| 中文摘要 | 第1-5页 |
| 英文摘要 | 第5-7页 |
| 前言 | 第7-9页 |
| 材料和方法 | 第9-26页 |
| 一、 组织来源 | 第9页 |
| 二、 总RNA的抽提 | 第9页 |
| 三、 半定量RT-PCR | 第9-10页 |
| 四、 Northern Blot | 第10-12页 |
| 五、 cDNA末端快速扩增(RACE) | 第12-13页 |
| 六、 体外翻译 | 第13-14页 |
| 七、 亚细胞定位 | 第14-15页 |
| 八、 原位杂交 | 第15-16页 |
| 九、 GST融合蛋白在大肠杆菌内的表达和纯化以及抗体制作 | 第16-17页 |
| 十、 Western Blot | 第17-18页 |
| 十一、 免疫组化 | 第18-19页 |
| 十二、 稳定表达细胞株的构建及细胞学实验 | 第19-20页 |
| 十三、 MSP法检测LZP启动子的甲基化 | 第20-21页 |
| 十四、 酵母双杂交 | 第21-23页 |
| 十五、 免疫沉淀 | 第23-25页 |
| 十六、 小鼠胚胎干细胞的培养、分化及其表达肝脏特异基因的鉴定 | 第25-26页 |
| 结果 | 第26-55页 |
| 第一部分 LZP基因的克隆及序列分析 | 第26-33页 |
| 一、 LZP cDNA的克隆及序列分析 | 第26-31页 |
| 第一部分 讨论 | 第31-33页 |
| 第二部分 LZP基因及蛋白的基本特性 | 第33-40页 |
| 二、 LZP基因的组织表达谱 | 第33-34页 |
| 三、 LZP蛋白的亚细胞定位 | 第34页 |
| 四、 LZP基因的原位杂交 | 第34-35页 |
| 五、 GST-LZP融合蛋白的表达、纯化及抗体制作 | 第35-36页 |
| 六、 LZP蛋白的免疫组化 | 第36-37页 |
| 七、 LZP蛋白可以分泌到血液中 | 第37-38页 |
| 第二部分 讨论 | 第38-40页 |
| 第三部分 LZP基因在肝癌中的变化 | 第40-48页 |
| 八、 hLZP在肝癌和癌旁中的表达差异 | 第40-41页 |
| 九、 hLZP启动子甲基化的检测 | 第41-44页 |
| 十、 稳定表达细胞株的构建 | 第44页 |
| 十一、 hLZP对细胞增殖、细胞周期及细胞凋亡的影响 | 第44-47页 |
| 第三部分 讨论 | 第47-48页 |
| 第四部分 LZP相互作用蛋白的鉴定 | 第48-52页 |
| 十二、 酵母双杂交寻找LZP作用蛋白 | 第48-49页 |
| 十三、 免疫沉淀结合质谱鉴定LZP作用蛋白 | 第49-51页 |
| 第四部分 讨论 | 第51-52页 |
| 第五部分 LZP基因在发育中的表达 | 第52-55页 |
| 十四、 LZP基因在小鼠肝脏发育过程中的表达 | 第52-53页 |
| 十五、 LZP基因在分化的小鼠胚胎干细胞中的表达 | 第53-54页 |
| 第五部分 讨论 | 第54-55页 |
| 结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-60页 |
| 致谢 | 第60-62页 |
| 综述 | 第62-74页 |
| 在读期间发表论文 | 第74-75页 |
| 附录: 缩略词表 | 第75-76页 |
