| 中文摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 第一章 蛋白质综述 | 第10-26页 |
| ·蛋白质的结构 | 第10-17页 |
| ·蛋白质的基本组成单位 | 第10-11页 |
| ·蛋白质的结构层次 | 第11-15页 |
| ·维持和稳定蛋白质高级结构的因素 | 第15-17页 |
| ·蛋白质的折叠 | 第17-21页 |
| ·蛋白质折叠问题 | 第17页 |
| ·蛋白质折叠研究的进展 | 第17-19页 |
| ·蛋白质二态折叠的机制 | 第19-20页 |
| ·蛋白质折叠过程中隐藏的中间体 | 第20-21页 |
| ·蛋白质的去折叠和重折叠 | 第21-23页 |
| ·温度引起的蛋白变性 | 第21-22页 |
| ·化学试剂诱导的蛋白变性 | 第22页 |
| ·压力诱导的蛋白变性 | 第22-23页 |
| ·蛋白质错误折叠及其相关疾病 | 第23页 |
| ·蛋白质折叠的计算机模拟 | 第23-25页 |
| ·本论文的主要工作 | 第25-26页 |
| 第二章 分子动力学模拟和 GROMOS 软件 | 第26-34页 |
| ·分子动力学模拟 | 第26-27页 |
| ·分子力场和经验势函数 | 第27-28页 |
| ·分子力场 | 第27页 |
| ·分子力场经验势函数 | 第27-28页 |
| ·GROMOS 简介 | 第28-29页 |
| ·GROMOS | 第28页 |
| ·GROMOS 经验势函数附加项 | 第28-29页 |
| ·分子动力学模拟方法 | 第29-30页 |
| ·SHAKE 方法 | 第30-32页 |
| ·能量优化 | 第32-34页 |
| ·最速下降法 | 第32-33页 |
| ·共轭梯度法 | 第33-34页 |
| 第三章 阿尔茨海默氏症与淀粉样蛋白 Aβ简介 | 第34-36页 |
| ·阿尔茨海默氏症与 Aβ假说 | 第34-35页 |
| ·细胞内可溶性的 Aβ寡聚体可能是 AD 发病的早期诱因 | 第35-36页 |
| 第四章 淀粉样蛋白 Aβ40 的计算机模拟研究 | 第36-50页 |
| ·淀粉样蛋白Aβ40 单体的天然结构 | 第36-37页 |
| ·压强致 Aβ40 结构变化的计算机模拟 | 第37-39页 |
| ·分子动力学模拟过程 | 第37-39页 |
| ·Aβ40 去折叠过程及分析 | 第39-46页 |
| ·模拟结果 | 第39-42页 |
| ·模拟结果分析 | 第42-46页 |
| ·平衡后压强对 Aβ40 构象变化的影响 | 第46-50页 |
| ·平衡后的模拟结果 | 第46-48页 |
| ·模拟结果分析 | 第48-50页 |
| 第五章 淀粉样蛋白 Aβ42 的计算机模拟研究 | 第50-64页 |
| ·淀粉样蛋白 Aβ42 单体的天然结构 | 第50-51页 |
| ·压强致Aβ42 结构变化的计算机模拟 | 第51-52页 |
| ·模拟结果及分析 | 第52-64页 |
| ·Aβ42 去折叠初期结构变化及压强对它的影响分析 | 第52-55页 |
| ·Aβ42 去折叠中后期结构变化及压强对它的影响 | 第55-58页 |
| ·Aβ42 模拟达到平衡以后的结构及分析 | 第58-64页 |
| 第六章 全文总结 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-70页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71页 |