| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第7-14页 |
| ·酶法制备活性肽研究现状 | 第7-8页 |
| ·ACE 抑制肽 | 第8页 |
| ·ACE 抑制肽的蛋白源 | 第8-9页 |
| ·课题立题意义和主要内容 | 第9-10页 |
| 参考文献 | 第10-14页 |
| 第二章 数据库的建立以及分析系统软件的编写 | 第14-26页 |
| ·前言 | 第14页 |
| ·系统设计 | 第14-16页 |
| ·设计思想 | 第14页 |
| ·硬件与软件配置 | 第14-15页 |
| ·资料的收集与整理 | 第15页 |
| ·系统的结构与功能 | 第15-16页 |
| ·数据库系统的维护及扩充 | 第16页 |
| ·软件功能使用实例 | 第16-21页 |
| ·本章小结 | 第21-22页 |
| 参考文献 | 第22-26页 |
| 第三章 分析系统在实验中的应用 | 第26-36页 |
| ·前言 | 第26页 |
| ·材料与方法 | 第26-29页 |
| ·实验材料和主要试剂 | 第26页 |
| ·主要仪器 | 第26-27页 |
| ·实验方法 | 第27-29页 |
| ·计算机分析：蛋白质筛选、蛋白质水解酶的筛选使用见2.4 | 第27页 |
| ·水分含量测定：105℃恒重法 G85497-85 | 第27页 |
| ·粗蛋白含量测定：微量凯氏定氮法 G85511-85 | 第27页 |
| ·粗脂肪含量测定：索氏抽提法 G85512-85 | 第27页 |
| ·灰分含量测定：550℃灼烧法 G85505-85 | 第27页 |
| ·蛋白质水解物制备的的步骤 | 第27页 |
| ·正交实验酶解优化条件 | 第27页 |
| ·水解物冷冻干燥 | 第27页 |
| ·水解度的测定 | 第27-29页 |
| ·酶解产物的ACE 抑制活性的体外检测 | 第29页 |
| ·实验结果与讨论 | 第29-34页 |
| ·ACE 抑制肽底物蛋白的计算机筛选结果 | 第29-31页 |
| ·原料成分分析 | 第31页 |
| ·胰蛋白质水解酶水解小麦谷朊粉的结果分析 | 第31-32页 |
| ·碱性蛋白质水解酶水解小麦谷朊粉的结果分析 | 第32-33页 |
| ·水解物ACE 抑制活性检测 | 第33-34页 |
| ·本章小结 | 第34-35页 |
| 参考文献 | 第35-36页 |
| 第四章 ACE 抑制肽的纯化与结构鉴定 | 第36-46页 |
| ·前言 | 第36页 |
| ·材料与方法 | 第36-37页 |
| ·实验材料与主要试剂 | 第36页 |
| ·主要仪器 | 第36-37页 |
| ·实验方法 | 第37页 |
| ·Sephadex G-15 分离纯化ACE 抑制肽 | 第37页 |
| ·RP-HPLC 分离纯化ACE 抑制肽 | 第37页 |
| ·LC/MS 鉴定ACE 抑制肽氨基酸序列 | 第37页 |
| ·ACE 抑制活性的测定 | 第37页 |
| ·结果与讨论 | 第37-44页 |
| ·Sephadex G-15 分离ACE 抑制肽 | 第37-40页 |
| ·不同样品浓度对Sephadex G-15 分离ACE 抑制肽效果的影响 | 第38页 |
| ·洗脱液不同流速对Sephadex G-15 分离ACE 抑制肽效果的影响 | 第38-40页 |
| ·Sephadex G-15 分离蛋白质水解物所得不同组分的ACE 抑制活性 | 第40页 |
| ·半制备HPLC 分离纯化ACE 抑制肽 | 第40-41页 |
| ·ACE 抑制肽的氨基酸组成 | 第41-44页 |
| ·本章小结 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-46页 |
| 结论 | 第46-47页 |
| 致谢 | 第47-48页 |
| 攻读硕士期间申请专利及发表的论文清单 | 第48-49页 |
| 论文创新点 | 第49页 |
