| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 引言 | 第12-15页 |
| 1. 机制丝绵片的工艺改良与丝胶的膜回收 | 第15-20页 |
| 1.1. 实验材料与仪器 | 第16页 |
| 1.2. 实验方法 | 第16-18页 |
| 1.2.1. 机制丝绵片的制备及丝胶蛋白的膜滤回收与纯化 | 第16-18页 |
| 1.3. 实验结果与分析 | 第18-19页 |
| 1.3.1. 机制生丝绵片的工艺改良与副产物回收 | 第18-19页 |
| 1.4. 小结 | 第19-20页 |
| 2. 膜滤回收的丝胶蛋白可控降解 | 第20-28页 |
| 2.1. 实验材料、试剂与仪器 | 第21页 |
| 2.2. 实验方法 | 第21-22页 |
| 2.2.1. 蛋白酶水解 | 第21页 |
| 2.2.2. SDS-PAGE 电泳 | 第21页 |
| 2.2.3. GP-HPLC 分析 | 第21-22页 |
| 2.3. 结果与分析 | 第22-26页 |
| 2.3.1. 丝胶的蛋白酶降解 | 第22页 |
| 2.3.2. pH 影响 | 第22-23页 |
| 2.3.3. 酶浓度影响 | 第23-24页 |
| 2.3.4. 底物浓度的影响 | 第24页 |
| 2.3.5. 酶反应时间的影响 | 第24-25页 |
| 2.3.6. 反应温度的影响 | 第25-26页 |
| 2.4. 三种分子量丝胶蛋白的酶解条件 | 第26-27页 |
| 2.5. 小结 | 第27-28页 |
| 3. 月桂酰基丝胶蛋白表面活性剂的合成及性能研究 | 第28-38页 |
| 3.1. 实验材料、试剂与仪器 | 第28-29页 |
| 3.2. 实验方法 | 第29-31页 |
| 3.2.1. GP-HPLC 分析 | 第29页 |
| 3.2.2. 氨基酸的分析 | 第29页 |
| 3.2.3. 红外光谱分析 | 第29页 |
| 3.2.4. 表面张力（γ）及临界胶束浓度（CMC）的测定 | 第29-30页 |
| 3.2.5. 发泡性能及乳化性能的测定 | 第30-31页 |
| 3.3. 结果与分析 | 第31-37页 |
| 3.3.1. UR 和 NR 的 GP-HPLC 分子量分布范围 | 第31-32页 |
| 3.3.2. N-月桂酰丝胶蛋白基表面活性剂的合成与产率 | 第32-33页 |
| 3.3.3. NR 和 LSBS 的氨基酸组成 | 第33-35页 |
| 3.3.4. FT-IR 光谱图 | 第35页 |
| 3.3.5. LSBS 和 NR 的表面特性、发泡性能与乳化性能 | 第35-37页 |
| 3.4. 小结 | 第37-38页 |
| 4. 以蚕蛹为原料的N-脂肪酰基氨基酸钠的合成与特性 | 第38-51页 |
| 4.1. 实验材料、试剂与仪器 | 第39页 |
| 4.2. 实验方法 | 第39-43页 |
| 4.2.1 合成路线 | 第39-40页 |
| 4.2.2. 脂肪酸的制备 | 第40页 |
| 4.2.3. 蚕蛹油中脂肪酸的衍生化 | 第40页 |
| 4.2.4. GC-MS 分析条件 | 第40-41页 |
| 4.2.5. 脂肪酰氯的合成 | 第41页 |
| 4.2.6. 蚕蛹蛋白水解物（PPH）的制备 | 第41页 |
| 4.2.7. N-脂肪酰基氨基酸钠表面活性剂（NFAAA）的合成 | 第41-42页 |
| 4.2.8. PPH 和 NFAAA 的氨基酸测定 | 第42页 |
| 4.2.9. 红外光谱分析 | 第42页 |
| 4.2.10. PPH 和 NFAAA 的理化性能测定 | 第42-43页 |
| 4.3. 结果与分析 | 第43-49页 |
| 4.3.1. 蛹油中脂肪酸的组成 | 第43-45页 |
| 4.3.2. PPH 和 NFAAA 的氨基酸组成成份 | 第45-46页 |
| 4.3.3. 红外光谱图 | 第46-47页 |
| 4.3.4. PPH 和 NFAAA 的理化性能 | 第47-49页 |
| 4.4. 小结 | 第49-51页 |
| 5. 讨论 | 第51-54页 |
| 6. 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-61页 |
| 攻读学位期间发表的论文 | 第61-62页 |
| 基金资助 | 第62-63页 |
| 附录 | 第63-67页 |
| 英汉双解缩略词表 | 第67-68页 |
| 致谢 | 第68-69页 |
