| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 第一章 大熊猫疾病和IL-2 相关研究进展 | 第11-26页 |
| ·大熊猫免疫相关疾病研究进展 | 第11-20页 |
| ·大熊猫细菌病的种类及危害 | 第11-14页 |
| ·大熊猫病毒病研究进展 | 第14-17页 |
| ·大熊猫寄生虫病研究进展 | 第17-19页 |
| ·其他大熊猫疾病研究 | 第19页 |
| ·大熊猫疾病临床治疗药物疗效及药物副作用评估 | 第19-20页 |
| ·大熊猫免疫相关研究进展 | 第20-21页 |
| ·IL-2 的研究进展及临床应用 | 第21-23页 |
| ·IL-2 的研究进展 | 第21页 |
| ·IL-2 的临床应用 | 第21-23页 |
| ·动物IL-2 克隆表达及临床应用进展 | 第23-25页 |
| ·IL-2 基因相关研究进展 | 第23页 |
| ·IL-2 的临床应用 | 第23-25页 |
| ·选题的目的和意义 | 第25-26页 |
| 第二章秦岭大熊猫IL-2 基因克隆和大肠杆菌中的表达 | 第26-46页 |
| ·材料 | 第26-30页 |
| ·试验动物 | 第26页 |
| ·菌种和载体 | 第26页 |
| ·主要试剂 | 第26页 |
| ·主要仪器 | 第26-27页 |
| ·主要溶液和配方 | 第27-30页 |
| ·方法 | 第30-39页 |
| ·秦岭大熊猫IL-2 的基因克隆 | 第30-31页 |
| ·克隆载体pGEM-T-IL-2 的构建 | 第31-35页 |
| ·原核表达载体pET32a-IL-2 的构建 | 第35-37页 |
| ·阳性质粒和表达载体的酶切和回收 | 第35页 |
| ·目的片段和表达载体的连接 | 第35-36页 |
| ·BL21 感受态的制备 | 第36-37页 |
| ·连接产物的转化 | 第37页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第37页 |
| ·重组质粒的诱导表达 | 第37页 |
| ·表达条件的优化 | 第37-38页 |
| ·表达产物的存在形式检测 | 第38页 |
| ·表达产物的检测 | 第38-39页 |
| ·结果 | 第39-43页 |
| ·RT-PCR 结果 | 第39-40页 |
| ·重组质粒pGEM-T-IL-2 的鉴定 | 第40页 |
| ·序列测定分析 | 第40-41页 |
| ·重组表达载体的鉴定 | 第41-42页 |
| ·表达产物的SDS-PAGE 检测 | 第42页 |
| ·表达条件的优化 | 第42页 |
| ·表达蛋白的存在形式检测 | 第42-43页 |
| ·表达产物的wetern-blot 分析 | 第43页 |
| ·讨论 | 第43-46页 |
| 第三章抗IL-2 多克隆抗体的制备和生物活性鉴定 | 第46-55页 |
| ·材料 | 第46-48页 |
| ·实验动物 | 第46页 |
| ·主要试剂 | 第46页 |
| ·主要仪器设备 | 第46页 |
| ·主要溶液配制 | 第46-48页 |
| ·方法 | 第48-51页 |
| ·纯化重组蛋白制备抗原 | 第48-50页 |
| ·大熊猫IL-2 多克隆抗体制备 | 第50页 |
| ·重组蛋白IL-2 生物活性鉴定 | 第50-51页 |
| ·结果 | 第51-53页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第51-52页 |
| ·多克隆抗体的制备 | 第52页 |
| ·重组蛋白IL-2 对淋巴细胞转化增殖的作用的特异性试验结果 | 第52-53页 |
| ·讨论 | 第53-55页 |
| ·目的蛋白的纯化 | 第53页 |
| ·大熊猫IL-2 多克隆抗体制备 | 第53-54页 |
| ·抗IL-2 抗体的检测 | 第54页 |
| ·重组蛋白的生物活性鉴定 | 第54-55页 |
| 结论 | 第55-56页 |
| 参考文献 | 第56-61页 |
| 致谢 | 第61-62页 |
| 作者简介 | 第62页 |