| 缩略词表 | 第1-8页 |
| 摘要 | 第8-10页 |
| Abstract | 第10-12页 |
| 前言 | 第12-20页 |
| 1 Plk1 的结构与功能 | 第12-16页 |
| 2 c-Abl的结构与功能 | 第16-19页 |
| 3 本课题研究的立题依据和拟解决的科学问题 | 第19-20页 |
| 材料与方法 | 第20-32页 |
| 1 细胞株、菌株及质粒 | 第20页 |
| 2 分子生物学试剂 | 第20-21页 |
| 3 引物设计及质粒构建 | 第21-24页 |
| 4 谷胱甘肽S转移酶融合蛋白制备 | 第24-25页 |
| 5 转染质粒的制备 | 第25页 |
| 6 细胞培养、冻存与转染 | 第25-26页 |
| 7 免疫沉淀与免疫印迹 | 第26页 |
| 8 GST-pull down实验与Far Western实验 | 第26-27页 |
| 9 细胞裂解上清中蛋白质平衡 | 第27页 |
| 10 细胞中总RNA的提取及RT-PCR | 第27-28页 |
| 11 荧光实时定量PCR | 第28-29页 |
| 12 流式细胞技术检测细胞周期 | 第29页 |
| 13 细胞周期同步化方法 | 第29页 |
| 14 细胞免疫荧光染色实验 | 第29-30页 |
| 15 Duo-Link实验 | 第30页 |
| 16 病毒感染实验 | 第30页 |
| 17 稳定细胞系构建 | 第30-31页 |
| 18 活细胞荧光共聚焦显微镜观察 | 第31-32页 |
| 结果 | 第32-64页 |
| 1 c-Abl与Plk1 相互作用 | 第32-38页 |
| ·c-Abl 与 Plk1 在细胞内形成复合物 | 第32-34页 |
| ·c-Abl / Arg 与 Plk1 直接相互作用 | 第34-35页 |
| ·c-Abl/Arg 与 Plk1 相互作用的结构域 | 第35-38页 |
| 2 c-Abl磷酸化Plk1 | 第38-43页 |
| ·c-Abl 磷酸化 Plk133 | 第38页 |
| ·c-Abl 磷酸化 Plk1 依赖两者激酶活性 | 第38-39页 |
| ·c-Abl 磷酸化 Plk1 的 Y203、Y217、Y268 和 Y570 位点 | 第39-43页 |
| 3 c-Abl参与细胞内Plk1 蛋白表达水平的调控 | 第43-46页 |
| ·c-Abl 调节细胞内 Plk1 蛋白表达水平 | 第43-45页 |
| ·c-Abl 调节有丝分裂期 Plk1 蛋白表达水平 | 第45-46页 |
| 4 c-Abl参与细胞内Plk1 表达水平调控的机理研究 | 第46-48页 |
| ·c-Abl 不在转录水平调节 Plk1 表达 | 第46页 |
| ·c-Abl 影响 Plk1 蛋白稳定性 | 第46-47页 |
| ·c-Abl 通过蛋白酶体途径调节 Plk1 蛋白水平 | 第47-48页 |
| 5 c-Abl影响Plk1 激酶活性 | 第48-52页 |
| 6 c-Abl不影响Plk1 在细胞有丝分裂期的定位 | 第52-55页 |
| 7 c-Abl调节Plk1 表达从而影响细胞G2/M期转换 | 第55-58页 |
| 8 c-Abl 激酶活性影响有丝分裂进程 | 第58-60页 |
| ·抑制 c-Abl 激酶活性延迟有丝分裂期进入 | 第58页 |
| ·抑制 c-Abl 激酶活性激活纺锤体检查点 | 第58-60页 |
| 9 Plk1 参与细胞内c-Abl表达水平的调控 | 第60-64页 |
| ·Plk1 提高 c-Abl 表达水平 | 第60-61页 |
| ·Plk1 不影响 c-Abl 蛋白稳定性 | 第61页 |
| ·Plk1 在转录水平调节 c-Abl 表达 | 第61-64页 |
| 讨论 | 第64-70页 |
| 1 c-Abl与Plk1 相互作用 | 第64页 |
| 2 c-Abl使Plk1 磷酸化 | 第64-65页 |
| 3 c-Abl抑制Plk1 通过泛素-蛋白酶体途径降解 | 第65-66页 |
| 4 c-Abl调节Plk1 激酶活性 | 第66-67页 |
| 5 c-Abl调节Plk1 表达从而影响G2/M期转换 | 第67-68页 |
| 6 c-Abl激酶活性影响有丝分裂进程 | 第68页 |
| 7 Plk1 调节c-Abl表达 | 第68-70页 |
| 结论 | 第70-72页 |
| 参考文献 | 第72-82页 |
| 文献综述 | 第82-90页 |
| 参考文献 | 第86-90页 |
| 发表文章 | 第90-96页 |
| 个人简历 | 第96-98页 |
| 致谢 | 第98-99页 |
