| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| 第一章 前言 | 第10-18页 |
| ·MUC1的结构 | 第10-11页 |
| ·MUC1的生物学功能 | 第11-12页 |
| ·MUC1在信号转导中的作用 | 第11页 |
| ·MUC1的粘附与抗粘附作用 | 第11页 |
| ·MUC1在机体免疫调节中的作用 | 第11-12页 |
| ·基于MUC1的抗肿瘤免疫 | 第12-13页 |
| ·MUC1在肿瘤细胞上的表达与正常细胞的不同 | 第12页 |
| ·MUC1诱导的抗肿瘤免疫应答 | 第12-13页 |
| ·基于MUC1的肿瘤免疫治疗 | 第13页 |
| ·以MUC1为靶点的肿瘤疫苗研制的进展 | 第13-15页 |
| ·糖链疫苗 | 第13-14页 |
| ·核酸疫苗 | 第14页 |
| ·痘病毒疫苗 | 第14页 |
| ·MUC1与抗原提呈细胞的联合应用 | 第14-15页 |
| ·蛋白或多肽疫苗 | 第15页 |
| ·热休克蛋白的特性 | 第15-18页 |
| 第二章 材料与方法 | 第18-23页 |
| ·材料 | 第18-21页 |
| ·菌株 | 第18页 |
| ·质粒 | 第18页 |
| ·细胞及实验动物 | 第18页 |
| ·限制性内切酶及工具酶 | 第18页 |
| ·DNA及质粒回收试剂盒 | 第18-19页 |
| ·所有合成的引物 | 第19页 |
| ·主要仪器 | 第19-20页 |
| ·主要试剂 | 第20-21页 |
| ·方法 | 第21-23页 |
| ·培养基 | 第21页 |
| ·主要溶液 | 第21-23页 |
| 第三章 实验步骤 | 第23-34页 |
| Ⅰ 基于热休克蛋白的鼠BP24疫苗的研究 | 第23-29页 |
| ·鼠BP24基因的克隆 | 第23页 |
| ·表达载体的构建 | 第23-25页 |
| ·表达载体转化表达菌株及目的基因的诱导表达 | 第25-26页 |
| ·表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞 | 第25页 |
| ·目的基因的诱导表达 | 第25-26页 |
| ·HSP65BP24蛋白的纯化 | 第26-27页 |
| ·HSP65BP24蛋白表达方式和表达水平的确定 | 第26页 |
| ·HSP65BP24蛋白的硫酸铵沉淀纯化 | 第26页 |
| ·HSP65BP24蛋白的S柱阳离子层析 | 第26页 |
| ·HSP65BP24蛋白的疏水柱层析 | 第26-27页 |
| ·HSP65BP24蛋白样品的超滤浓缩 | 第27页 |
| ·HSP65BP24蛋白的N端氨基酸测序 | 第27页 |
| ·用Lowry法测定样品中的蛋白浓度 | 第27页 |
| ·工程菌5L生物反应器培养 | 第27-28页 |
| ·BP24多肽的化学合成 | 第28页 |
| ·动物实验测定HSP65BP24融合蛋白的活性 | 第28-29页 |
| ·Lewis细胞的培养 | 第28页 |
| ·预防性活性实验 | 第28-29页 |
| ·治疗性活性实验 | 第29页 |
| Ⅱ 基于热休克蛋白的人BP25疫苗的研究 | 第29-34页 |
| ·人BP25基因的克隆 | 第29-30页 |
| ·表达载体的构建 | 第30-31页 |
| ·表达载体转化表达菌株及目的基因的诱导表达 | 第31-32页 |
| ·表达载体转化大肠杆菌BL21(DE3)感受态细胞 | 第31-32页 |
| ·目的基因的诱导表达 | 第32页 |
| ·HSP65BP25蛋白的纯化 | 第32-34页 |
| ·HSP65BP25蛋白表达方式和表达水平的确定 | 第32页 |
| ·HSP65BP25蛋白的S柱阳离子层析 | 第32页 |
| ·HSP65BP25蛋白的疏水柱层析 | 第32-33页 |
| ·HSP65BP25蛋白样品的超滤浓缩 | 第33-34页 |
| 第四章 实验结果 | 第34-59页 |
| Ⅰ 基于热休克蛋白的鼠BP24疫苗的研究 | 第34-52页 |
| ·鼠BP24基因的克隆 | 第34页 |
| ·表达载体的构建与酶切鉴定 | 第34-38页 |
| ·表达载体转化表达菌株及阳性克隆的诱导表达筛选 | 第38页 |
| ·HSP65BP24蛋白的纯化 | 第38-42页 |
| ·HSP65BP24蛋白表达方式和表达水平的确定 | 第38-39页 |
| ·HSP65BP24蛋白的硫酸铵沉淀纯化 | 第39-40页 |
| ·HSP65BP24蛋白的S柱阳离子层析 | 第40页 |
| ·HSP65BP24蛋白的疏水柱层析 | 第40-41页 |
| ·HSP65BP24蛋白的N端氨基酸测序 | 第41-42页 |
| ·工程菌5L生物反应器培养 | 第42-43页 |
| ·BP24多肽的化学合成 | 第43-45页 |
| ·HSP65BP24融合蛋白的动物实验评价结果 | 第45-52页 |
| ·预防性活性实验 | 第45-49页 |
| ·治疗性活性实验 | 第49-52页 |
| Ⅱ 基于热休克蛋白的人BP25疫苗的研究 | 第52-59页 |
| ·人BP25基因的克隆 | 第52-53页 |
| ·表达载体的构建与酶切鉴定 | 第53-56页 |
| ·表达载体转化表达菌株及阳性克隆的诱导表达筛选 | 第56-57页 |
| ·HSP65BP25蛋白的纯化 | 第57-59页 |
| ·HSP65BP25蛋白表达方式和表达水平的确定 | 第57页 |
| ·HSP65BP25蛋白的S柱阳离子层析 | 第57-58页 |
| ·HSP65BP25蛋白的疏水柱层析 | 第58-59页 |
| 第五章 讨论 | 第59-62页 |
| 结论 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-66页 |
| 附录1 略缩词表 | 第66-67页 |
| 附录2 | 第67-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
| 发表文章 | 第69-78页 |