58-79页 |
| ·AmphiCTSD基因cDNA序列的克隆和序列分析 | 第58-60页 |
| ·AmphiCTSD系统进化分析 | 第60-64页 |
| ·AmphiCTSD的表达图式 | 第64-68页 |
| ·重组蛋白的原核表达和纯化 | 第68-72页 |
| ·重组蛋白AmphiCTSD的酶活性分析 | 第72-76页 |
| ·文昌鱼AmphiCTSD的免疫功能 | 第76-79页 |
| 4 讨论与总结 | 第79-83页 |
| 5 展望 | 第83-84页 |
| 参考文献 | 第84-89页 |
| 附录 | 第89-91页 |
| (一) pET32a表达载体物理图谱 | 第89-90页 |
| (二) 缩略语 | 第90-91页 |
| 致谢 | 第91-92页 |
| 作者简介 | 第92页 |
