| 中文摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 引言 | 第12-33页 |
| 1.1 质膜微囊 | 第12-17页 |
| 1.1.1 质膜微囊概述 | 第12-13页 |
| 1.1.2 质膜微囊的蛋白组成 | 第13-14页 |
| 1.1.3 质膜微囊的主要作用 | 第14-15页 |
| 1.1.4 质膜微囊与膜的完整性 | 第15页 |
| 1.1.5 质膜微囊的内吞作用 | 第15-16页 |
| 1.1.6 质膜微囊参与代谢 | 第16页 |
| 1.1.7 质膜微囊新近研究方向 | 第16-17页 |
| 1.2 Caveolin蛋白 | 第17-22页 |
| 1.2.1 Caveolin蛋白概述 | 第17页 |
| 1.2.2 Caveolin蛋白的表达特性 | 第17-18页 |
| 1.2.3 Caveolin蛋白的胞内运输 | 第18-19页 |
| 1.2.4 Caveolin蛋白的序列特征与膜定位 | 第19-20页 |
| 1.2.5 Caveolin蛋白的功能 | 第20-22页 |
| 1.3 Caveolin-3蛋白 | 第22-28页 |
| 1.3.1 Caveolin-3蛋白概述 | 第22-23页 |
| 1.3.2 Caveolin-3蛋白的功能 | 第23-24页 |
| 1.3.3 Caveolin-3表达量对肌肉功能的影响 | 第24-25页 |
| 1.3.4 Caveolin-3的变异与肌肉类疾病的相关 | 第25-27页 |
| 1.3.5 Caveolin-3缺陷所致肌肉疾病的发病机制 | 第27-28页 |
| 1.4 研究设想 | 第28-31页 |
| 1.4.1 N-端胞质区可能是caveolin-3蛋白发生寡聚的结合部位 | 第28-29页 |
| 1.4.2 Caveolin-3蛋白N-端胞质区的突变可能造成其结构的改变 | 第29-30页 |
| 1.4.3 Caveolin-3蛋白N-端胞质区可能可能与胆固醇发生结合 | 第30-31页 |
| 1.5 本工作的立题意义 | 第31-33页 |
| 第二章 Caveolin-3蛋白N-端胞质区的获得与聚合特征 | 第33-57页 |
| 2.1 Caveolin-3蛋白N-端胞质区表达载体的构建 | 第33-39页 |
| 2.1.1 实验材料 | 第33-35页 |
| 2.1.2 实验方法 | 第35-38页 |
| 2.1.3 实验结果 | 第38-39页 |
| 2.2 Caveolin-3蛋白N-端胞质区的诱导表达 | 第39-43页 |
| 2.2.1 实验材料 | 第39-40页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第40-42页 |
| 2.2.3 实验结果 | 第42-43页 |
| 2.3 Caveolin-3蛋白N-端胞质区的纯化 | 第43-48页 |
| 2.3.1 实验材料 | 第43-44页 |
| 2.3.2 实验方法 | 第44-45页 |
| 2.3.3 实验结果 | 第45-48页 |
| 2.4 Caveolin-3蛋白N-端胞质区所形成的寡聚体的特性 | 第48-55页 |
| 2.4.1 实验材料 | 第48-49页 |
| 2.4.2 实验方法 | 第49-50页 |
| 2.4.3 实验结果 | 第50-55页 |
| 2.5 小结 | 第55-57页 |
| 2.5.1 表达获得的caveolin-3 NCD蛋白以稳定的二聚体形式存在 | 第55页 |
| 2.5.2 寡聚状态的caveolin-3 NCD蛋白表面负电荷减少 | 第55页 |
| 2.5.3 疏水相互作用是caveolin-3 NCD蛋白寡聚的主要作用力 | 第55-57页 |
| 第三章 携带不同标签Caveolin-3蛋白N-端胞质区的获得与聚合特征 | 第57-81页 |
| 3.1 携带不同标签Caveolin-3蛋白N-端胞质区表达载体的构建 | 第57-59页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第57页 |
| 3.1.2 实验方法 | 第57-59页 |
| 3.1.3 实验结果 | 第59页 |
| 3.2 带有不同标签caveolin-3蛋白N-端胞质区的诱导表达 | 第59-62页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第59页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第59页 |
| 3.2.3 实验结果 | 第59-62页 |
| 3.3 带有不同标签caveolin-3蛋白N-端胞质区的纯化 | 第62-75页 |
| 3.3.1 实验材料 | 第62-63页 |
| 3.3.2 实验方法 | 第63-66页 |
| 3.3.3 实验结果 | 第66-75页 |
| 3.4 带有不同标签caveolin-3蛋白N-端胞质区的聚合能力变化分析 | 第75-79页 |
| 3.4.1 实验材料 | 第75页 |
| 3.4.2 实验方法 | 第75-76页 |
| 3.4.3 实验结果 | 第76-79页 |
| 3.5 小结 | 第79-81页 |
| 3.5.1 带有不同标签caveolin-3 NCD的表达量和可溶性 | 第79页 |
| 3.5.2 带有不同标签caveolin-3 NCD的二聚状态 | 第79-80页 |
| 3.5.3 纯化过程中caveolin-3 NCD表现的特性 | 第80页 |
| 3.5.4 融合不同标签的caveolin-3 NCD都能以寡聚体形式存在 | 第80-81页 |
| 第四章 Caveolin-3蛋白N-端胞质区突变体的获得与聚合特征 | 第81-90页 |
| 4.1 Caveolin-3蛋白N-端胞质区不同突变体表达载体的构建 | 第81-82页 |
| 4.1.1 实验材料 | 第81页 |
| 4.1.2 实验方法 | 第81页 |
| 4.1.3 实验结果 | 第81-82页 |
| 4.2 Caveolin-3蛋白N-端胞质区不同突变体的诱导表达 | 第82-85页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第82页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第82页 |
| 4.2.3 实验结果 | 第82-85页 |
| 4.3 Caveolin-3蛋白N-端胞质区不同突变体的纯化 | 第85页 |
| 4.3.1 实验材料 | 第85页 |
| 4.3.2 实验方法 | 第85页 |
| 4.3.3 实验结果 | 第85页 |
| 4.4 Caveolin-3蛋白N-端胞质区不同突变体的聚合能力变化分析 | 第85-88页 |
| 4.4.1 实验材料 | 第85-86页 |
| 4.4.2 实验方法 | 第86页 |
| 4.4.3 实验结果 | 第86-88页 |
| 4.5 小结 | 第88-90页 |
| 4.5.1 突变体caveolin-3 NCD的二聚体状态 | 第88页 |
| 4.5.2 突变体caveolin-3 NCD的寡聚体状态 | 第88-90页 |
| 第五章 Caeolin-3多肽的分子结构特征 | 第90-101页 |
| 5.1 Caveolin-3多肽的合成 | 第90-91页 |
| 5.1.1 实验材料 | 第90页 |
| 5.1.2 实验方法 | 第90页 |
| 5.1.3 实验结果 | 第90-91页 |
| 5.2 Caveolin-3多肽的电泳检测 | 第91-94页 |
| 5.2.1 实验材料 | 第91-92页 |
| 5.2.2 实验方法 | 第92-93页 |
| 5.2.3 实验结果 | 第93-94页 |
| 5.3 Caveolin-3多肽的的圆二色光谱测定 | 第94-98页 |
| 5.3.1 实验材料 | 第94页 |
| 5.3.2 实验方法 | 第94-96页 |
| 5.3.3 实验结果 | 第96-98页 |
| 5.4 Caveolin-3多肽的聚合能力分析 | 第98-100页 |
| 5.4.1 实验材料 | 第98页 |
| 5.4.2 实验方法 | 第98页 |
| 5.4.3 实验结果 | 第98-100页 |
| 5.5 小结 | 第100-101页 |
| 5.5.1 各种caveolin-3多肽的二聚体状态 | 第100页 |
| 5.5.2 各种caveolin-3多肽的二级结构 | 第100页 |
| 5.5.3 各种caveolin-3多肽的寡聚体状态 | 第100-101页 |
| 第六章 Caveolin-3蛋白N-端胞质区与胆固醇的结合 | 第101-104页 |
| 6.1 Caveolin-3蛋白N-端胞质区与胆固醇相互作用的检测流程 | 第101页 |
| 6.1.1 脂质体制备 | 第101页 |
| 6.1.2 Caveolin-3蛋白N-端胞质区与胆固醇共孵育 | 第101页 |
| 6.2 H_1-caveolin-3 NCD和caveolin-3 NCD-N_2与胆固醇的相互作用 | 第101-102页 |
| 6.3 小结 | 第102-104页 |
| 第七章 总结与讨论 | 第104-112页 |
| 7.1 结论 | 第104-106页 |
| 7.1.1 Caveolin-3蛋白N-端胞质区以稳定的二聚体形式存在 | 第104页 |
| 7.1.2 疏水相互作用是caveolin-3蛋白N-端胞质区形成寡聚体的主要作用力 | 第104页 |
| 7.1.3 带电标签连接到N-端会对caveolin-3蛋白N-端胞质区的聚合状态产生影响 | 第104-105页 |
| 7.1.4 突变体影响caveolin-3蛋白N-端胞质区的聚合状态 | 第105页 |
| 7.1.5 多肽的二级结构可能影响caveolin-3蛋白N-端胞质区的聚合 | 第105页 |
| 7.1.6 八个氨基酸的肽段是caveolin-3蛋白N-端胞质区的寡聚控制区 | 第105-106页 |
| 7.1.7 Caveolin-3蛋白N-端胞质区对胆固醇具有结合能力 | 第106页 |
| 7.2 讨论 | 第106-112页 |
| 7.2.1 使caveolin-3蛋白N-端胞质区发生寡聚的作用力 | 第106-107页 |
| 7.2.2 不同电荷对caveolin-3蛋白N-端胞质区可溶性的影响 | 第107页 |
| 7.2.3 不同电荷对caveolin-3蛋白N-端胞质区寡聚的影响 | 第107-108页 |
| 7.2.4 Caveolin-3蛋白N-端胞质区二聚体的广范存在 | 第108-109页 |
| 7.2.5 Caveolin-3蛋白N-端胞质区的寡聚能力 | 第109-110页 |
| 7.2.6 突变对Caveolin-3蛋白N-端胞质区的影响 | 第110-111页 |
| 7.2.7 Caveolin-3蛋白N-端胞质区与胆固醇的结合能力 | 第111页 |
| 7.2.8 包涵体复性原理 | 第111-112页 |
| 参考文献 | 第112-123页 |
| 附录 | 第123-140页 |
| 附录1 Caveolin-3蛋白N-端胞质区突变体的纯化 | 第123-130页 |
| 附录2 Caveolin-3多肽的质谱与高效液相色谱检测 | 第130-140页 |
| 在学期间的研究成果 | 第140-141页 |
| 致谢 | 第141页 |
