| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-11页 |
| 符号说明 | 第11-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-31页 |
| ·前言 | 第13页 |
| ·蜘蛛丝的种类 | 第13-15页 |
| ·蜘蛛丝的自组装机理 | 第15-16页 |
| ·蛛丝蛋白分子的特点 | 第16-26页 |
| ·蛛丝的应用 | 第26-29页 |
| ·蜘蛛丝蛋白的研究现状 | 第29页 |
| ·本课题研究的内容和意义 | 第29-31页 |
| 第二章 实验材料、基本技术和设计方案 | 第31-53页 |
| ·材料和仪器 | 第31-42页 |
| ·实验基本技术 | 第42-51页 |
| ·实验方案 | 第51-53页 |
| 第三章 实验过程 | 第53-79页 |
| ·以PET-30LIC(+)为载体克隆的构建 | 第53-63页 |
| ·以PET-30LIC(+)为载体的蛛丝蛋白表达 | 第63-64页 |
| ·以PET-32c(+)为载体的一系列克隆的构建 | 第64-76页 |
| ·蛋白进行表达,纯化以及Western blot检测 | 第76-77页 |
| ·透析,蛋白酶切 | 第77-79页 |
| 第四章 实验结果与分析 | 第79-107页 |
| ·以PET-30LIC(+)为载体的一系列克隆的构建 | 第79-88页 |
| ·以PET-30LIC(+)为表达载体的蛛丝蛋白表达 | 第88-89页 |
| ·以PET-32c(+)为载体克隆的构建 | 第89-98页 |
| ·以PET-32c(+)为载体克隆的蛋白表达 | 第98-105页 |
| ·蛋白的初步酶切 | 第105-107页 |
| 第五章 分析讨论 | 第107-111页 |
| ·人工合成蛛丝基因 | 第107-108页 |
| ·表达载体的选择以及培养条件的优化 | 第108页 |
| ·蛋白纯化 | 第108-109页 |
| ·N端非重复模块(NT)的影响 | 第109页 |
| ·C端非重复模块的(CT)的影响 | 第109页 |
| ·E.australis MaSpl蛛丝优异的性能 | 第109-110页 |
| ·不同模块蛛丝蛋白表达水平的差异 | 第110页 |
| ·展望 | 第110-111页 |
| 参考文献 | 第111-116页 |
| 硕士期间发布论文和参加科研情况说明 | 第116-117页 |
| 致谢 | 第117-118页 |
| 附录一 | 第118页 |
