| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 前言 | 第11-58页 |
| 1.1. 金纳米粒子的合成 | 第11-20页 |
| 1.1.1. 柠檬酸钠合成法 | 第11-13页 |
| 1.1.2. Brust-Schiffrin法 | 第13-14页 |
| 1.1.3. Schmid法 | 第14页 |
| 1.1.4. 晶种生长法 | 第14-15页 |
| 1.1.5. 表面活性剂与胶束法 | 第15-16页 |
| 1.1.6. 天然分子 | 第16-20页 |
| 1.1.7. 其他合成法 | 第20页 |
| 1.2. 金纳米粒子的表面修饰 | 第20-26页 |
| 1.2.1. 常用的表面稳定剂 | 第20-22页 |
| 1.2.2. 表面修饰策略 | 第22-26页 |
| 1.3. 金纳米粒子与细胞的作用及其毒性 | 第26-34页 |
| 1.3.1. 血浆蛋白在金纳米粒子表面的吸附 | 第26-27页 |
| 1.3.2. 影响金纳米粒子细胞摄入及其毒性的因素 | 第27-33页 |
| 1.3.3. 研究中需要注意的问题 | 第33-34页 |
| 1.4. 课题的提出 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-58页 |
| 第二章 具有不同氨基酸表面的金纳米粒子对白蛋白的吸附、细胞的摄入以及细胞毒性的影响 | 第58-84页 |
| 2.1. 引言 | 第58页 |
| 2.2. 实验部分 | 第58-62页 |
| 2.2.1. 原料与试剂 | 第58-59页 |
| 2.2.2. 具有氨基酸表面的金纳米粒子(Au@AA)制备 | 第59页 |
| 2.2.3. Au@AA对白蛋白的吸附(Au@AA/albumin) | 第59-60页 |
| 2.2.4. Au@AA和Au@AA/albumin的表征 | 第60-61页 |
| 2.2.5. 细胞实验 | 第61-62页 |
| 2.3. 结果与讨论 | 第62-79页 |
| 2.3.1. Au@AA的制备与表征 | 第62-66页 |
| 2.3.2. Au@AA制备条件的影响 | 第66-69页 |
| 2.3.3. Au@AA对血清蛋白的吸附 | 第69-73页 |
| 2.3.4. Au@AA或Au@AA/albumin在细胞培养基中的稳定性 | 第73-74页 |
| 2.3.5. Au@AA的细胞毒性 | 第74-77页 |
| 2.3.6. KB细胞对Au@AA、Au@AA/albumin的摄入 | 第77-79页 |
| 2.4. 本章小结 | 第79页 |
| 参考文献 | 第79-84页 |
| 第三章 原位制备负载有金纳米粒子的溶菌酶-葡聚糖纳米凝胶及其在生物成像和药物输送方面的应用 | 第84-108页 |
| 3.1. 引言 | 第84-85页 |
| 3.2. 实验部分 | 第85-90页 |
| 3.2.1. 原料与试剂 | 第85-86页 |
| 3.2.2. 负载金纳米粒子的溶菌酶-葡聚糖(Au@Lyso-Dex)纳米凝胶的制备 | 第86页 |
| 3.2.3. Au@Lyso-Dex纳米凝胶对盐酸阿霉素的包埋 | 第86-87页 |
| 3.2.4. 盐酸阿霉素的体外释放 | 第87页 |
| 3.2.5. 细胞实验 | 第87-88页 |
| 3.2.6. 仪器表征测试 | 第88-90页 |
| 3.3. 结果与讨论 | 第90-103页 |
| 3.3.1. Au@Lyso-Dex纳米凝胶的原位制备和表征 | 第90-92页 |
| 3.3.2. 溶菌酶-葡聚糖纳米凝胶还原制备金纳米粒子的影响因素 | 第92-95页 |
| 3.3.3. Au@Lyso-Dex纳米凝胶在生理条件下的长期稳定性 | 第95-97页 |
| 3.3.4. Au@Lyso-Dex纳米凝胶的形成机理探讨 | 第97-99页 |
| 3.3.5. Au@Lyso-Dex纳米凝胶的细胞毒性 | 第99页 |
| 3.3.6. Au@Lyso-Dex纳米凝胶对阿霉素的包埋和输送 | 第99-101页 |
| 3.3.7. Dox/Au@Lyso-Dex纳米凝胶的细胞成像 | 第101-103页 |
| 3.4. 本章小结 | 第103-104页 |
| 参考文献 | 第104-108页 |
| 第四章 酪蛋白酶解产物多肽的分离与纯化 | 第108-126页 |
| 4.1. 引言 | 第108-109页 |
| 4.2. 实验部分 | 第109-111页 |
| 4.2.1. 原料与试剂 | 第109页 |
| 4.2.2. 酪蛋白水解 | 第109-110页 |
| 4.2.3. TCA分级沉淀法对酪蛋白水解产物的粗分离 | 第110页 |
| 4.2.4. 仪器条件 | 第110-111页 |
| 4.3. 结果与讨论 | 第111-122页 |
| 4.3.1. 酪蛋白酶解产物的分析 | 第111-112页 |
| 4.3.2. RP-HPLC对酪蛋白酶解产物的一次性分离纯化 | 第112-117页 |
| 4.3.3. 二次分离纯化制备亲水性多肽组分 | 第117-118页 |
| 4.3.4. 柱上样量对一次性分离制备的影响 | 第118-119页 |
| 4.3.5. 预先粗分离对分离纯化的影响 | 第119-120页 |
| 4.3.6. 流动相酸碱性对分离制备的影响 | 第120-122页 |
| 4.4. 本章小结 | 第122页 |
| 参考文献 | 第122-126页 |
| 第五章 酪蛋白降解多肽制备金纳米粒子的自组装研究 | 第126-147页 |
| 5.1. 引言 | 第126-127页 |
| 5.2. 实验部分 | 第127-130页 |
| 5.2.1. 原料与试剂 | 第127页 |
| 5.2.2. YR10多肽纤维样品的制备 | 第127-128页 |
| 5.2.3. YR10多肽对金纳米粒子的制备 | 第128页 |
| 5.2.4. 仪器条件 | 第128-130页 |
| 5.3. 结果与讨论 | 第130-143页 |
| 5.3.1. YR10组装体的形貌与结构 | 第130-134页 |
| 5.3.2. YR10多肽原位制备金纳米粒子 | 第134-143页 |
| 5.4. 本章小结 | 第143-144页 |
| 参考文献 | 第144-147页 |
| 全文总结 | 第147-148页 |
| 作者简介 | 第148-149页 |
| 致谢 | 第149-150页 |
