| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4-5页 |
| 第1章 引言 | 第10-21页 |
| 1.1 抗菌肽研究概况 | 第10-12页 |
| 1.1.1 抗菌肽的结构和分类 | 第10-11页 |
| 1.1.2 抗菌肽的生物学功能 | 第11-12页 |
| 1.1.3 抗菌肽的应用前景 | 第12页 |
| 1.2 动物防御素研究概况 | 第12-16页 |
| 1.2.1 动物防御素的定义及分类 | 第12-13页 |
| 1.2.2 动物防御素的生物学活性 | 第13-15页 |
| 1.2.3 动物防御素在药物开发方面的应用 | 第15-16页 |
| 1.2.4 人工合成和基因表达防御素的应用 | 第16页 |
| 1.3 禽类防御素研究进展 | 第16-19页 |
| 1.3.1 禽类防御素的分子结构 | 第16-17页 |
| 1.3.2 禽类防御素的进化 | 第17页 |
| 1.3.3 禽类防御素的组织分布与表达调控 | 第17-18页 |
| 1.3.4 禽类防御素的抗微生物活性 | 第18-19页 |
| 1.4 本研究的目的与意义 | 第19-21页 |
| 第2章 鸡β-防御素Gal-4基因的原核表达及鉴定 | 第21-33页 |
| 2.1 材料 | 第21-22页 |
| 2.1.1 试验动物 | 第21页 |
| 2.1.2 主要试剂 | 第21-22页 |
| 2.1.3 主要仪器设备 | 第22页 |
| 2.1.4 溶液及培养基的配置 | 第22页 |
| 2.2 方法 | 第22-28页 |
| 2.2.1 鸡组织总RNA的提取 | 第22-23页 |
| 2.2.2 Gal-4基因的引物设计与合成 | 第23页 |
| 2.2.3 RT-PCR扩增 | 第23-25页 |
| 2.2.4 PCR产物的回收 | 第25页 |
| 2.2.5 原核表达载体的构建 | 第25-27页 |
| 2.2.6 目的蛋白的诱导表达及 SDS-PAGE 检测 | 第27-28页 |
| 2.2.7 目的蛋白的 Western blotting 检测 | 第28页 |
| 2.3 结果与分析 | 第28-31页 |
| 2.3.1 目的基因的PCR扩增结果 | 第28-29页 |
| 2.3.2 目的基因测序 | 第29页 |
| 2.3.3 菌液PCR鉴定结果 | 第29-30页 |
| 2.3.4 重组质粒的测序结果 | 第30页 |
| 2.3.5 重组蛋白的 SDS-PAGE 检测 | 第30-31页 |
| 2.3.6 Western blotting 检测结果 | 第31页 |
| 2.4 讨论 | 第31-33页 |
| 第3章 重组蛋白Gal-4的纯化及体外抑菌活性分析 | 第33-41页 |
| 3.1 材料 | 第33-34页 |
| 3.1.1 菌株与主要试剂 | 第33页 |
| 3.1.2 主要仪器设备 | 第33-34页 |
| 3.2 方法 | 第34-36页 |
| 3.2.1 重组蛋白Gal-4的纯化 | 第34-35页 |
| 3.2.2 纯化蛋白的脱盐及浓缩处理 | 第35页 |
| 3.2.3 打孔法鉴定重组蛋白Gal-4的抑菌活性 | 第35页 |
| 3.2.4 细菌生长曲线法鉴定重组蛋白Gal-4的抑菌活性 | 第35-36页 |
| 3.3 结果与分析 | 第36-39页 |
| 3.3.1 浓缩蛋白的 SDS-PAGE 检测结果 | 第36-37页 |
| 3.3.2 抑菌圈试验结果 | 第37-38页 |
| 3.3.3 细菌生长曲线的测定结果 | 第38-39页 |
| 3.4 讨论 | 第39-41页 |
| 第4章 重组蛋白对小鼠感染金黄色葡萄球菌的预防及治疗研究 | 第41-46页 |
| 4.1 材料与方法 | 第41-42页 |
| 4.1.1 材料 | 第41页 |
| 4.1.2 方法 | 第41-42页 |
| 4.2 结果与分析 | 第42-44页 |
| 4.2.1 实验菌对小鼠最低致死浓度的测定结果 | 第42-43页 |
| 4.2.2 Gal-4对小鼠预防保护实验结果 | 第43页 |
| 4.2.3 Gal-4对金黄色葡萄球菌感染小鼠的治疗结果 | 第43-44页 |
| 4.3 讨论 | 第44-46页 |
| 第5章 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 作者简介 | 第55页 |
