| 摘要 | 第2-3页 |
| abstract | 第3-4页 |
| 引言 | 第7-9页 |
| 第一章 绪论 | 第9-14页 |
| 1.1 染料敏化太阳能电池研究进展 | 第9-10页 |
| 1.2 叶绿素结合蛋白(LHCII)的研究进展及其光电应用 | 第10-11页 |
| 1.3 藻胆蛋白的研究进展及其光电应用 | 第11-12页 |
| 1.4 展望 | 第12-14页 |
| 第二章 实验材料 | 第14-18页 |
| 2.1 实验材料 | 第14-15页 |
| 2.2 实验试剂 | 第15页 |
| 2.3 实验仪器 | 第15-16页 |
| 2.4 实验主要溶液的配置 | 第16-18页 |
| 第三章 实验方法 | 第18-30页 |
| 3.1 叶绿素结合蛋白与叶绿素a的体外结合及光电表征 | 第18-23页 |
| 3.1.1 提取质粒 | 第18页 |
| 3.1.2 载体与目的基因双酶切 | 第18-19页 |
| 3.1.3 载体与目的基因酶连接 | 第19页 |
| 3.1.4 转化感受态细胞 | 第19页 |
| 3.1.5 保单克隆菌株并送测序 | 第19-20页 |
| 3.1.6 菌株的扩大培养与收集 | 第20页 |
| 3.1.7 目的蛋白的纯化与表征 | 第20-21页 |
| 3.1.8 LHCⅡ与叶绿素a的体外结合 | 第21-22页 |
| 3.1.9 结合率曲线测定 | 第22页 |
| 3.1.10 光电性能表征 | 第22-23页 |
| 3.2 叶绿素结合蛋白与藻胆蛋白融合分子的构建及表征 | 第23-28页 |
| 3.2.1 PCR扩增目的基因 | 第23-24页 |
| 3.2.2 重叠PCR | 第24页 |
| 3.2.3 酶连接 | 第24-25页 |
| 3.2.4 阳性克隆的筛选及验证 | 第25-26页 |
| 3.2.5 叶绿素结合蛋白/藻胆蛋白融合分子的优化 | 第26-27页 |
| 3.2.6 目的蛋白纯化 | 第27页 |
| 3.2.7 LHCⅡ-PCA-PEB的表征 | 第27-28页 |
| 3.2.8 融合蛋白与叶绿素的体外结合 | 第28页 |
| 3.3 蛋白交联及其光电性能表征 | 第28-30页 |
| 3.3.1 蛋白交联 | 第28-29页 |
| 3.3.2 不同蛋白的光电性能表征及对比分析 | 第29-30页 |
| 第四章 结果与分析 | 第30-53页 |
| 4.1 叶绿素结合蛋白与叶绿素a的体外结合 | 第30-34页 |
| 4.1.1 pET-28a-lhcⅡ质粒的构建 | 第30页 |
| 4.1.2 目的基因与载体双酶切 | 第30-31页 |
| 4.1.3 SDS-PAGE电泳和质谱分析 | 第31-32页 |
| 4.1.4 LHCⅡ与叶绿素a的体外结合 | 第32-33页 |
| 4.1.5 结合率饱和曲线的测定 | 第33-34页 |
| 4.1.6 光电性能表征 | 第34页 |
| 4.2 叶绿素结合蛋白与藻胆蛋白融合分子的构建及表征 | 第34-45页 |
| 4.2.1 基因工程手段构建叶绿素结合蛋白与藻胆蛋白融合分子 | 第34-35页 |
| 4.2.2 PCR扩增目的基因 | 第35-36页 |
| 4.2.3 重叠PCR | 第36-37页 |
| 4.2.4 双酶切 | 第37页 |
| 4.2.5 重组表达载体的构建及菌液PCR验证 | 第37-38页 |
| 4.2.6 扩大培养 | 第38页 |
| 4.2.7 叶绿素结合蛋白/藻胆蛋白融合分子LHCⅡ-PCA-PEB的优化 | 第38-42页 |
| 4.2.8 目的蛋白的SDS-PAGE电泳与锌离子检测 | 第42-44页 |
| 4.2.9 融合蛋白的光谱检测 | 第44页 |
| 4.2.10 融合蛋白与叶绿素的体外结合 | 第44-45页 |
| 4.3 蛋白交联及其光电性能表征 | 第45-53页 |
| 4.3.1 蛋白交联结果 | 第45-49页 |
| 4.3.2 光电性能表征 | 第49-53页 |
| 第五章 讨论 | 第53-56页 |
| 第六章 结论 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-64页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第64-65页 |
| 附录 | 第65-66页 |
| 缩略词 | 第66-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
