| 中文摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-38页 |
| ·前言 | 第11-12页 |
| ·生物分离工程中的液相色谱技术 | 第12-15页 |
| ·离子交换色谱 | 第12-13页 |
| ·体积排阻色谱 | 第13页 |
| ·反相色谱 | 第13-14页 |
| ·疏水作用色谱 | 第14页 |
| ·亲和色谱 | 第14页 |
| ·灌注色谱 | 第14-15页 |
| ·膨胀床吸附技术 | 第15-20页 |
| ·膨胀床吸附原理 | 第16-17页 |
| ·膨胀介质 | 第17页 |
| ·膨胀床的装置 | 第17-18页 |
| ·膨胀床操作特点 | 第18-20页 |
| ·膨胀床吸附技术的应用 | 第20页 |
| ·蛋白质离子交换吸附平衡 | 第20-26页 |
| ·Langmuir 模型 | 第20-21页 |
| ·指数修正的Langmuir 模型 | 第21页 |
| ·化学计量顶替模型 | 第21-22页 |
| ·空间质量作用模型 | 第22-24页 |
| ·有效面积模型 | 第24页 |
| ·统计热力学模型 | 第24-26页 |
| ·蛋白质在色谱介质中扩散动力学 | 第26-31页 |
| ·孔扩散模型 | 第27-28页 |
| ·表面扩散模型 | 第28-29页 |
| ·均质固相扩散模型 | 第29页 |
| ·平行扩散模型 | 第29-30页 |
| ·Maxwell-Stefan 模型 | 第30-31页 |
| ·荧光分析技术 | 第31-36页 |
| ·荧光分析法 | 第31-34页 |
| ·共聚焦激光扫描显微镜技术 | 第34-36页 |
| ·本文的主要工作 | 第36-38页 |
| 第二章 蛋白质阴离子交换吸附平衡的统计热力学模型分析 | 第38-57页 |
| ·前言 | 第38-39页 |
| ·模型方程 | 第39-41页 |
| ·模型假设 | 第39页 |
| ·等温方程 | 第39-41页 |
| ·实验材料与方法 | 第41-43页 |
| ·实验材料与设备 | 第41页 |
| ·缓冲液的配制 | 第41页 |
| ·蛋白质标准曲线的绘制 | 第41-42页 |
| ·BSA 和Hb 吸附平衡实验 | 第42-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-54页 |
| ·蛋白质和吸附剂的理化性质 | 第43-44页 |
| ·不同离子强度条件下单组分蛋白质吸附等温线 | 第44-45页 |
| ·离子强度对α的影响 | 第45-49页 |
| ·离子强度对k_(ii)的影响 | 第49-50页 |
| ·双组分蛋白质吸附平衡 | 第50-54页 |
| ·小结 | 第54-57页 |
| 第三章 蛋白质阳离子交换吸附平衡的统计热力学模型分析 | 第57-77页 |
| ·前言 | 第57页 |
| ·模型方程 | 第57-58页 |
| ·模型假设 | 第57-58页 |
| ·等温方程 | 第58页 |
| ·实验材料与方法 | 第58-61页 |
| ·实验材料与设备 | 第58页 |
| ·缓冲液的配制 | 第58页 |
| ·蛋白质标准曲线的绘制 | 第58-59页 |
| ·吸附剂性质的测定 | 第59页 |
| ·BSA 和Hb 吸附平衡实验 | 第59页 |
| ·确定吸附相体积 | 第59-61页 |
| ·结果与讨论 | 第61-74页 |
| ·不同液相条件下单组分蛋白质吸附等温线 | 第61-63页 |
| ·液相条件对α的影响 | 第63-67页 |
| ·液相条件对k_(ii)的影响 | 第67-69页 |
| ·不同蛋白浓度比例时双组分蛋白质的吸附平衡 | 第69-70页 |
| ·液相条件对双组分蛋白质吸附平衡的影响 | 第70-74页 |
| ·液相条件对双组分ST 模型参数k_(ij)的影响 | 第74页 |
| ·小结 | 第74-77页 |
| 第四章 蛋白质离子交换吸附动力学 | 第77-88页 |
| ·前言 | 第77-78页 |
| ·吸附动力学模型 | 第78-80页 |
| ·有效孔扩散模型 | 第78-79页 |
| ·表面扩散模型 | 第79页 |
| ·Maxwell-Stefan 模型 | 第79页 |
| ·主体液相蛋白质的浓度变化方程 | 第79-80页 |
| ·数值解法 | 第80页 |
| ·实验材料与方法 | 第80-82页 |
| ·实验材料与仪器 | 第80页 |
| ·离子交换平衡和吸附动力学实验 | 第80-81页 |
| ·离子交换剂有效孔隙率的测定 | 第81-82页 |
| ·分析方法 | 第82页 |
| ·结果与讨论 | 第82-86页 |
| ·蛋白质吸附等温线 | 第82-83页 |
| ·SP Sepharose FF 的粒径分布 | 第83页 |
| ·吸附动力学：模拟蛋白质的动态吸附曲线 | 第83-84页 |
| ·吸附剂颗粒内部蛋白质浓度分布 | 第84-86页 |
| ·小结 | 第86-88页 |
| 第五章 利用CLSM 分析固相蛋白质浓度分布和扩散模型 | 第88-101页 |
| ·前言 | 第88-89页 |
| ·理论模型 | 第89页 |
| ·实验材料与方法 | 第89-91页 |
| ·实验材料与仪器 | 第89-90页 |
| ·实验方法 | 第90-91页 |
| ·结果与讨论 | 第91-99页 |
| ·吸附剂颗粒内部蛋白质浓度分布结果（CLSM 结果） | 第91-98页 |
| ·激光穿透深度对实验结果的影响 | 第98页 |
| ·比较不同模型对吸附剂孔内蛋白质浓度分布的模拟 | 第98-99页 |
| ·小结 | 第99-101页 |
| 第六章 增强型绿色荧光蛋白的分离纯化 | 第101-116页 |
| ·前言 | 第101-103页 |
| ·实验材料与方法 | 第103-109页 |
| ·实验试剂 | 第103页 |
| ·实验设备 | 第103-104页 |
| ·溶液的配制 | 第104-105页 |
| ·eGFP 粗品的制备 | 第105-106页 |
| ·盐析法初级纯化eGFP | 第106-107页 |
| ·体积排阻色谱纯化eGFP | 第107页 |
| ·阴离子交换色谱纯化eGFP | 第107页 |
| ·分析方法 | 第107-109页 |
| ·结果与讨论 | 第109-115页 |
| ·硫酸铵沉淀eGFP | 第109-111页 |
| ·体积排阻色谱纯化结果 | 第111-112页 |
| ·阴离子交换色谱实验结果 | 第112-113页 |
| ·eGFP 的光谱性质 | 第113-115页 |
| ·小结 | 第115-116页 |
| 第七章 膨胀床分离绿色荧光蛋白的初步探索 | 第116-127页 |
| ·前言 | 第116-117页 |
| ·实验材料与方法 | 第117-120页 |
| ·实验试剂 | 第117页 |
| ·实验设备 | 第117页 |
| ·缓冲液的配制 | 第117-118页 |
| ·eGFP 粗品的制备 | 第118页 |
| ·pH 值对eGFP 荧光特性的影响 | 第118-119页 |
| ·pH 值对Streamline DEAE 吸附eGFP 的影响 | 第119页 |
| ·Streamline DEAE 的预处理与装柱 | 第119页 |
| ·膨胀床吸附操作步骤 | 第119-120页 |
| ·结果与讨论 | 第120-126页 |
| ·pH 值对eGFP 荧光强度及Streamline DEAE 吸附eGFP 的影响. | 第120-122页 |
| ·Streamline DEAE 的膨胀性能 | 第122-123页 |
| ·膨胀床纯化eGFP 操作条件的探讨 | 第123-126页 |
| ·小结 | 第126-127页 |
| 第八章 结论与展望 | 第127-130页 |
| ·结论 | 第127-129页 |
| ·展望 | 第129-130页 |
| 参考文献 | 第130-142页 |
| 攻读博士学位期间发表论文 | 第142-143页 |
| 附录 | 第143-146页 |
| 致谢 | 第146页 |
