摘要 | 第1-11页 |
Abstract | 第11-17页 |
第一章 绪论 | 第17-55页 |
·蛋白质糖基化修饰 | 第17-22页 |
·糖基化修饰的重要意义 | 第17-18页 |
·糖蛋白与糖链 | 第18-20页 |
·糖蛋白质组学与糖组学 | 第20-22页 |
·蛋白质糖基化研宄的技术与方法 | 第22-38页 |
·生物质谱技术概述 | 第22-26页 |
·蛋白质糖基化的定性方法 | 第26-33页 |
·蛋白质糖基化的定量方法 | 第33-37页 |
·糖蛋白质组学与糖组学的技术挑战 | 第37-38页 |
·本论文的选题意义与创新性 | 第38-39页 |
参考文献 | 第39-55页 |
第二章 基于糖苷内切酶(Endo)与肽N-糖酰胺酶(PNGase)互补的大规模N-糖基化位点鉴定 | 第55-81页 |
·引言 | 第55-56页 |
·实验部分 | 第56-61页 |
·结果与讨论 | 第61-74页 |
·N-糖基化位点大规模研究的策略 | 第61-64页 |
·基于Endo H与PNGase F的N-糖基化位点鉴定结果 | 第64-67页 |
·大鼠肝脏组织N-糖蛋白的高甘露糖型与杂合型位点分析 | 第67-69页 |
·Endo H酶切方法与PNGase F酶切方法的比较与评价 | 第69-74页 |
·PNGase F酶切方法鉴定结果数量更多 | 第70页 |
·Endo H酶切方法鉴定结果可信度更高 | 第70-74页 |
·两种酶切方法的互补性 | 第74页 |
·结论 | 第74-76页 |
参考文献 | 第76-81页 |
第三章 糖苷内切酶(Endo)催化N-糖链~(18)O标记及其在定量糖组学中的应用 | 第81-115页 |
·引言 | 第81-83页 |
·实验部分 | 第83-87页 |
·结果与讨论 | 第87-107页 |
·Endo酶促N-糖链还原末端~(18)O标记(GREOL) | 第87-92页 |
·GREOL反应机理的研究 | 第92-94页 |
·GREOL用于N-糖链相对定量 | 第94-99页 |
·基于GREOL的N-糖链同分异构体的定量分辨 | 第99-104页 |
·基于GREOL的肝细胞肝癌相关血清糖组学的定量研究 | 第104-107页 |
·结论 | 第107-109页 |
参考文献 | 第109-115页 |
第四章 肽N-糖酰胺酶(PNGase)催化的一步~(18)O_4标记及其在蛋白质N-糖基化定量研究中的应用 | 第115-145页 |
·引言 | 第115-116页 |
·实验部分 | 第116-124页 |
·结果与讨论 | 第124-139页 |
·PNGase酶促N-糖链~(18)O标记的实现 | 第124-127页 |
·PNGase酶促N-糖链~(18)O标记用于相对定量 | 第127-130页 |
·酶促~(18)O_4标记的实现 | 第130-133页 |
·酶促~(18)O_4标记用于肝细胞肝癌相关血清IgG N-糖基化的一步定量研究 | 第133-139页 |
·结论 | 第139-141页 |
参考文献 | 第141-145页 |
第五章 硼氢化钠辅助的酶促N-糖链~(18)O标记技术与双同位素标记技术 | 第145-161页 |
·引言 | 第145-146页 |
·实验部分 | 第146-148页 |
·结果与讨论 | 第148-155页 |
·基于硼氢化钠的糖链末端还原处理 | 第149-151页 |
·末端还原后N-糖链~(18)O标记的稳定性 | 第151-152页 |
·N-糖链的~(18)O+D双标记技术 | 第152-154页 |
·硼氢化钠对酶促N-糖链~(18)O标记定量技术的改进 | 第154-155页 |
·结论 | 第155-157页 |
参考文献 | 第157-161页 |
附录 | 第161-187页 |
主要英文缩略词全称及中文对照表 | 第187-189页 |
论文发表情况 | 第189-191页 |
致谢 | 第191-192页 |