| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4-5页 |
| 第1章 文献综述 | 第9-19页 |
| 1.1 引言 | 第9-10页 |
| 1.2 淀粉样蛋白和阿尔兹海默症 | 第10-11页 |
| 1.2.1 蛋白质的结构与折叠 | 第10页 |
| 1.2.2 淀粉样变病 | 第10-11页 |
| 1.2.3 阿尔兹海默症 | 第11页 |
| 1.3 阿尔兹海默氏症的致病机理 | 第11-13页 |
| 1.3.1 胆碱能假说 | 第12页 |
| 1.3.2 Tau蛋白假说 | 第12页 |
| 1.3.3 淀粉样蛋白级联假说 | 第12-13页 |
| 1.3.4 金属螯合假说 | 第13页 |
| 1.4 淀粉样β蛋白 | 第13-15页 |
| 1.4.1 淀粉样β蛋白的产生 | 第13-14页 |
| 1.4.2 淀粉样β蛋白的聚集与毒性 | 第14-15页 |
| 1.5 淀粉样β蛋白聚集的抑制剂研究 | 第15-17页 |
| 1.5.1 淀粉样β蛋白聚集抑制剂简介 | 第15-16页 |
| 1.5.2 多肽抑制剂 | 第16页 |
| 1.5.3 两性离子聚合物在药物输送系统中的应用 | 第16-17页 |
| 1.6 本文研究的内容及意义 | 第17-19页 |
| 第2章 聚羧基甜菜碱的功能化修饰及其特性研究 | 第19-37页 |
| 2.1 引言 | 第19-20页 |
| 2.2 材料和方法 | 第20-26页 |
| 2.2.1 实验仪器和药品 | 第20-21页 |
| 2.2.2 CBMA单体的合成 | 第21-22页 |
| 2.2.3 pCBMA的制备与表征 | 第22页 |
| 2.2.4 pCBMA的功能化修饰 | 第22-23页 |
| 2.2.5 反相高效液相色谱实验 | 第23-24页 |
| 2.2.6 傅里叶变换红外光谱实验 | 第24页 |
| 2.2.7 LK7@pCBMA的粒径与电势的表征 | 第24页 |
| 2.2.8 临界胶束浓度的测定 | 第24-25页 |
| 2.2.9 圆二色光谱实验 | 第25页 |
| 2.2.10 原子力显微镜实验 | 第25-26页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第26-35页 |
| 2.3.1 pCBMA的表征 | 第26页 |
| 2.3.2 LK7@pCBMA的修饰率计算 | 第26-28页 |
| 2.3.3 LK7@pCBMA的官能团分布 | 第28页 |
| 2.3.4 LK7@pCBMA的粒径分布与 ζ 电势 | 第28-31页 |
| 2.3.5 LK7@pCBMA的临界胶束浓度 | 第31-32页 |
| 2.3.6 LK7@pCBMA的二级结构 | 第32-33页 |
| 2.3.7 LK7@pCBMA的形貌特征 | 第33-35页 |
| 2.4 本章小结 | 第35-37页 |
| 第3章 肽抑制剂修饰的聚羧基甜菜碱对淀粉样β蛋白聚集的影响 | 第37-55页 |
| 3.1 引言 | 第37-38页 |
| 3.2 材料和方法 | 第38-41页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第38-39页 |
| 3.2.2 淀粉样β蛋白的预处理 | 第39页 |
| 3.2.3 Th T荧光实验 | 第39-40页 |
| 3.2.4 圆二色光谱实验 | 第40页 |
| 3.2.5 原子力显微镜实验 | 第40页 |
| 3.2.6 细胞毒性实验 | 第40-41页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第41-53页 |
| 3.3.1 LK7@pCBMA对淀粉样β蛋白42聚集的抑制作用 | 第41-44页 |
| 3.3.2 LK7@pCBMA对淀粉样β蛋白42聚集形貌的影响 | 第44-47页 |
| 3.3.3 LK7@pCBMA对淀粉样β蛋白42聚集二级结构的影响 | 第47-49页 |
| 3.3.4 LK7@pCBMA对淀粉样β蛋白40聚集动力学的影响 | 第49-51页 |
| 3.3.5 LK7@pCBMA对淀粉样β蛋白42聚集毒性的影响 | 第51-53页 |
| 3.4 本章小结 | 第53-55页 |
| 第4章 结论与展望 | 第55-57页 |
| 4.1 结论 | 第55-56页 |
| 4.2 创新点 | 第56页 |
| 4.3 展望 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-67页 |
| 发表论文和参加科研情况 | 第67-69页 |
| 致谢 | 第69页 |
