| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 引言 | 第9-19页 |
| 1.1 阿尔茨海默症简介 | 第9页 |
| 1.2 AD的治疗现状 | 第9-10页 |
| 1.3 Β淀粉样蛋白(AΒ)与AD治疗靶点 | 第10-13页 |
| 1.3.1 β淀粉样蛋白(Aβ)的生成及神经毒性 | 第10-11页 |
| 1.3.2 抑制Aβ生成 | 第11-12页 |
| 1.3.3 抑制Aβ聚集 | 第12页 |
| 1.3.4 促进Aβ的清除 | 第12-13页 |
| 1.4 天然化合物与AΒ抑制剂 | 第13-17页 |
| 1.4.1 抑制Aβ生成的天然化合物 | 第13-16页 |
| 1.4.2 抑制Aβ聚集的天然化合物 | 第16-17页 |
| 1.5 桑黄与菌类组分P | 第17-18页 |
| 1.6 研究内容及意义 | 第18-19页 |
| 材料与方法 | 第19-28页 |
| 2.1 实验材料 | 第19-22页 |
| 2.1.1 细胞株 | 第19页 |
| 2.1.2 质粒及载体 | 第19页 |
| 2.1.3 实验动物 | 第19页 |
| 2.1.4 主要仪器 | 第19-20页 |
| 2.1.5 主要试剂 | 第20页 |
| 2.1.6 主要实验溶液的配制 | 第20-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-28页 |
| 2.2.1 分子生物学实验方法 | 第22-23页 |
| 2.2.2 细胞生物学实验方法 | 第23-25页 |
| 2.2.3 行为学实验方法 | 第25-26页 |
| 2.2.4 组织学实验方法 | 第26-28页 |
| 实验结果与分析 | 第28-46页 |
| 3.1 菌类组分P与AΒ42不同形式DOCKING(对接)能量及聚类分析 | 第28-31页 |
| 3.2 菌类组分P能够抑制AΒ42寡聚体对神经细胞SH-SY5Y的毒性作用 | 第31-33页 |
| 3.2.1 Aβ42最适毒性浓度与时间摸索 | 第31-32页 |
| 3.2.2 菌类组分P能够抑制Aβ42寡聚体对神经细胞SH-SY5Y的毒性作用 | 第32页 |
| 3.2.3 不同浓度桑黄对Aβ42毒性处理的SH-SY5Y细胞存活率的影响 | 第32-33页 |
| 3.3 菌类组分P抑制AΒ42的聚集 | 第33-35页 |
| 3.3.1 重组真核质粒PCDNA3.1-Flag-Aβ42、PCDNA3.1-Myc-Aβ42的构建 | 第33-34页 |
| 3.3.2 菌类组分P和桑黄抑制了Aβ42的结合聚集 | 第34-35页 |
| 3.4 菌类组分P改善了阿尔茨海默症模型小鼠记忆和认知能力 | 第35-38页 |
| 3.4.1 给药后AD模型小鼠的Morris水迷宫定位航行试验 | 第35-37页 |
| 3.4.2 给药后AD模型小鼠的Morris水迷宫空间探索试验 | 第37页 |
| 3.4.3 给药后AD模型小鼠的Y迷宫试验 | 第37-38页 |
| 3.5 菌类组分P和桑黄抑制Β淀粉样蛋白的聚积 | 第38-46页 |
| 3.5.1 脑组织切片的硫磺素S染色 | 第38-40页 |
| 3.5.2 脑组织切片的刚果红染色 | 第40-42页 |
| 3.5.3 脑组织切片的免疫组织化学染色 | 第42-46页 |
| 讨论 | 第46-49页 |
| 4.1 菌类组分P及桑黄可以抑制AΒ对神经细胞造成的毒性伤害 | 第46页 |
| 4.2 菌类组分P及桑黄抑制了AΒ分子的聚积 | 第46-48页 |
| 4.3 菌类组分P及桑黄改善了AD症状 | 第48页 |
| 4.4 展望 | 第48-49页 |
| 主要结论与创新点 | 第49-50页 |
| 5.1 主要结论 | 第49页 |
| 5.2 主要创新点 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 在学期间公开发表论文及著作情况 | 第56页 |
